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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-31711 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of Glycine max glutamine synthetase GmGS Beta2 | |||||||||
マップデータ | GmGS Beta2 | |||||||||
試料 |
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キーワード | supramolecular enzyme / glutamine synthetase / Glycine max / PLANT PROTEIN / LIGASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Glycine max (ダイズ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Xu W / Chen Y | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2021 タイトル: Assembly status transition offers an avenue for activity modulation of a supramolecular enzyme. 著者: Yao Chen / Weiya Xu / Shuwei Yu / Kang Ni / Guangbiao She / Xiaodong Ye / Qiong Xing / Jian Zhao / Chengdong Huang / 要旨: Nature has evolved many supramolecular proteins assembled in certain, sometimes even seemingly oversophisticated, morphological manners. The rationale behind such evolutionary efforts is often poorly ...Nature has evolved many supramolecular proteins assembled in certain, sometimes even seemingly oversophisticated, morphological manners. The rationale behind such evolutionary efforts is often poorly understood. Here, we provide atomic-resolution insights into how the dynamic building of a structurally complex enzyme with higher order symmetry offers amenability to intricate regulation. We have established the functional coupling between enzymatic activity and protein morphological states of glutamine synthetase (GS), an old multi-subunit enzyme essential for cellular nitrogen metabolism. Cryo-EM structure determination of GS in both the catalytically active and inactive assembly states allows us to reveal an unanticipated self-assembly-induced disorder-order transition paradigm, in which the remote interactions between two subcomplex entities significantly rigidify the otherwise structurally fluctuating active sites, thereby regulating activity. We further show in vivo evidences that how the enzyme morphology transitions could be modulated by cellular factors on demand. Collectively, our data present an example of how assembly status transition offers an avenue for activity modulation, and sharpens our mechanistic understanding of the complex functional and regulatory properties of supramolecular enzymes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_31711.map.gz | 482.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-31711-v30.xml emd-31711.xml | 9 KB 9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_31711.png | 239.7 KB | ||
Filedesc metadata | emd-31711.cif.gz | 4.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31711 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31711 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_31711_validation.pdf.gz | 562.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_31711_full_validation.pdf.gz | 562 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_31711_validation.xml.gz | 8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_31711_validation.cif.gz | 9.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31711 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31711 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_31711.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | GmGS Beta2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.505 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : GmGS Beta2
全体 | 名称: GmGS Beta2 |
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要素 |
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-超分子 #1: GmGS Beta2
超分子 | 名称: GmGS Beta2 / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Glycine max (ダイズ) |
-分子 #1: Glutamine synthetase
分子 | 名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamine synthetase |
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由来(天然) | 生物種: Glycine max (ダイズ) |
分子量 | 理論値: 39.184859 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MSLLSDLINL NLSDTTEKVI AEYIWIGGSG MDLRSKARTL PGPVSDPSKL PKWNYDGSST GQAPGEDSEV IIYPQAIFRD PFRRGNNIL VICDTYTPAG EPIPTNKRHD AAKVFSHPDV VAEETWYGIE QEYTLLQKDI QWPLGWPVGG FPGPQGPYYC G VGADKAFG ...文字列: MSLLSDLINL NLSDTTEKVI AEYIWIGGSG MDLRSKARTL PGPVSDPSKL PKWNYDGSST GQAPGEDSEV IIYPQAIFRD PFRRGNNIL VICDTYTPAG EPIPTNKRHD AAKVFSHPDV VAEETWYGIE QEYTLLQKDI QWPLGWPVGG FPGPQGPYYC G VGADKAFG RDIVDAHYKA CLYAGINISG INGEVMPGQW EFQVGPSVGI SAGDEVWAAR YILERITEIA GVVVSFDPKP IQ GDWNGAG AHTNYSTKSM RNDGGYEVIK TAIEKLGKRH KEHIAAYGEG NERRLTGRHE TADINTFLWG VANRGASVRV GRD TEKAGK GYFEDRRPAS NMDPYVVTSM IADTTILWKP UniProtKB: Glutamine synthetase |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 51.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 104717 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |