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- EMDB-30593: Structural insights into membrane remodeling by SNX1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30593
タイトルStructural insights into membrane remodeling by SNX1
マップデータ
試料
  • 複合体: Sorting Nexin 1
    • タンパク質・ペプチド: Sorting nexin-1
キーワードCoat complex / Membrane deformation / LIPID BINDING PROTEIN / helical assembly / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, tubulation complex / lamellipodium morphogenesis / leptin receptor binding / early endosome to Golgi transport / transferrin receptor binding / epidermal growth factor receptor binding / phosphatidylinositol binding / intracellular protein transport / insulin receptor binding / receptor internalization ...retromer, tubulation complex / lamellipodium morphogenesis / leptin receptor binding / early endosome to Golgi transport / transferrin receptor binding / epidermal growth factor receptor binding / phosphatidylinositol binding / intracellular protein transport / insulin receptor binding / receptor internalization / lamellipodium / early endosome membrane / lysosome / protein heterodimerization activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sorting nexin, N-terminal / Sorting nexin-1 / Sorting Nexin 1, PX domain / Sorting nexin, N-terminal domain / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology ...Sorting nexin, N-terminal / Sorting nexin-1 / Sorting Nexin 1, PX domain / Sorting nexin, N-terminal domain / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / AH/BAR domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Zhang Y / Pang X
資金援助 中国, 5件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670744 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31961160723 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770794 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31925026 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFA0504703 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Structural insights into membrane remodeling by SNX1.
著者: Yan Zhang / Xiaoyun Pang / Jian Li / Jiashu Xu / Victor W Hsu / Fei Sun /
要旨: The sorting nexin (SNX) family of proteins deform the membrane to generate transport carriers in endosomal pathways. Here, we elucidate how a prototypic member, SNX1, acts in this process. Performing ...The sorting nexin (SNX) family of proteins deform the membrane to generate transport carriers in endosomal pathways. Here, we elucidate how a prototypic member, SNX1, acts in this process. Performing cryoelectron microscopy, we find that SNX1 assembles into a protein lattice that consists of helical rows of SNX1 dimers wrapped around tubular membranes in a crosslinked fashion. We also visualize the details of this structure, which provides a molecular understanding of how various parts of SNX1 contribute to its ability to deform the membrane. Moreover, we have compared the SNX1 structure with a previously elucidated structure of an endosomal coat complex formed by retromer coupled to a SNX, which reveals how the molecular organization of the SNX in this coat complex is affected by retromer. The comparison also suggests insight into intermediary stages of assembly that results in the formation of the retromer-SNX coat complex on the membrane.
履歴
登録2020年9月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月17日-
マップ公開2021年3月17日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7d6e
  • 表面レベル: 2.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7d6e
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30593.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30593.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.42 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.1 / ムービー #1: 2.1
最小 - 最大-4.401435 - 7.946407
平均 (標準偏差)0.043698773 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-60
サイズ360360120
Spacing360360120
セルA: 511.19998 Å / B: 511.19998 Å / C: 170.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.421.421.42
M x/y/z360360120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z511.200511.200170.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-180-180-60
NC/NR/NS360360120
D min/max/mean-4.4017.9460.044

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Sorting Nexin 1

全体名称: Sorting Nexin 1
要素
  • 複合体: Sorting Nexin 1
    • タンパク質・ペプチド: Sorting nexin-1

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超分子 #1: Sorting Nexin 1

超分子名称: Sorting Nexin 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Sorting Nexin 1 in membrane-bound state
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Sorting nexin-1

分子名称: Sorting nexin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 59.740887 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPLGSPEFMA SGGGGCSASE RLPPPFPGMD PESEGAAGGS EPEAGDSDTE GEDIFTGAAA ATKPQSPKKT TSLFPIKNGS KENGIHEDQ DQEPQDLFAD ATVELSLDST QNNQKTMPGK TLTSHPPQEA TNSPKPQPSY EELEEEQEDQ FDLTVGITDP E KIGDGMNA ...文字列:
GPLGSPEFMA SGGGGCSASE RLPPPFPGMD PESEGAAGGS EPEAGDSDTE GEDIFTGAAA ATKPQSPKKT TSLFPIKNGS KENGIHEDQ DQEPQDLFAD ATVELSLDST QNNQKTMPGK TLTSHPPQEA TNSPKPQPSY EELEEEQEDQ FDLTVGITDP E KIGDGMNA YVAYKVTTQT SLPMFRSRQF AVKRRFSDFL GLYEKLSEKH SQNGFIVPPP PEKSLIGMTK VKVGKEDSSS AE FLEKRRA ALERYLQRIV NHPTMLQDPD VREFLEKEEL PRAVGTQALS GAGLLKMFNK ATDAVSKMTI KMNESDIWFE EKL QEVECE EQRLRKLHAV VETLVNHRKE LALNTALFAK SLAMLGSSED NTALSRALSQ LAEVEEKIEQ LHQEQANNDF FLLA ELLSD YIRLLAIVRA AFDQRMKTWQ RWQDAQATLQ KKRESEARLL WANKPDKLQQ AKDEITEWES RVTQYERDFE RISTV VRKE VTRFEKEKSK DFKNHVMKYL ETLLHSQQQL AKYWEAFLPE AKAIS

UniProtKB: Sorting nexin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM HEPES, pH7.4, 100 mM NaCl
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: blot for 3.5 seconds with bolt force 2 before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-28 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 501 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
詳細: Images were collected in movie mode at 16 frames per second.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 59000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The selected images were multiplied by CTF for amplitude correction of reconstruction
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 7.51 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 51.51 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IHRSR
詳細: IHRSR method were used for helical reconstruction and refinement with a range of out of plane tilt considered
使用した粒子像数: 11677
Segment selection選択した数: 476
詳細: All the segments were selected manually using e2helixboxer.py of EMAN2
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: A cylinder with the same diameter as SNX1 tube was generated by Spider and used as initial model
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 24.08)
ソフトウェア - 詳細: 'pj 3q' was used to make initial model projections and 'ap sh' was used to make projection matching to assign Euler angles for each particle.
詳細: Final angle assignment were determined by projection matching with finer projection angle steps as the resolution is improved.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細The temperature was kept at 300K, time step was 1 fs, and secondary structure restraints was also included.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7d6e:
Structural insights into membrane remodeling by SNX1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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