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- EMDB-29979: Apo-apo MCR assembly intermediate -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29979
タイトルApo-apo MCR assembly intermediate
マップデータMain map
試料
  • 複合体: Assembly intermediate of the MCR complex bound to mcrD
    • タンパク質・ペプチド: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma
    • タンパク質・ペプチド: Methyl coenzyme M reductase, subunit D
キーワードmethanogenesis / MCR complex / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase activity / methanogenesis / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methyl-coenzyme M reductase, protein D / Methyl-coenzyme M reductase operon protein D / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit ...Methyl-coenzyme M reductase, protein D / Methyl-coenzyme M reductase operon protein D / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, ferredoxin-like fold / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 2 / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / Methyl coenzyme M reductase, subunit D / Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma / Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Joiner AMN / Chadwick GL / Nayak DD
資金援助 米国, 7件
OrganizationGrant number国
Other privateArnold and Mabel Beckman Foundation
David and Lucile Packard Foundation 米国
Simons Foundation822981 米国
Other privateRose Hills Innovator Program
Other privateSearle Scholars Program
Chan Zuckerberg Initiative 米国
Other privateMiller Institute for Basic Research in Science
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: McrD binds asymmetrically to methyl-coenzyme M reductase improving active-site accessibility during assembly.
著者: Grayson L Chadwick / Aaron M N Joiner / Sangeetha Ramesh / Douglas A Mitchell / Dipti D Nayak /
要旨: Methyl-coenzyme M reductase (MCR) catalyzes the formation of methane, and its activity accounts for nearly all biologically produced methane released into the atmosphere. The assembly of MCR is an ...Methyl-coenzyme M reductase (MCR) catalyzes the formation of methane, and its activity accounts for nearly all biologically produced methane released into the atmosphere. The assembly of MCR is an intricate process involving the installation of a complex set of posttranslational modifications and the unique Ni-containing tetrapyrrole called coenzyme F. Despite decades of research, details of MCR assembly remain largely unresolved. Here, we report the structural characterization of MCR in two intermediate states of assembly. These intermediate states lack one or both F cofactors and form complexes with the previously uncharacterized McrD protein. McrD is found to bind asymmetrically to MCR, displacing large regions of the alpha subunit and increasing active-site accessibility for the installation of F-shedding light on the assembly of MCR and the role of McrD therein. This work offers crucial information for the expression of MCR in a heterologous host and provides targets for the design of MCR inhibitors.
履歴
登録2023年3月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月28日-
マップ公開2023年6月28日-
更新2023年6月28日-
現状2023年6月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29979.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29979.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.12 Å/pix.
x 224 pix.
= 249.76 Å		1.12 Å/pix.
x 224 pix.
= 249.76 Å		1.12 Å/pix.
x 224 pix.
= 249.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.115 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.44
最小 - 最大-0.6394409 - 1.7100077
平均 (標準偏差)-0.0011530662 (±0.084806964)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 249.76001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_29979_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_29979_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Assembly intermediate of the MCR complex bound to mcrD

全体名称: Assembly intermediate of the MCR complex bound to mcrD
要素
  • 複合体: Assembly intermediate of the MCR complex bound to mcrD
    • タンパク質・ペプチド: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma
    • タンパク質・ペプチド: Methyl coenzyme M reductase, subunit D

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超分子 #1: Assembly intermediate of the MCR complex bound to mcrD

超分子名称: Assembly intermediate of the MCR complex bound to mcrD
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)

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分子 #1: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha

分子名称: Methyl-coenzyme M reductase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: coenzyme-B sulfoethylthiotransferase
由来(天然)生物種: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
分子量理論値: 62.180078 KDa
配列文字列: MAADIFAKFK KSMEVKFTQE YGSNKQAGGD ITGKTEKFLR LGPEQDARKQ EMIKAGKEIA EKRGIAFYNP MMHMGAPLGQ RAITPYTIS GTDIVAEPDD LHYVNNAAMQ QMWDDIRRTC IVGLDMAHET LEKRLGKEVT PETINHYLET LNHAMPGAAV V QEMMVETH ...文字列:
MAADIFAKFK KSMEVKFTQE YGSNKQAGGD ITGKTEKFLR LGPEQDARKQ EMIKAGKEIA EKRGIAFYNP MMHMGAPLGQ RAITPYTIS GTDIVAEPDD LHYVNNAAMQ QMWDDIRRTC IVGLDMAHET LEKRLGKEVT PETINHYLET LNHAMPGAAV V QEMMVETH PALVDDCYVK IFTGDDELAD EIDKQYVINV NKMFSEEQAA QIKASIGKTT WQAIHIPTIV SRTTDGAQTS RW AAMQIGM SFISAYAMCA GEAAVADLSF AAK(MHS)AALVSM GEMLPAR(AGM)AR GPNEPGGLSF GHLSDIVQTS RVSKD PAKI ALEVVGAGCM LYDQIWLGSY MSGGVGFTQY ATAAYTDDIL DNNTYYDVDY INDKYNGAAN LGTDNKVKAT LDVVKD IAT ESTLYGIETY EKFPTALEDH FGGSQRATVL AAASGVACAL ATGNANAGLS GWYLSMYVHK EAWGRLGFFG FDLQDQ (SMC)GA TNVLSYQGDE GLPDELRGPN YPNYAMNVGH QGGYAGIAQA AHSGRGDAFT VNPLLKVCFA DELMPFNFAE PRR EFGRGA IREFMPAGER SLVIPAK

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分子 #2: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta

分子名称: Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
分子量理論値: 45.17407 KDa
配列文字列: MSDTVDIYDD RGKLLESNVD IMSLAPTRNA AIKKIILDTK RSVAVSLAGI QGALASGKMG GKGRQILGRG LNYDLVGNAD AIAENVKNL VQVDEGDDTS VKVIKGGKSL LIQAPSSRIA AGADYMSATT VGAAAVTQTI IDMFGTDMYD APIAKSAVWG S YPQTMDLM ...文字列:
MSDTVDIYDD RGKLLESNVD IMSLAPTRNA AIKKIILDTK RSVAVSLAGI QGALASGKMG GKGRQILGRG LNYDLVGNAD AIAENVKNL VQVDEGDDTS VKVIKGGKSL LIQAPSSRIA AGADYMSATT VGAAAVTQTI IDMFGTDMYD APIAKSAVWG S YPQTMDLM GGNVQGVLSI PQNNEGLGFS LRNIMANHIA AITSRGAMNA AALSSIYEQS GIFEMGGAVG MFERHQLLGL AC QGLNANN VVYDIVKENG KDGTIGTVIE SIVGRAVEDG VISVDKTAPS GYKFYKANDV PMWNAYAAAG TLAATFVNCG AGR AAQNVS STLLYFNDIL EKETGLPGCD YGKVQGVAVG FSFFSHSIYG GGGPGVFNGN HVVTRHSRGF AIPCVCAAVA LDAG TQMFT IESTSGLIGD VFGSIEEFRQ PIKAVAGAL

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分子 #3: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma

分子名称: Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
分子量理論値: 27.630184 KDa
配列文字列: MAYEAQYYPG ATSVGANRRK HMSGKLEKLR EISDEDLTAV LGHRAPGSDY PSTHPPLAEM GEPACSIREA VAATPGAAAG DRVRYVQFA DSMYNAPATP YFRSYFAAIN FRGVDPGTLS GRQIVEARER DMEQCAKVQM ETEMTDPALA GMRGATVHGH S VRLQEDGV ...文字列:
MAYEAQYYPG ATSVGANRRK HMSGKLEKLR EISDEDLTAV LGHRAPGSDY PSTHPPLAEM GEPACSIREA VAATPGAAAG DRVRYVQFA DSMYNAPATP YFRSYFAAIN FRGVDPGTLS GRQIVEARER DMEQCAKVQM ETEMTDPALA GMRGATVHGH S VRLQEDGV MFDMLDRRRL EGGVIIMDKD QVAIPLDRKV NLGKPMSSEE AAKRTTIYRV DNVAFRDDAE VIEWVHRVFD QR TSYGFQP K

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分子 #4: Methyl coenzyme M reductase, subunit D

分子名称: Methyl coenzyme M reductase, subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
分子量理論値: 21.842742 KDa
組換発現生物種: Methanosarcina acetivorans C2A (古細菌)
配列文字列: MDYKDDDDKG GGWSHPQFEK GGGMSDSASN TEDSIQIEIF PSRILSPETA QKLISELYQV DGIIRVMVQG PRLPERVSAG PGTGEKVEH PLRKPIQIGD QVIELKISVG RIRLEIENAE TKEKVRSVCD KMLPFSFEFR EGHFLRRKPT VTDYAKLGPE T DPRLLGMV ...文字列:
MDYKDDDDKG GGWSHPQFEK GGGMSDSASN TEDSIQIEIF PSRILSPETA QKLISELYQV DGIIRVMVQG PRLPERVSAG PGTGEKVEH PLRKPIQIGD QVIELKISVG RIRLEIENAE TKEKVRSVCD KMLPFSFEFR EGHFLRRKPT VTDYAKLGPE T DPRLLGMV DPKAKVNQLV FIEKREKEDD TDKDE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.55 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
25.0 mMNH2C(CH2OH)3Tris base
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.037 kPa / 詳細: 25mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Vitrification occurred under aerobic conditions.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 94000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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