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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28639 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of glutamate dehydrogenase frozen at various temperature | |||||||||
マップデータ | The EM map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded in vitreous ice frozen at -183 celsius degree using standard procedure. The resolution of EM map is 2.7 angstrom | |||||||||
試料 |
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キーワード | glutamate dehydrogenase / GDH / Crystalline ice / LYASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Shi H / Wu C / Zhang X | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2023 タイトル: Addressing compressive deformation of proteins embedded in crystalline ice. 著者: Huigang Shi / Chunling Wu / Xinzheng Zhang / 要旨: For cryoelectron microscopy (cryo-EM), high cooling rates have been required for preparation of protein samples to vitrify the surrounding water and avoid formation of damaging crystalline ice. ...For cryoelectron microscopy (cryo-EM), high cooling rates have been required for preparation of protein samples to vitrify the surrounding water and avoid formation of damaging crystalline ice. Whether and how crystalline ice affects single-particle cryo-EM is still unclear. Here, single-particle cryo-EM was used to analyze three-dimensional structures of various proteins and viruses embedded in crystalline ice formed at various cooling rates. Low cooling rates led to shrinkage deformation and density distortions on samples having loose structures. Higher cooling rates reduced deformations. Deformation-free proteins in crystalline ice were obtained by modifying the freezing conditions, and reconstructions from these samples revealed a marked improvement over vitreous ice. This procedure also increased the efficiency of cryo-EM structure determinations and was essential for high-resolution reconstructions. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28639.map.gz | 59.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28639-v30.xml emd-28639.xml | 45.2 KB 45.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_28639.png | 36.4 KB | ||
マスクデータ | emd_28639_msk_1.map | 64 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-28639.cif.gz | 6 KB | ||
その他 | emd_28639_additional_1.map.gz emd_28639_additional_10.map.gz emd_28639_additional_11.map.gz emd_28639_additional_12.map.gz emd_28639_additional_13.map.gz emd_28639_additional_2.map.gz emd_28639_additional_3.map.gz emd_28639_additional_4.map.gz emd_28639_additional_5.map.gz emd_28639_additional_6.map.gz emd_28639_additional_7.map.gz emd_28639_additional_8.map.gz emd_28639_additional_9.map.gz emd_28639_half_map_1.map.gz emd_28639_half_map_2.map.gz | 59.9 MB 49.6 MB 49.6 MB 59.8 MB 49.5 MB 60 MB 49 MB 49 MB 59.9 MB 49.5 MB 49.6 MB 59 MB 59.8 MB 49 MB 49 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28639 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28639 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ew0MC 8bqnC 8ew2C 8f49C 8f7yC 8hhsC 8hi2C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28639.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | The EM map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded in vitreous ice frozen at -183 celsius degree using standard procedure. The resolution of EM map is 2.7 angstrom | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.82 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
+マスク #1
+追加マップ: The EM map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
+追加マップ: The half map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
+追加マップ: The half map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
+追加マップ: The EM map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
+追加マップ: The half map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
+追加マップ: The EM map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
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+追加マップ: The EM map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
+追加マップ: The half map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
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+ハーフマップ: The half map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
+ハーフマップ: The EM map of Glutamate dehydrogenase (GDH) embedded...
-試料の構成要素
-全体 : Glutamate Dehydrogenase
全体 | 名称: Glutamate Dehydrogenase |
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要素 |
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-超分子 #1: Glutamate Dehydrogenase
超分子 | 名称: Glutamate Dehydrogenase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Bos taurus (ウシ) |
-分子 #1: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
分子 | 名称: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] |
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由来(天然) | 生物種: Bos taurus (ウシ) |
分子量 | 理論値: 61.60891 KDa |
配列 | 文字列: MYRYLGEALL LSRAGPAALG SASADSAALL GWARGQPAAA PQPGLVPPAR RHYSEAAADR EDDPNFFKMV EGFFDRGASI VEDKLVEDL KTRETEEQKR NRVRSILRII KPCNHVLSLS FPIRRDDGSW EVIEGYRAQH SQHRTPCKGG IRYSTDVSVD E VKALASLM ...文字列: MYRYLGEALL LSRAGPAALG SASADSAALL GWARGQPAAA PQPGLVPPAR RHYSEAAADR EDDPNFFKMV EGFFDRGASI VEDKLVEDL KTRETEEQKR NRVRSILRII KPCNHVLSLS FPIRRDDGSW EVIEGYRAQH SQHRTPCKGG IRYSTDVSVD E VKALASLM TYKCAVVDVP FGGAKAGVKI NPKNYTDNEL EKITRRFTME LAKKGFIGPG VDVPAPDMST GEREMSWIAD TY ASTIGHY DINAHACVTG KPISQGGIHG RISATGRGVF HGIENFINEA SYMSILGMTP GFGDKTFVVQ GFGNVGLHSM RYL HRFGAK CITVGESDGS IWNPDGIDPK ELEDFKLQHG TILGFPKAKI YEGSILEVDC DILIPAASEK QLTKSNAPRV KAKI IAEGA NGPTTPEADK IFLERNIMVI PDLYLNAGGV TVSYFEWLKN LNHVSYGRLT FKYERDSNYH LLMSVQESLE RKFGK HGGT IPIVPTAEFQ DRISGASEKD IVHSGLAYTM ERSARQIMRT AMKYNLGLDL RTAAYVNAIE KVFRVYNEAG VTFT UniProtKB: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-8ew0: |