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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28554 | |||||||||
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タイトル | CryoEM Structure of Lipoprotein Lipase Dimer | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Dimer / lipase / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Chylomicron remodeling / Retinoid metabolism and transport / lipoprotein lipase / lipoprotein lipase activity / positive regulation of sequestering of triglyceride / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 ...Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Chylomicron remodeling / Retinoid metabolism and transport / lipoprotein lipase / lipoprotein lipase activity / positive regulation of sequestering of triglyceride / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol storage / phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / : / phospholipase A1 activity / triglyceride catabolic process / phospholipase activity / very-low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / cellular response to nutrient / very-low-density lipoprotein particle / triacylglycerol lipase activity / heparan sulfate proteoglycan binding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / triglyceride homeostasis / triglyceride metabolic process / cellular response to fatty acid / apolipoprotein binding / lipoprotein particle binding / catalytic complex / positive regulation of fat cell differentiation / phospholipid metabolic process / response to glucose / positive regulation of adipose tissue development / cholesterol homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to bacterium / positive regulation of interleukin-6 production / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / heparin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) / cattle (ウシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Gunn KH / Neher SB | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Structure of dimeric lipoprotein lipase reveals a pore adjacent to the active site. 著者: Kathryn H Gunn / Saskia B Neher / 要旨: Lipoprotein lipase (LPL) hydrolyzes triglycerides from circulating lipoproteins, releasing free fatty acids. Active LPL is needed to prevent hypertriglyceridemia, which is a risk factor for ...Lipoprotein lipase (LPL) hydrolyzes triglycerides from circulating lipoproteins, releasing free fatty acids. Active LPL is needed to prevent hypertriglyceridemia, which is a risk factor for cardiovascular disease (CVD). Using cryogenic electron microscopy (cryoEM), we determined the structure of an active LPL dimer at 3.9 Å resolution. This structure reveals an open hydrophobic pore adjacent to the active site residues. Using modeling, we demonstrate that this pore can accommodate an acyl chain from a triglyceride. Known LPL mutations that lead to hypertriglyceridemia localize to the end of the pore and cause defective substrate hydrolysis. The pore may provide additional substrate specificity and/or allow unidirectional acyl chain release from LPL. This structure also revises previous models on how LPL dimerizes, revealing a C-terminal to C-terminal interface. We hypothesize that this active C-terminal to C-terminal conformation is adopted by LPL when associated with lipoproteins in capillaries. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28554.map.gz | 63.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28554-v30.xml emd-28554.xml | 14 KB 14 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_28554_fsc.xml | 14.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_28554.png | 45 KB | ||
その他 | emd_28554_half_map_1.map.gz emd_28554_half_map_2.map.gz | 115.8 MB 115.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28554 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28554 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28554_validation.pdf.gz | 710.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_28554_full_validation.pdf.gz | 710.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28554_validation.xml.gz | 18.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28554_validation.cif.gz | 24.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28554 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28554 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8erlMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28554.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.88 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_28554_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_28554_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Lipoprotein Lipase Dimer
全体 | 名称: Lipoprotein Lipase Dimer |
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要素 |
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-超分子 #1: Lipoprotein Lipase Dimer
超分子 | 名称: Lipoprotein Lipase Dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Bos taurus (ウシ) |
分子量 | 理論値: 101 KDa |
-分子 #1: Lipoprotein lipase
分子 | 名称: Lipoprotein lipase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: lipoprotein lipase |
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由来(天然) | 生物種: cattle (ウシ) |
分子量 | 理論値: 53.448789 KDa |
配列 | 文字列: MESKALLLLA LSVCLQSLTV SRGGLVAADR ITGGKDFRDI ESKFALRTPE DTAEDTCHLI PGVTESVANC HFNHSSKTFV VIHGWTVTG MYESWVPKLV AALYKREPDS NVIVVDWLSR AQQHYPVSAG YTKLVGQDVA KFMNWMADEF NYPLGNVHLL G YSLGAHAA ...文字列: MESKALLLLA LSVCLQSLTV SRGGLVAADR ITGGKDFRDI ESKFALRTPE DTAEDTCHLI PGVTESVANC HFNHSSKTFV VIHGWTVTG MYESWVPKLV AALYKREPDS NVIVVDWLSR AQQHYPVSAG YTKLVGQDVA KFMNWMADEF NYPLGNVHLL G YSLGAHAA GIAGSLTNKK VNRITGLDPA GPNFEYAEAP SRLSPDDADF VDVLHTFTRG SPGRSIGIQK PVGHVDIYPN GG TFQPGCN IGEALRVIAE RGLGDVDQLV KCSHERSVHL FIDSLLNEEN PSKAYRCNSK EAFEKGLCLS CRKNRCNNMG YEI NKVRAK RSSKMYLKTR SQMPYKVFHY QVKIHFSGTE SNTYTNQAFE ISLYGTVAES ENIPFTLPEV STNKTYSFLL YTEV DIGEL LMLKLKWISD SYFSWSNWWS SPGFDIGKIR VKAGETQKKV IFCSREKMSY LQKGKSPVIF VKCHDKSLNR KSG |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.55 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
グリッド | モデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.1 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |