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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28039 | |||||||||||||||
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タイトル | Mycobacteriophage Muddy capsid | |||||||||||||||
マップデータ | Sharpened map of Bayesian polished and ewald sphere corrected Muddy_postprocess. | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Bacteriophage / Mycobacteriophage / HK97-fold / Capsid / VIRUS | |||||||||||||||
機能・相同性 | Phage capsid / Phage capsid family / Capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||||||||
生物種 | Mycobacterium phage Muddy (ファージ) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Freeman KG / White SJ / Huet A / Conway JF | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2023 タイトル: A structural dendrogram of the actinobacteriophage major capsid proteins provides important structural insights into the evolution of capsid stability. 著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten ...著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten / Janne Ravantti / Simon J White / 要旨: Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. ...Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. After the genome packaging at near-crystalline densities, the capsid is subjected to a major expansion and stabilization step that allows it to withstand environmental stresses and internal high pressure. Several different mechanisms for stabilizing the capsid have been structurally characterized, but how these mechanisms have evolved is still not understood. Using cryo-EM structure determination of 10 capsids, structural comparisons, phylogenetic analyses, and Alphafold predictions, we have constructed a detailed structural dendrogram describing the evolution of capsid structural stability within the actinobacteriophages. We show that the actinobacteriophage major capsid proteins can be classified into 15 groups based upon their HK97-fold. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28039.map.gz | 1.8 GB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28039-v30.xml emd-28039.xml | 24.5 KB 24.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_28039_fsc.xml | 28 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_28039.png | 322.5 KB | ||
マスクデータ | emd_28039_msk_1.map | 1.9 GB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-28039.cif.gz | 6.4 KB | ||
その他 | emd_28039_additional_1.map.gz emd_28039_additional_2.map.gz emd_28039_half_map_1.map.gz emd_28039_half_map_2.map.gz | 1.8 GB 1.5 GB 1.6 GB 1.6 GB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28039 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28039 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28039_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_28039_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28039_validation.xml.gz | 36.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28039_validation.cif.gz | 49.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28039 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28039 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8eduMC 8e16C 8eb4C 8ec2C 8ec8C 8eciC 8ecjC 8eckC 8ecnC 8ecoC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28039.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened map of Bayesian polished and ewald sphere corrected Muddy_postprocess. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.076 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_28039_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Ewald sphere corrected map of Muddy 3DRefine After Polishing And CTFRefine....
ファイル | emd_28039_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Ewald sphere corrected map of Muddy_3DRefine_After_Polishing_And_CTFRefine. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Map before ewald sphere correction but after Bayesian...
ファイル | emd_28039_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Map before ewald sphere correction but after Bayesian polishing and CTF Refinement. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected Muddy 3DRefine After Polishing And CTFRefine.mrc....
ファイル | emd_28039_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map of ewald sphere corrected Muddy_3DRefine_After_Polishing_And_CTFRefine.mrc. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected Muddy 3DRefine After Polishing And CTFRefine.mrc....
ファイル | emd_28039_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map of ewald sphere corrected Muddy_3DRefine_After_Polishing_And_CTFRefine.mrc. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Mycobacterium phage Muddy
全体 | 名称: Mycobacterium phage Muddy (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Mycobacterium phage Muddy
超分子 | 名称: Mycobacterium phage Muddy / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Phage Muddy particles generated by amplification on bacterial host and purification via CsCl gradient. NCBI-ID: 1340829 / 生物種: Mycobacterium phage Muddy / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 710.0 Å / T番号(三角分割数): 7 |
-分子 #1: Capsid
分子 | 名称: Capsid / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mycobacterium phage Muddy (ファージ) |
分子量 | 理論値: 34.670102 KDa |
配列 | 文字列: AGFANIQGRA DLSDVHLPDQ VIKDVLQTAP EASVLLNRAR KVRMSSKKTK QPVLASLPDA YWVDGDTGLK QTTKNIWSNV FMTAEELAV IVPIPDALIA DSDLPLWDEV KPLLVEAIGK KVDDAGIFGN DKPASWPAAL IPGAIAAGNS VTLGTGDDIG V DVATLGEQ ...文字列: AGFANIQGRA DLSDVHLPDQ VIKDVLQTAP EASVLLNRAR KVRMSSKKTK QPVLASLPDA YWVDGDTGLK QTTKNIWSNV FMTAEELAV IVPIPDALIA DSDLPLWDEV KPLLVEAIGK KVDDAGIFGN DKPASWPAAL IPGAIAAGNS VTLGTGDDIG V DVATLGEQ LALDGFSING FISRPGLHWS LVGLRNAQGQ PIYTPPLSTG LNGAPPTPAL YGFPLNEVTS GVWDADEAIL LG ADWSKVV IGIRQDITFD LFSEGVISDS DGKVVLNLMQ QDSKALRVVF RVGFQVANPM TRLNPNEATR YPAGVIIPAG GGS GEGEGE SE UniProtKB: Capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 10 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1027 / 平均露光時間: 40.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
詳細 | Amino acid sequence built into the map for a single major capsid protein and refined with Phenix. Model then used for rest of asymmetric unit and refined with Phenix. Final step involved using Isolde. |
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精密化 | プロトコル: AB INITIO MODEL |
得られたモデル | PDB-8edu: |