[日本語] English
万見
- EMDB-28038: Cryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28038
タイトルCryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer
マップデータCryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer
試料
  • 複合体: Full-length human NF1
    • タンパク質・ペプチド: Neurofibromin
キーワードGTPase activating protein / Ras signaling / Cancer / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mast cell apoptotic process / negative regulation of Rac protein signal transduction / regulation of glial cell differentiation / observational learning / Schwann cell migration / negative regulation of Schwann cell migration / vascular associated smooth muscle cell migration / amygdala development / negative regulation of mast cell proliferation / gamma-aminobutyric acid secretion, neurotransmission ...positive regulation of mast cell apoptotic process / negative regulation of Rac protein signal transduction / regulation of glial cell differentiation / observational learning / Schwann cell migration / negative regulation of Schwann cell migration / vascular associated smooth muscle cell migration / amygdala development / negative regulation of mast cell proliferation / gamma-aminobutyric acid secretion, neurotransmission / mast cell apoptotic process / Schwann cell proliferation / vascular associated smooth muscle cell proliferation / mast cell proliferation / glutamate secretion, neurotransmission / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of leukocyte migration / negative regulation of neurotransmitter secretion / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of adenylate cyclase activity / forebrain morphogenesis / hair follicle maturation / regulation of cell-matrix adhesion / regulation of blood vessel endothelial cell migration / smooth muscle tissue development / camera-type eye morphogenesis / cell communication / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / peripheral nervous system development / sympathetic nervous system development / myeloid leukocyte migration / phosphatidylcholine binding / myelination in peripheral nervous system / metanephros development / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / negative regulation of Ras protein signal transduction / phosphatidylethanolamine binding / collagen fibril organization / regulation of bone resorption / regulation of long-term synaptic potentiation / neural tube development / endothelial cell proliferation / forebrain astrocyte development / artery morphogenesis / pigmentation / regulation of postsynapse organization / negative regulation of neuroblast proliferation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / adrenal gland development / negative regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of GTPase activity / spinal cord development / Rac protein signal transduction / negative regulation of osteoclast differentiation / negative regulation of endothelial cell proliferation / oligodendrocyte differentiation / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / negative regulation of astrocyte differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / neuroblast proliferation / negative regulation of MAPK cascade / regulation of angiogenesis / Schwann cell development / negative regulation of stem cell proliferation / negative regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of MAP kinase activity / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / skeletal muscle tissue development / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of endothelial cell proliferation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / extracellular matrix organization / GTPase activator activity / negative regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / osteoclast differentiation / positive regulation of GTPase activity / liver development / negative regulation of cell migration / stem cell proliferation / long-term synaptic potentiation / negative regulation of protein kinase activity / wound healing / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / visual learning / brain development / cerebral cortex development / cognition / osteoblast differentiation / Regulation of RAS by GAPs / protein import into nucleus / positive regulation of neuron apoptotic process / MAPK cascade / presynapse / heart development / cellular response to heat / actin cytoskeleton organization / fibroblast proliferation / regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
: / PH domain-like / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Divergent CRAL/TRIO domain ...: / PH domain-like / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase activation protein / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Darling JE / Merk A / Grisshammer R / Ognjenovic J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer
著者: Ognjenovic J / Merk A
履歴
登録2022年9月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月20日-
マップ公開2023年9月20日-
更新2023年9月20日-
現状2023年9月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_28038.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28038.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å		1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å		1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0321
最小 - 最大-0.07154444 - 0.14860432
平均 (標準偏差)0.00019031555 (±0.0035628416)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 266.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_28038_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Cryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer

ファイルemd_28038_half_map_1.map
注釈Cryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Cryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer

ファイルemd_28038_half_map_2.map
注釈Cryo-EM structure of the full-length human NF1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Full-length human NF1

全体名称: Full-length human NF1
要素
  • 複合体: Full-length human NF1
    • タンパク質・ペプチド: Neurofibromin

-
超分子 #1: Full-length human NF1

超分子名称: Full-length human NF1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 320 kDa/nm

-
分子 #1: Neurofibromin

分子名称: Neurofibromin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 142.489891 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: NKMVEYLTDW VMGTSNQAAD DDVKCLTRDL DQASMEAVVS LLAGLPLQPE EGDGVELMEA KSQLFLKYFT LFMNLLNDCS EVEDESAQT GGRKRGMSRR LASLRHCTVL AMSNLLNANV DSGLMHSIGL GYHKDLQTRA TFMEVLTKIL QQGTEFDTLA E TVLADRFE ...文字列:
NKMVEYLTDW VMGTSNQAAD DDVKCLTRDL DQASMEAVVS LLAGLPLQPE EGDGVELMEA KSQLFLKYFT LFMNLLNDCS EVEDESAQT GGRKRGMSRR LASLRHCTVL AMSNLLNANV DSGLMHSIGL GYHKDLQTRA TFMEVLTKIL QQGTEFDTLA E TVLADRFE RLVELVTMMG DQGELPIAMA LANVVPCSQW DELARVLVTL FDSRHLLYQL LWNMFSKEVE LADSMQTLFR GN SLASKIM TFCFKVYGAT YLQKLLDPLL RIVITSSDWQ HVSFEVDPTR LEPSESLEEN QRNLLQMTEK FFHAIISSSS EFP PQLRSV CHCLYQATCH SLLNKATVKE KKENKKSVVS QRFPQNSIGA VGSAMFLRFI NPAIVSPYEA GILDKKPPPR IERG LKLMS KILQSIANHV LFTKEEHMRP FNDFVKSNFD AARRFFLDIA SDCPTSDAVN HSLSFISDGN VLALHRLLWN NQEKI GQYL SSNRDHKAVG RRPFDKMATL LAYLGPPEHK PVADTHWSSL NLTSSKFEEF MTRHQVHEKE EFKALKTLSI FYQAGT SKA GNPIFYYVAR RFKTGQINGD LLIYHVLLTL KPYYAKPYEI VVDLTHTGPS NRFKTDFLSK WFVVFPGFAY DNVSAVY IY NCNSWVREYT KYHERLLTGL KGSKRLVFID CPGKLAEHIE HEQQKLPAAT LALEEDLKVF HNALKLAHKD TKVSIKVG S TAVQVTSAER TKVLGQSVFL NDIYYASEIE EICLVDENQF TLTIANQGTP LTFMHQECEA IVQSIIHIRT RWELSQPDS IPQHTKIRPK DVPGTLLNIA LLNLGSSDPS LRSAAYNLLC ALTCTFNLKI EGQLLETSGL CIPANNTLFI VSISKTLAAN EPHLTLEFL EECISGFSKS SIELKHLCLE YMTPWLSNLV RFCKHNDDAK RQRVTAILDK LITMTINEKQ MYPSIQAKIW G SLGQITDL LDVVLDSFIK TSATGGLGSI KAEVMADTAV ALASGNVKLV SSKVIGRMCK IIDKTCLSPT PTLEQHLMWD DI AILARYM LMLSFNNSLD VAAHLPYLFH VVTFLVATGP LSLRASTHGL VINIIHSLCT CSQLHFSEET KQVLRLSLTE FSL PKFYLL FGISKVKSAA VIAFRSSYRD RSFSPGSYER ETFALTSLET VTEALLEIME ACMRDIPTCK WLDQWTELAQ RFAF QYNPS LQPRALVVFG CISKRVSHGQ IKQIIRILSK ALESCLKGPD TYNSQVLIEA TVIALTKLQ

UniProtKB: Neurofibromin

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 9.6 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 161208
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る