+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-27549 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin | |||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Striated Muscle Contraction / RHOA GTPase cycle / dynactin complex / actin-myosin filament sliding / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / sarcomere / actin filament organization / filopodium ...Striated Muscle Contraction / RHOA GTPase cycle / dynactin complex / actin-myosin filament sliding / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) / cattle (ウシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å | |||||||||
データ登録者 | Arora AS / Huang HL / Heissler SM / Chinthalapudi K | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2023 タイトル: Structural insights into actin isoforms. 著者: Amandeep S Arora / Hsiang-Ling Huang / Ramanpreet Singh / Yoshie Narui / Andrejus Suchenko / Tomoyuki Hatano / Sarah M Heissler / Mohan K Balasubramanian / Krishna Chinthalapudi / 要旨: Actin isoforms organize into distinct networks that are essential for the normal function of eukaryotic cells. Despite a high level of sequence and structure conservation, subtle differences in their ...Actin isoforms organize into distinct networks that are essential for the normal function of eukaryotic cells. Despite a high level of sequence and structure conservation, subtle differences in their design principles determine the interaction with myosin motors and actin-binding proteins. Therefore, identifying how the structure of actin isoforms relates to function is important for our understanding of normal cytoskeletal physiology. Here, we report the high-resolution structures of filamentous skeletal muscle α-actin (3.37 Å), cardiac muscle α-actin (3.07 Å), ß-actin (2.99 Å), and γ-actin (3.38 Å) in the Mg·ADP state with their native post-translational modifications. The structures revealed isoform-specific conformations of the N-terminus that shift closer to the filament surface upon myosin binding, thereby establishing isoform-specific interfaces. Collectively, the structures of single-isotype, post-translationally modified bare skeletal muscle α-actin, cardiac muscle α-actin, ß-actin, and γ-actin reveal general principles, similarities, and differences between isoforms. They complement the repertoire of known actin structures and allow for a comprehensive understanding of in vitro and in vivo functions of actin isoforms. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
添付画像 |
---|
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_27549.map.gz | 59.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-27549-v30.xml emd-27549.xml | 17.3 KB 17.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_27549_fsc.xml | 8.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_27549.png | 84.1 KB | ||
その他 | emd_27549_half_map_1.map.gz emd_27549_half_map_2.map.gz | 59.4 MB 59.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-27549 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-27549 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_27549_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_27549_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_27549_validation.xml.gz | 16.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_27549_validation.cif.gz | 21.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-27549 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-27549 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_27549.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Cryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.891 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-ハーフマップ: Cryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin
ファイル | emd_27549_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Cryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Cryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin
ファイル | emd_27549_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Cryo-EM structure of cardiac muscle alpha-actin | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : cardiac alpha actin
全体 | 名称: cardiac alpha actin |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: cardiac alpha actin
超分子 | 名称: cardiac alpha actin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: Cardiac actin extracted and purified from bovine heart |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: Heart / 組織: Left Ventricle |
-分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1
分子 | 名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: cattle (ウシ) / 器官: Heart / 組織: left ventricle muscle |
分子量 | 理論値: 41.72848 KDa |
配列 | 文字列: DEETTALVCD NGSGLVKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIIT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGD GV ...文字列: DEETTALVCD NGSGLVKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIIT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGD GV THNVPIYEGY ALPHAIMRLD LAGRDLTDYL MKILTERGYS FVTTAEREIV RDIKEKLCYV ALDFENEMAT AASSSSLE K SYELPDGQVI TIGNERFRCP ETLFQPSFIG MESAGIHETT YNSIMKCDID IRKDLYANNV LSGGTTMYPG IADRMQKEI TALAPSTMKI KIIAPPERKY SVWIGGSILA SLSTFQQMWI SKQEYDEAGP SIVHRKCF |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: ADP |
---|---|
分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #3: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: MG |
---|---|
分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
---|---|
グリッド | モデル: C-flat / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: LEICA EM GP |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
特殊光学系 | 球面収差補正装置: Cs-corrected microscope / エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1444 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.2 µm / 倍率(公称値): 81000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |