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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | Avs4 bound to phage PhiV-1 portal, C2 refinement of Mrr nuclease domain | ||||||||||||
![]() | Avs4 bound to phage PhiV-1 portal, C2 refinement of Mrr nuclease domain | ||||||||||||
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機能・相同性 | Portal protein, Caudovirales / Head-to-tail connector protein, podovirus-type / Bacteriophage head to tail connecting protein / viral portal complex / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / Portal protein![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||||||||
![]() | Wilkinson ME / Gao L / Strecker J / Makarova KS / Macrae RK / Koonin EV / Zhang F | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Prokaryotic innate immunity through pattern recognition of conserved viral proteins. 著者: Linyi Alex Gao / Max E Wilkinson / Jonathan Strecker / Kira S Makarova / Rhiannon K Macrae / Eugene V Koonin / Feng Zhang / ![]() 要旨: Many organisms have evolved specialized immune pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs) of the STAND superfamily that are ubiquitous in ...Many organisms have evolved specialized immune pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs) of the STAND superfamily that are ubiquitous in plants, animals, and fungi. Although the roles of NLRs in eukaryotic immunity are well established, it is unknown whether prokaryotes use similar defense mechanisms. Here, we show that antiviral STAND (Avs) homologs in bacteria and archaea detect hallmark viral proteins, triggering Avs tetramerization and the activation of diverse N-terminal effector domains, including DNA endonucleases, to abrogate infection. Cryo-electron microscopy reveals that Avs sensor domains recognize conserved folds, active-site residues, and enzyme ligands, allowing a single Avs receptor to detect a wide variety of viruses. These findings extend the paradigm of pattern recognition of pathogen-specific proteins across all three domains of life. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 161.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.6 KB 18.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 12.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 55.9 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 178 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() | 139.5 MB 139.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 912.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 912.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 20 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 26.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8dgfMC ![]() 8dgcC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Avs4 bound to phage PhiV-1 portal, C2 refinement of Mrr nuclease domain | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.03436 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_27422_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_27422_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Avs4 bound to phage PhiV-1 portal
全体 | 名称: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal |
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要素 |
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-超分子 #1: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal
超分子 | 名称: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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分子量 | 理論値: 980 KDa |
-分子 #1: ATP-binding protein Avs4
分子 | 名称: ATP-binding protein Avs4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 186.640906 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: (FME)VKPNWDNFK AKFSENPQGN FEWFCYLLFC QEFKMPAGIF RYKNQSGIET NPITKDNEII GWQSKFYDTK LSDNKA DLI EMIEKSKKAY PGLSKIIFYT NQEWGQGRKS HEPEGDKNAD NYLETVGNSN DPKIKIEVDQ KAYESGIEIV WRVASFF ES ...文字列: (FME)VKPNWDNFK AKFSENPQGN FEWFCYLLFC QEFKMPAGIF RYKNQSGIET NPITKDNEII GWQSKFYDTK LSDNKA DLI EMIEKSKKAY PGLSKIIFYT NQEWGQGRKS HEPEGDKNAD NYLETVGNSN DPKIKIEVDQ KAYESGIEIV WRVASFF ES PFVIVENEKI AKHFFSLNES IFDLLEEKRK HTENVLYEIQ TNIEFKDRSI EIDRRHCIEL LHENLVQKKI VIVSGEGG V GKTAVIKKIY EAEKQYTPFY VFKASEFKKD SINELFGAHG LDDFSNAHQD ELRKVIVVDS AEKLLELTNI DPFKEFLTV LIKDKWQVVF TTRNNYLADL NYAFIDIYKI TPGNLVIKNL ERGELIELSD NNGFSLPQDV RLLELIKNPF YLSEYLRFYT GESIDYVSF KEKLWNKIIV KNKPSREQCF LATAFQRASE GQFFVSPACD TGILDELVKD GIVGYEAAGY FITHDIYEEW A LEKKISVD YIRKANNNEF FEKIGESLPV RRSFRNWISE RLLLDDQSIK PFIAEIVCGE GISNFWKDEL WVAVLLSDNS SI FFNYFKR YLLSSDQNLL KRLTFLLRLA CKDVDYDLLK QLGVSNSDLL SIKYVLTKPK GTGWQSVIQF IYENLDEIGI RNI NFILPV IQEWNQRNKV GETTRLSSLI ALKYYQWTID EDVYLSGRDN EKNILHTILH GAAMIKPEME EVLVKVLKNR WKEH GTPYF DLMTLILTDL DSYPVWASLP EYVLQLADLF WYRPLKETGE RYHSMDIEDE FGLFRSHHDY YPESPYQTPI YWLLQ SQFK KTIDFILDFT NKTTICFAHS HFAKNEIEEV DVFIEEGKFI KQYICNRLWC SYRGTQVSTY LLSSIHMALE KFFLEN FKN ADSKVLESWL LFLLRNTKSA SISAVVTSIV LAFPEKTFNV AKVLFQTKDF FRFDMNRMVL DRTHKSSLIS LRDGFGG TD YRNSLHEEDR IKACDDVHRN TYLENLALHY QIFRSENVTE KDAIERQQVL WDIFDKYYNQ LPDEAQETEA DKTWRLCL A RMDRRKMKIT TKEKDEGIEI SFNPEIDPKL KQYSEEAIKK NSEHMKYVTL KLWASYKREK DERYKNYGMY EDNPQIALQ ETKEIIKKLN EEGGEDFRLL NGNIPADVCS VLLLDYFNQL NNEEREYCKD IVLAYSKLPL KEGYNYQVQD GTTSAISALP VIYHNYPME RETIKTILLL TLFNDHSIGM AGGRYSVFPS MVIHKLWLDY FDDMQSLLFG FLILKPKYVI LSRKIIHESY R QVDYDIKK ININKVFLNN YKHCISNVID NKISIDDLGS MDKVDLHILN TAFQLIPVDT VNIEHKKLVS LIVKRFSTSL LS SVREDRV DYALRQSFLE RFAYFTLHAP VSDIPDYIKP FLDGFNGSEP ISELFKKFIL VEDRLNTYAK FWKVWDLFFD KVV TLCKDG DRYWYVDKII KSYLFAESPW KENSNGWHTF KDSNSQFFCD VSRTMGHCPS TLYSLAKSLN NIASCYLNQG ITWL SEILS VNKKLWEKKL ENDTVYYLEC LVRRYINNER ERIRRTKQLK QEVLVILDFL VEKGSVVGYM SRENIL |
-分子 #2: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 58.556 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MASSQKREGF AENGAKAVYD ALKNDRNSYE TRAENCAKYT IPSLFPKDSD NASTDYTTPW QAVGARGLNN LASKLMLALF PMQTWMKLT ISEFEAKQLV AQPAELAKVE EGLSMVERIL MNYIESNSYR VTLFETLKQL VVAGNALLYI PEPEGAYNPM K LYRLSSYV ...文字列: MASSQKREGF AENGAKAVYD ALKNDRNSYE TRAENCAKYT IPSLFPKDSD NASTDYTTPW QAVGARGLNN LASKLMLALF PMQTWMKLT ISEFEAKQLV AQPAELAKVE EGLSMVERIL MNYIESNSYR VTLFETLKQL VVAGNALLYI PEPEGAYNPM K LYRLSSYV VQRDAFGTVL QIVTLDKTAY AALPEDVRNA MDSGQEHKGD EMIDVYTHIY LDEESGEYLK YEEIDGVEVD GT DASYPVD ACPYIPVRMV RIDGESYGRS YCEEYLGDLR SLENLQEAIV KMSMISAKVI GLVNPAGITQ VRRLTKAQTG DFV SGRPED ISFLQLEKAA DFSVAKAVSE QIEGRLSYAF MLNSAVQRTG ERVTAEEIRY VASELEDTLG GVYSILSQEL QLPM VRVLL KQLQATNQIP ELPKEAVEPT ISTGMEALGR GQDLDKLERC IAAWSALAPM QNDPDINIAT IKLRIANAIG IDTSG ILKT PEEKQQEMAE AAQGTALENA AASAGAGAGA LATASPENME AAAAQAGMVP N |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ATP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
濃度 | 1.7 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 31.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |