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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-26541 | ||||||||||||
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タイトル | CryoEM structure of LARGE1 from C2 reconstruction | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / xylosyltransferase activity / walking behavior / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / glycosphingolipid biosynthetic process / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / striated muscle cell development / connective tissue development / skeletal muscle organ development ...post-embryonic hindlimb morphogenesis / Defective LARGE causes MDDGA6 and MDDGB6 / xylosyltransferase activity / walking behavior / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / glycosphingolipid biosynthetic process / principal sensory nucleus of trigeminal nerve development / striated muscle cell development / connective tissue development / skeletal muscle organ development / O-linked glycosylation / glucuronosyltransferase activity / UDP-xylosyltransferase activity / localization of cell / protein O-linked mannosylation / reactive gliosis / glycoprotein biosynthetic process / N-acetylglucosamine metabolic process / neuromuscular process controlling posture / retina layer formation / acetylglucosaminyltransferase activity / water transport / plasma membrane organization / retina vasculature development in camera-type eye / basement membrane organization / neuromuscular synaptic transmission / skeletal muscle fiber differentiation / skeletal muscle tissue regeneration / nerve development / hexosyltransferase activity / dentate gyrus development / protein O-linked glycosylation / astrocyte differentiation / synaptic assembly at neuromuscular junction / cardiac muscle cell development / acetylcholine receptor signaling pathway / protein targeting to membrane / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / muscle cell cellular homeostasis / glycosyltransferase activity / blood vessel development / protein glycosylation / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / response to light stimulus / behavioral fear response / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / response to mechanical stimulus / cytoskeleton organization / potassium ion transmembrane transport / myelination / bone development / post-translational protein modification / protein localization to plasma membrane / determination of adult lifespan / intracellular protein transport / long-term synaptic potentiation / sensory perception of sound / neuron migration / neuromuscular junction / multicellular organism growth / memory / manganese ion binding / gene expression / protein-containing complex assembly / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein-containing complex / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Schnicker NJ / Joseph S / Campbell KP | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: CryoEM structure of LARGE1 from C2 reconstruction 著者: Campbell KP | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_26541.map.gz | 91.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-26541-v30.xml emd-26541.xml | 15.8 KB 15.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_26541_fsc.xml | 9.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_26541.png | 123.1 KB | ||
その他 | emd_26541_half_map_1.map.gz emd_26541_half_map_2.map.gz | 95.4 MB 95.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26541 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26541 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_26541_validation.pdf.gz | 609.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_26541_full_validation.pdf.gz | 608.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_26541_validation.xml.gz | 18.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_26541_validation.cif.gz | 23.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-26541 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-26541 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7ui7MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_26541.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8015 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_26541_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_26541_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : LARGE1
全体 | 名称: LARGE1 |
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要素 |
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-超分子 #1: LARGE1
超分子 | 名称: LARGE1 / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: No transmembrane region |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 211 KDa |
-分子 #1: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1
分子 | 名称: Xylosyl- and glucuronyltransferase LARGE1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 転移酵素; グリコシル基を移すもの |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 89.806242 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MSALLILALV GAAVADYKDH DGDYKDHDID YKDDDDKLAA AFEDGKPVSL SPLESQAHSP RYTASSQRER ESLEVRMREV EEENRALRR QLSLAQGRAP SHRRGNHSKT YSMEEGTGDS ENLRAGIVAG NSSECGQQPV VEKCETIHVA IVCAGYNASR D VVTLVKSV ...文字列: MSALLILALV GAAVADYKDH DGDYKDHDID YKDDDDKLAA AFEDGKPVSL SPLESQAHSP RYTASSQRER ESLEVRMREV EEENRALRR QLSLAQGRAP SHRRGNHSKT YSMEEGTGDS ENLRAGIVAG NSSECGQQPV VEKCETIHVA IVCAGYNASR D VVTLVKSV LFHRRNPLHF HLIADSIAEQ ILATLFQTWM VPAVRVDFYN ADELKSEVSW IPNKHYSGIY GLMKLVLTKT LP ANLERVI VLDTDITFAT DIAELWAVFH KFKGQQVLGL VENQSDWYLG NLWKNHRPWP ALGRGYNTGV ILLLLDKLRK MKW EQMWRL TAERELMGML STSLADQDIF NAVIKQNPFL VYQLPCFWNV QLSDHTRSEQ CYRDVSDLKV IHWNSPKKLR VKNK HVEFF RNLYLTFLEY DGNLLRRELF GCPSEADVNS ENLQKQLSEL DEDDLCYEFR RERFTVHRTH LYFLHYEYEP AADST DVTL VAQLSMDRLQ MLEAICKHWE GPISLALYLS DAEAQQFLRY AQGSEVLMSR HNVGYHIVYK EGQFYPVNLL RNVAMK HIS TPYMFLSDID FLPMYGLYEY LRKSVIQLDL ANTKKAMIVP AFETLRYRLS FPKSKAELLS MLDMGTLFTF RYHVWTK GH APTNFAKWRT ATTPYRVEWE ADFEPYVVVR RDCPEYDRRF VGFGWNKVAH IMELDVQEYE FIVLPNAYMI HMPHAPSF D ITKFRSNKQY RICLKTLKEE FQQDMSRRYG FAALKYLTAE NNSHHHHHH |
-分子 #2: MANGANESE (II) ION
分子 | 名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: MN |
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分子量 | 理論値: 54.938 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 6.6 |
グリッド | モデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 1.664 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
詳細 | Used initial model from Alphafold2 |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
得られたモデル | PDB-7ui7: |