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- EMDB-26480: Cryo-EM Structure of Bl_Man38C at 2.9 A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26480
タイトルCryo-EM Structure of Bl_Man38C at 2.9 A
マップデータ
試料
  • 複合体: Tetramer of Bl_Man38C
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-mannosidase
  • リガンド: ZINC ION
キーワードn-glycan / probiotic / a-mannosidase / gh38 / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / carbohydrate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain ...Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Galactose mutarotase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bifidobacterium longum (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Santos CR / Cordeiro RL / Domingues MN / Borges AC / de Farias MA / Van Heel M / Murakami MT / Portugal RV
資金援助 ブラジル, 2件
OrganizationGrant number国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2015/26982-0 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2017/15340-2 ブラジル
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM Structure of Bl_Man38C at 2.9 A
著者: Santos CR / Cordeiro RL / Domingues MN / Borges AC / de Farias MA / Van Heel M / Murakami MT / Portugal RV
履歴
登録2022年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月16日-
マップ公開2022年11月16日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26480.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26480.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 729 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.67 Å/pix.
x 576 pix.
= 385.92 Å		0.67 Å/pix.
x 576 pix.
= 385.92 Å		0.67 Å/pix.
x 576 pix.
= 385.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.67 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.0
最小 - 最大-13.585653000000001 - 25.275312
平均 (標準偏差)0.002895142 (±1.0316881)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ576576576
Spacing576576576
セルA=B=C: 385.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Tetramer of Bl_Man38C

全体名称: Tetramer of Bl_Man38C
要素
  • 複合体: Tetramer of Bl_Man38C
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-mannosidase
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Tetramer of Bl_Man38C

超分子名称: Tetramer of Bl_Man38C / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bifidobacterium longum (バクテリア)
分子量理論値: 470 KDa

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分子 #1: Alpha-mannosidase

分子名称: Alpha-mannosidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bifidobacterium longum (バクテリア) / 株: NCC 2705
分子量理論値: 117.651789 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMLLKVNR EIDRCKRVMR ERVWPHIHQV LAQCTVGAVK NPGEPEMPAA FITRAVSGQV IFQPLAVGE PWGTSWGTTW IRVEGQLPET LPEGRAIELV FNLGWLEWPV GGHIEAMAYR ADGTVIKALH PRNHWMPLVS A DGVKDRVV ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMLLKVNR EIDRCKRVMR ERVWPHIHQV LAQCTVGAVK NPGEPEMPAA FITRAVSGQV IFQPLAVGE PWGTSWGTTW IRVEGQLPET LPEGRAIELV FNLGWLEWPV GGHIEAMAYR ADGTVIKALH PRNHWMPLVS A DGVKDRVV NPDGSFVVYV EGAYNPNVPS FTVTELGTKP TGKADERYEF SSIDIAALDQ DMFDYWADLD VVTGSLENMN DA DPRYWKL AKAMQRSINL WDEKDYNTLA LARKALDKVM HNPANASAMT LTAMGHSHID SAWLWPVRET ERKVGRTVSN ALA LMDIDP DFTYVMSAAQ HFAWLEERHP DLFERVKARI AEGRFIPVGG MWVESDGTMP CGESLIRQIS YGKRYFKEKL GVVP NGIWL PDSFGYTGAW PQIAKRSGYS WFLTQKLCWN DTTRLPHHSF MWEGVDGSQI FTHFPPADKY DSDMSANDMA YVQSN YKDK DLSDRGILLF GYGDGGGGPI REMTMREHRF ESFEGMPKVE YGTPDDFFSK AETEMKAEAG SEMPRWKGEF YFELHR KTL TSQQEMKRGC RKEESMLRTV EYLGVVASLE SADYVYPTER IDRIWKTLLL SQFHDILPGS AIEWAHRVAR EEYARDL KA LSDIARDAIA AIAVANPDVA RIAKARISQF ADVDPWRPAS LVSCGEPVEV NRREDGSATL DNGLLCVHVA ADGTVDSM I DLKSGREMVA KDHVMGRYEI LKDEPGVFDA WDVERDAFLC ATALADGHIV SIETTADGSA VIVTKNSYRD DEISTTITL RPGKSQLDFH ADVEWNVPEK LLKVDIPMAL SASRAQYECQ YGLIERPIVK NTEGEEAMFE SCSHRFVRIH DSSYGIGVAN GSTYGSDVS SLRDRDDALA GTMVRMSLVA APTAPDPRTD IGHHEFDWTV LPCASVAPLV AAAGEINAPT IENMPDIAAP I TLEPIEGT PVIDWIKLAD DGSGDIVARL YEAAGAKAKA MLHVGGTLDG WTVRETNTLE QDESYPDEPA GLIGGKQQAE GA ELALNPF QLTTLRLSRA

UniProtKB: Alpha-mannosidase

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.34 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 150 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, pH 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 50 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 1.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 56677
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cisTEM
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cisTEM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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