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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-25706 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human SIMC1-SLF2 complex | |||||||||
マップデータ | sharpened | |||||||||
試料 |
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キーワード | Nse5 / Nse6 / SMC5 / SMC6 / SIMC1 / SLF2 / C5orf25 / viral restriction / ANTIVIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / SUMO polymer binding / negative regulation of peptidase activity / Smc5-Smc6 complex / peptidase inhibitor activity / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of double-strand break repair / regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / sarcomere ...positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / SUMO polymer binding / negative regulation of peptidase activity / Smc5-Smc6 complex / peptidase inhibitor activity / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of double-strand break repair / regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / sarcomere / double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of protein-containing complex assembly / site of double-strand break / chromosome, telomeric region / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin / protein-containing complex binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Maeda S / Oravcova M | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2022 タイトル: The Nse5/6-like SIMC1-SLF2 complex localizes SMC5/6 to viral replication centers. 著者: Martina Oravcová / Minghua Nie / Nicola Zilio / Shintaro Maeda / Yasaman Jami-Alahmadi / Eros Lazzerini-Denchi / James A Wohlschlegel / Helle D Ulrich / Takanori Otomo / Michael N Boddy / 要旨: The human SMC5/6 complex is a conserved guardian of genome stability and an emerging component of antiviral responses. These disparate functions likely require distinct mechanisms of SMC5/6 ...The human SMC5/6 complex is a conserved guardian of genome stability and an emerging component of antiviral responses. These disparate functions likely require distinct mechanisms of SMC5/6 regulation. In yeast, Smc5/6 is regulated by its Nse5/6 subunits, but such regulatory subunits for human SMC5/6 are poorly defined. Here, we identify a novel SMC5/6 subunit called SIMC1 that contains SUMO interacting motifs (SIMs) and an Nse5-like domain. We isolated SIMC1 from the proteomic environment of SMC5/6 within polyomavirus large T antigen (LT)-induced subnuclear compartments. SIMC1 uses its SIMs and Nse5-like domain to localize SMC5/6 to polyomavirus replication centers (PyVRCs) at SUMO-rich PML nuclear bodies. SIMC1's Nse5-like domain binds to the putative Nse6 orthologue SLF2 to form an anti-parallel helical dimer resembling the yeast Nse5/6 structure. SIMC1-SLF2 structure-based mutagenesis defines a conserved surface region containing the N-terminus of SIMC1's helical domain that regulates SMC5/6 localization to PyVRCs. Furthermore, SLF1, which recruits SMC5/6 to DNA lesions via its BRCT and ARD motifs, binds SLF2 analogously to SIMC1 and forms a separate Nse5/6-like complex. Thus, two Nse5/6-like complexes with distinct recruitment domains control human SMC5/6 localization. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_25706.map.gz | 27.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-25706-v30.xml emd-25706.xml | 19.3 KB 19.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_25706_fsc.xml | 7.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_25706.png | 83.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-25706.cif.gz | 6.1 KB | ||
その他 | emd_25706_additional_1.map.gz emd_25706_half_map_1.map.gz emd_25706_half_map_2.map.gz | 23.5 MB 23.4 MB 23.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25706 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25706 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_25706_validation.pdf.gz | 731.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_25706_full_validation.pdf.gz | 731 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_25706_validation.xml.gz | 12.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_25706_validation.cif.gz | 17.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25706 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25706 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7t5pMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_25706.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | sharpened | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.134 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: non-sharpened
ファイル | emd_25706_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | non-sharpened | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_25706_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_25706_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Human SIMC1-SLF2 complex
全体 | 名称: Human SIMC1-SLF2 complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Human SIMC1-SLF2 complex
超分子 | 名称: Human SIMC1-SLF2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: SUMO-interacting motif-containing protein 1
分子 | 名称: SUMO-interacting motif-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 67.021539 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: AYLQDMPRSP GDVPQSPSDV SPSPDAPQSP GGMPHLPGDV LHSPGDMPHS SGDVTHSPRD IPHLPGDRPD FTQNDVQNRD MPMDISALS SPSCSPRPQS ETPLEKVPWL SVMETPARKE ISLSEPAKPG SAHVQSRTPQ GGLYNRPCLH RLKYFLRPPV H HLFFQTLI ...文字列: AYLQDMPRSP GDVPQSPSDV SPSPDAPQSP GGMPHLPGDV LHSPGDMPHS SGDVTHSPRD IPHLPGDRPD FTQNDVQNRD MPMDISALS SPSCSPRPQS ETPLEKVPWL SVMETPARKE ISLSEPAKPG SAHVQSRTPQ GGLYNRPCLH RLKYFLRPPV H HLFFQTLI PDKDTRENKG QRLEPIPHRR LRMVTNTIEE NFPLGTVQFL MDFVSPQHYP PREIVAHIIQ KILLSGSETV DV LKEAYML LMKIQQLHPA NAKTVEWDWK LLTYVMEEEG QTLPGRVLFL RYVVQTLEDD FQQTLRRQRQ HLQQSIANMV LSC DKQPHN VRDVIKWLVK AVTEDGLTQP PNGNQTSSGT GILKASSSHP SSQPNLTKNT NQLIVCQLQR MLSIAVEVDR TPTC SSNKI AEMMFGFVLD IPERSQREMF FTTMESHLLR CKVLEIIFLH SCETPTRLPL SLAQALYFLN NSTSLLKCQS DKSQW QTWD ELVERLQFLL SSYQHVLREH LRSSVIDRKD LIIKRIKPKP QQGDDITVVD VEKQIEAFRS RLIQMLGEPL VPQLQD KVH LLKLLLFYAA DLNPDAEPFQ KGWSGS UniProtKB: SUMO-interacting motif-containing protein 1 |
-分子 #2: SMC5-SMC6 complex localization factor protein 2
分子 | 名称: SMC5-SMC6 complex localization factor protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 61.867793 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: TPAATGKPPA LSKGLRSQSS DYTGHVHPGT YTNTLERLVK EMEDTQRLDE LQKQLQEDIR QGRGIKSPIR IGEEDSTDDE DGLLEEHKE FLKKFSVTID AIPDHHPGEE IFNFLNSGKI FNQYTLDLRD SGFIGQSAVE KLILKSGKTD QIFLTTQGFL T SAYHYVQC ...文字列: TPAATGKPPA LSKGLRSQSS DYTGHVHPGT YTNTLERLVK EMEDTQRLDE LQKQLQEDIR QGRGIKSPIR IGEEDSTDDE DGLLEEHKE FLKKFSVTID AIPDHHPGEE IFNFLNSGKI FNQYTLDLRD SGFIGQSAVE KLILKSGKTD QIFLTTQGFL T SAYHYVQC PVPVLKWLFR MMSVHTDCIV SVQILSTLME ITIRNDTFSD SPVWPWIPSL SDVAAVFFNM GIDFRSLFPL EN LQPDFNE DYLVSETQTT SRGKESEDSS YKPIFSTLPE TNILNVVKFL GLCTSIHPEG YQDREIMLLI LMLFKMSLEK QLK QIPLVD FQSLLINLMK NIRDWNTKVP ELCLGINELS SHPHNLLWLV QLVPNWTSRG RQLRQCLSLV IISKLLDEKH EDVP NASNL QVSVLHRYLV QMKPSDLLKK MVLKKKAEQP DGIIDDSLHL ELEKQAYYLT YILLHLVGEV SCSHSFSSGQ RKHFV LLCG ALEKHVKCDI REDARLFYRT KVKDLVARIH GKWQEIIQNC RPTQGQLHDF WVPDS UniProtKB: SMC5-SMC6 complex localization factor protein 2 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 88 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 66.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 73000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-7t5p: |