[日本語] English
万見
- EMDB-25502: Yeast Lon (PIM1) with endogenous substrate -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25502
タイトルYeast Lon (PIM1) with endogenous substrate
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of yeast Lon (PIM1) in complex with endogenous substrate
    • タンパク質・ペプチド: Lon protease homolog, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: endogenous substrate
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitochondrial DNA metabolic process / oxidation-dependent protein catabolic process / mitochondrial respiratory chain complex assembly / endopeptidase La / mitochondrial DNA metabolic process / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone-mediated protein complex assembly / mitochondrion organization / protein folding ...regulation of mitochondrial DNA metabolic process / oxidation-dependent protein catabolic process / mitochondrial respiratory chain complex assembly / endopeptidase La / mitochondrial DNA metabolic process / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone-mediated protein complex assembly / mitochondrion organization / protein folding / single-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / response to heat / sequence-specific DNA binding / mitochondrial matrix / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Lon protease homologue, chloroplastic/mitochondrial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain ...Lon protease homologue, chloroplastic/mitochondrial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Lon protease homolog, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Yang J / Song AS / Wiseman RL / Lander GC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS) 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of hexameric yeast Lon protease (PIM1) highlights the importance of conserved structural elements.
著者: Jie Yang / Albert S Song / R Luke Wiseman / Gabriel C Lander /
要旨: Lon protease is a conserved ATP-dependent serine protease composed of an AAA+ domain that mechanically unfolds substrates and a serine protease domain that degrades these unfolded substrates. In ...Lon protease is a conserved ATP-dependent serine protease composed of an AAA+ domain that mechanically unfolds substrates and a serine protease domain that degrades these unfolded substrates. In yeast, dysregulation of Lon protease (PIM1) attenuates lifespan and leads to gross mitochondrial morphological perturbations. Although structures of the bacterial and human Lon protease reveal a hexameric assembly, yeast PIM1 was speculated to form a heptameric assembly and is uniquely characterized by a ∼50-residue insertion between the ATPase and protease domains. To further understand the yeast-specific properties of PIM1, we determined a high-resolution cryo-electron microscopy structure of PIM1 in a substrate-translocating state. Here, we reveal that PIM1 forms a hexamer, conserved with that of bacterial and human Lon proteases, wherein the ATPase domains form a canonical closed spiral that enables pore loop residues to translocate substrates to the protease chamber. In the substrate-translocating state, PIM1 protease domains form a planar protease chamber in an active conformation and are uniquely characterized by a ∼15-residue C-terminal extension. These additional C-terminal residues form an α-helix located along the base of the protease domain. Finally, we did not observe density for the yeast-specific insertion between the ATPase and protease domains, likely due to high conformational flexibility. Biochemical studies to investigate the insertion using constructs that truncated or replaced the insertion with a glycine-serine linker suggest that the yeast-specific insertion is dispensable for PIM1's enzymatic function. Altogether, our structural and biochemical studies highlight unique components of PIM1 machinery and demonstrate evolutionary conservation of Lon protease function.
履歴
登録2021年11月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月12日-
マップ公開2022年1月12日-
更新2022年7月27日-
現状2022年7月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.224
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.224
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7sxo
  • 表面レベル: 0.224
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_25502.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25502.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.224 / ムービー #1: 0.224
最小 - 最大-0.84322894 - 1.7539219
平均 (標準偏差)0.0013748923 (±0.051334772)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 294.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.151.151.15
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z294.400294.400294.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ720720720
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.8431.7540.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Cryo-EM structure of yeast Lon (PIM1) in complex with endogenous ...

全体名称: Cryo-EM structure of yeast Lon (PIM1) in complex with endogenous substrate
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of yeast Lon (PIM1) in complex with endogenous substrate
    • タンパク質・ペプチド: Lon protease homolog, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: endogenous substrate
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: Cryo-EM structure of yeast Lon (PIM1) in complex with endogenous ...

超分子名称: Cryo-EM structure of yeast Lon (PIM1) in complex with endogenous substrate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

-
分子 #1: Lon protease homolog, mitochondrial

分子名称: Lon protease homolog, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: endopeptidase La
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 108.839602 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNHKVSSHHH HHHSAGMLAL PIARRPLFPG FYKAVVISDE RVMKAIKEML DRQQPYIGAF MLKNSEEDTD VITDKNDVYD VGVLAQITS AFPSKDEKTG TETMTALLYP HRRIKIDELF PPNEEKEKSK EQAKDTDTET TVVEDANNPE DQESTSPATP K LEDIVVER ...文字列:
MNHKVSSHHH HHHSAGMLAL PIARRPLFPG FYKAVVISDE RVMKAIKEML DRQQPYIGAF MLKNSEEDTD VITDKNDVYD VGVLAQITS AFPSKDEKTG TETMTALLYP HRRIKIDELF PPNEEKEKSK EQAKDTDTET TVVEDANNPE DQESTSPATP K LEDIVVER IPDSELQHHK RVEATEEESE ELDDIQEGED INPTEFLKNY NVSLVNVLNL EDEPFDRKSP VINALTSEIL KV FKEISQL NTMFREQIAT FSASIQSATT NIFEEPARLA DFAAAVSAGE EDELQDILSS LNIEHRLEKS LLVLKKELMN AEL QNKISK DVETKIQKRQ REYYLMEQLK GIKRELGIDD GRDKLIDTYK ERIKSLKLPD SVQKIFDDEI TKLSTLETSM SEFG VIRNY LDWLTSIPWG KHSKEQYSIP RAKKILDEDH YGMVDVKDRI LEFIAVGKLL GKVDGKIICF VGPPGVGKTS IGKSI ARAL NRKFFRFSVG GMTDVAEIKG HRRTYIGALP GRVVQALKKC QTQNPLILID EIDKIGHGGI HGDPSAALLE VLDPEQ NNS FLDNYLDIPI DLSKVLFVCT ANSLETIPRP LLDRMEVIEL TGYVAEDKVK IAEQYLVPSA KKSAGLENSH VDMTEDA IT ALMKYYCRES GVRNLKKHIE KIYRKAALQV VKKLSIEDSP TSSADSKPKE SVSSEEKAEN NAKSSSEKTK DNNSEKTS D DIEALKTSEK INVSISQKNL KDYVGPPVYT TDRLYETTPP GVVMGLAWTN MGGCSLYVES VLEQPLHNCK HPTFERTGQ LGDVMKESSR LAYSFAKMYL AQKFPENRFF EKASIHLHCP EGATPKDGPS AGVTMATSFL SLALNKSIDP TVAMTGELTL TGKVLRIGG LREKAVAAKR SGAKTIIFPK DNLNDWEELP DNVKEGLEPL AADWYNDIFQ KLFKDVNTKE GNSVWKAEFE I LDAKKEKD

-
分子 #2: endogenous substrate

分子名称: endogenous substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 1.039273 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)

-
分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 81945
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る