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万見
- EMDB-25007: CryoEM structure of the Caveolin-1 8S complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25007
タイトルCryoEM structure of the Caveolin-1 8S complex
マップデータRefined and sharpened volume of the Caveolin-1 8S complex with applied C11 symmetry
試料
  • 複合体: Caveolin-1 8S complex with C11 symmetry.
    • タンパク質・ペプチド: Caveolin-1
キーワードcaveolin / caveolae / cryoEM / disc / monotopic proteins / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation / receptor internalization involved in canonical Wnt signaling pathway / caveolar macromolecular signaling complex / protein localization to plasma membrane raft / inward rectifier potassium channel inhibitor activity / negative regulation of inward rectifier potassium channel activity / : / regulation of peptidase activity / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / caveola assembly ...negative regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation / receptor internalization involved in canonical Wnt signaling pathway / caveolar macromolecular signaling complex / protein localization to plasma membrane raft / inward rectifier potassium channel inhibitor activity / negative regulation of inward rectifier potassium channel activity / : / regulation of peptidase activity / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / caveola assembly / intracellular nitric oxide homeostasis / protein localization to basolateral plasma membrane / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of protein tyrosine kinase activity / insulin receptor internalization / cellular response to hyperoxia / regulation of entry of bacterium into host cell / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / regulation of ruffle assembly / negative regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / negative regulation of pinocytosis / regulation of membrane repolarization during action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / acrosomal membrane / regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / mammary gland involution / positive regulation of cell adhesion molecule production / basement membrane organization / regulation of fatty acid metabolic process / vesicle organization / regulation of smooth muscle contraction / maintenance of protein location in cell / patched binding / peptidase activator activity / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / lipid storage / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / mammary gland development / caveolin-mediated endocytosis / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / vasoconstriction / cholesterol transport / negative regulation of necroptotic process / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Basigin interactions / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / cellular response to peptide hormone stimulus / RND3 GTPase cycle / negative regulation of epithelial cell differentiation / negative regulation of MAPK cascade / post-transcriptional regulation of gene expression / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / RHOB GTPase cycle / triglyceride metabolic process / cholesterol binding / positive regulation of catalytic activity / nitric-oxide synthase binding / cellular response to exogenous dsRNA / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / Triglyceride catabolism / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of blood coagulation / plasma membrane => GO:0005886 / negative regulation of endothelial cell proliferation / membrane depolarization / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / positive regulation of gap junction assembly / negative regulation of anoikis / negative regulation of BMP signaling pathway / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / positive regulation of cholesterol efflux / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / vasculogenesis / calcium ion homeostasis / eNOS activation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / skeletal muscle tissue development / positive regulation of vasoconstriction / negative regulation of protein ubiquitination / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / T cell costimulation / RAC1 GTPase cycle / lactation / cellular response to starvation
類似検索 - 分子機能
Caveolin / Caveolin-1 / Caveolin, conserved site / Caveolin / Caveolins signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Porta JP / Ohi MD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL144131 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Molecular architecture of the human caveolin-1 complex.
著者: Jason C Porta / Bing Han / Alican Gulsevin / Jeong Min Chung / Yelena Peskova / Sarah Connolly / Hassane S Mchaourab / Jens Meiler / Erkan Karakas / Anne K Kenworthy / Melanie D Ohi /
要旨: Membrane-sculpting proteins shape the morphology of cell membranes and facilitate remodeling in response to physiological and environmental cues. Complexes of the monotopic membrane protein caveolin ...Membrane-sculpting proteins shape the morphology of cell membranes and facilitate remodeling in response to physiological and environmental cues. Complexes of the monotopic membrane protein caveolin function as essential curvature-generating components of caveolae, flask-shaped invaginations that sense and respond to plasma membrane tension. However, the structural basis for caveolin's membrane remodeling activity is currently unknown. Here, we show that, using cryo-electron microscopy, the human caveolin-1 complex is composed of 11 protomers organized into a tightly packed disc with a flat membrane-embedded surface. The structural insights suggest a previously unrecognized mechanism for how membrane-sculpting proteins interact with membranes and reveal how key regions of caveolin-1, including its scaffolding, oligomerization, and intramembrane domains, contribute to its function.
履歴
登録2021年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月25日-
マップ公開2022年5月25日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25007.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25007.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Refined and sharpened volume of the Caveolin-1 8S complex with applied C11 symmetry
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.98 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-1.2541164 - 2.1159697
平均 (標準偏差)0.0001281238 (±0.039439093)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 392.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Caveolin-1 8S complex with C11 symmetry.

全体名称: Caveolin-1 8S complex with C11 symmetry.
要素
  • 複合体: Caveolin-1 8S complex with C11 symmetry.
    • タンパク質・ペプチド: Caveolin-1

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超分子 #1: Caveolin-1 8S complex with C11 symmetry.

超分子名称: Caveolin-1 8S complex with C11 symmetry. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Caveolin-1

分子名称: Caveolin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.494576 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
MSGGKYVDSE GHLYTVPIRE QGNIYKPNNK AMADELSEKQ VYDAHTKEID LVNRDPKHLN DDVVKIDFED VIAEPEGTHS FDGIWKASF TTFTVTKYWF YRLLSALFGI PMALIWGIYF AILSFLHIWA VVPCIKSFLI EIQCISRVYS IYVHTVCDPL F EAVGKIFS NVRINLQKEI

UniProtKB: Caveolin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTRIStris(hydroxymethyl)aminomethane
200.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMDTTdithiothreitol
0.05 %DDMn-Dodecyl-beta-Maltoside

詳細: Solutions were made fresh for each preparation of 8S particles
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 5 mA glow discharge
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 984 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 55.5 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 倍率（補正後）: 40103 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 394900
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C11 (11回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 使用した粒子像数: 60615
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 95000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 37.8 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7sc0:
CryoEM structure of the Caveolin-1 8S complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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