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万見
- EMDB-24759: Insulin Degrading Enzyme O/pO -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24759
タイトルInsulin Degrading Enzyme O/pO
マップデータInsulin Degrading Enzyme O/pO
試料
  • 複合体: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme
    • タンパク質・ペプチド: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme
キーワードM16A zinc metalloprotease / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / peptide binding / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein binding / peroxisome / insulin receptor signaling pathway / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Mancl JM / Liang WG
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Ensemble cryoEM reveals a substrate-induced shift in the conformational dynamics of human insulin degrading enzyme
著者: Mancl JM / Liang WG / Wei H / Carragher B / Potter CS / Tang WJ
履歴
登録2021年8月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月31日-
マップ公開2022年8月31日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_24759.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24759.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Insulin Degrading Enzyme O/pO
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.555 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.555 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.555 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0842 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.048520345 - 0.08003516
平均 (標準偏差)-0.000011255944 (±0.0039427164)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 277.5552 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cysteine-free Insulin-degrading enzyme

全体名称: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme
要素
  • 複合体: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme
    • タンパク質・ペプチド: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme

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超分子 #1: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme

超分子名称: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme

分子名称: Cysteine-free Insulin-degrading enzyme / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: insulysin
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 117.068508 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRYRLAWLLH PALPSTFRSV LGARLPPPER LCGFQKKTYS KMNNPAIKRI GNHITKSPED KREYRGLELA NGIKVLLISD PTTDKSSAA LDVHIGSLSD PPNIAGLSHF LEHMLFLGTK KYPKENEYSQ FLSEHAGSSN AFTSGEHTNY YFDVSHEHLE G ALDRFAQF ...文字列:
MRYRLAWLLH PALPSTFRSV LGARLPPPER LCGFQKKTYS KMNNPAIKRI GNHITKSPED KREYRGLELA NGIKVLLISD PTTDKSSAA LDVHIGSLSD PPNIAGLSHF LEHMLFLGTK KYPKENEYSQ FLSEHAGSSN AFTSGEHTNY YFDVSHEHLE G ALDRFAQF FLSPLFDESA KDREVNAVDS EHEKNVMNDA WRLFQLEKAT GNPKHPFSKF GTGNKYTLET RPNQEGIDVR QE LLKFHSA YYSSNLMAVV VLGRESLDDL TNLVVKLFSE VENKNVPLPE FPEHPFQEEH LKQLYKIVPI KDIRNLYVTF PIP DLQKYY KSNPGHYLGH LIGHEGPGSL LSELKSKGWV NTLVGGQKEG ARGFMFFIIN VDLTEEGLLH VEDIILHMFQ YIQK LRAEG PQEWVFQELK DLNAVAFRFK DKERPRGYTS KIAGILHYYP LEEVLTAEYL LEEFRPDLIE MVLDKLRPEN VRVAI VSKS FEGKTDRTEE WYGTQYKQEA IPDEVIKKWQ NADLNGKFKL PTKNEFIPTN FEILPLEKEA TPYPALIKDT AMSKLW FKQ DDKFFLPKAN LNFEFFSPFA YVDPLHSNMA YLYLELLKDS LNEYAYAAEL AGLSYDLQNT IYGMYLSVKG YNDKQPI LL KKIIEKMATF EIDEKRFEII KEAYMRSLNN FRAEQPHQHA MYYLRLLMTE VAWTKDELKE ALDDVTLPRL KAFIPQLL S RLHIEALLHG NITKQAALGI MQMVEDTLIE HAHTKPLLPS QLVRYREVQL PDRGWFVYQQ RNEVHNNSGI EIYYQTDMQ STSENMFLEL FAQIISEPAF NTLRTKEQLG YIVFSGPRRA NGIQGLRFII QSEKPPHYLE SRVEAFLITM EKSIEDMTEE AFQKHIQAL AIRRLDKPKK LSAESAKYWG EIISQQYNFD RDNTEVAYLK TLTKEDIIKF YKEMLAVDAP RRHKVSVHVL A REMDSSPV VGEFPSQNDI NLSQAPALPQ PEVIQNMTEF KRGLPLFPLV KPH

UniProtKB: Insulin-degrading enzyme

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: SPOTITON

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 328870
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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