[日本語] English
万見
- EMDB-22808: Myosin XI-F-actin complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22808
タイトルMyosin XI-F-actin complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Myosin XI-F-actin complex
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin heavy chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードmyosin / actin / cytoskeleton / motor protein / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / myosin complex / cytoskeletal motor activity / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 ...Striated Muscle Contraction / myosin complex / cytoskeletal motor activity / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / hydrolase activity / calmodulin binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Plant myosin, class XI, motor domain / Class XI myosin, cargo binding domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin S1 fragment, N-terminal / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain ...Plant myosin, class XI, motor domain / Class XI myosin, cargo binding domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin S1 fragment, N-terminal / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ) / Chara corallina (オウシャジクモ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.33 Å
データ登録者Gong R / Alushin GM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM114627 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2021
タイトル: Optical control of fast and processive engineered myosins in vitro and in living cells.
著者: Paul V Ruijgrok / Rajarshi P Ghosh / Sasha Zemsky / Muneaki Nakamura / Rui Gong / Lin Ning / Robert Chen / Vipul T Vachharajani / Alexander E Chu / Namrata Anand / Raphael R Eguchi / Po-Ssu ...著者: Paul V Ruijgrok / Rajarshi P Ghosh / Sasha Zemsky / Muneaki Nakamura / Rui Gong / Lin Ning / Robert Chen / Vipul T Vachharajani / Alexander E Chu / Namrata Anand / Raphael R Eguchi / Po-Ssu Huang / Michael Z Lin / Gregory M Alushin / Jan T Liphardt / Zev Bryant /
要旨: Precision tools for spatiotemporal control of cytoskeletal motor function are needed to dissect fundamental biological processes ranging from intracellular transport to cell migration and division. ...Precision tools for spatiotemporal control of cytoskeletal motor function are needed to dissect fundamental biological processes ranging from intracellular transport to cell migration and division. Direct optical control of motor speed and direction is one promising approach, but it remains a challenge to engineer controllable motors with desirable properties such as the speed and processivity required for transport applications in living cells. Here, we develop engineered myosin motors that combine large optical modulation depths with high velocities, and create processive myosin motors with optically controllable directionality. We characterize the performance of the motors using in vitro motility assays, single-molecule tracking and live-cell imaging. Bidirectional processive motors move efficiently toward the tips of cellular protrusions in the presence of blue light, and can transport molecular cargo in cells. Robust gearshifting myosins will further enable programmable transport in contexts ranging from in vitro active matter reconstitutions to microfabricated systems that harness molecular propulsion.
履歴
登録2020年10月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月13日-
マップ公開2021年1月13日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7kch
  • 表面レベル: 0.019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7kch
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22808.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22808.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.096 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.019 / ムービー #1: 0.019
最小 - 最大-0.039146766 - 0.094151214
平均 (標準偏差)0.000031223404 (±0.002722491)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 561.152 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0961.0961.096
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z561.152561.152561.152
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.0390.0940.000

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_22808_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_22808_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_22808_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Myosin XI-F-actin complex

全体名称: Myosin XI-F-actin complex
要素
  • 複合体: Myosin XI-F-actin complex
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin heavy chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

-
超分子 #1: Myosin XI-F-actin complex

超分子名称: Myosin XI-F-actin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 209 kDa/nm

-
分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 42.096953 KDa
組換発現生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

-
分子 #2: Unconventional myosin heavy chain

分子名称: Unconventional myosin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chara corallina (オウシャジクモ)
分子量理論値: 83.01532 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
配列文字列: GSPAWVEDVE TVWIEATVVK LDGDAITART VNGDLVETTM ANALPRDEDV TMRGVDDMTK LSYLHEPGVL HNLYTRFKHD EIYTFTGNI LIAVNPFTRL PHLFNTYMMK QYQDAQPGDL NPHVYSVADA AYKAMMEEMK SQAILVSGES GAGKTETTKQ I MQYLAFVG ...文字列:
GSPAWVEDVE TVWIEATVVK LDGDAITART VNGDLVETTM ANALPRDEDV TMRGVDDMTK LSYLHEPGVL HNLYTRFKHD EIYTFTGNI LIAVNPFTRL PHLFNTYMMK QYQDAQPGDL NPHVYSVADA AYKAMMEEMK SQAILVSGES GAGKTETTKQ I MQYLAFVG GRTVGDERSV EQQVLQSNPL LEAFGNAKTV RNNNSSRFGK FVEIQFNNGK ISGAAVRTYL LERSRVTQIS SP ERNYHCF YQLVAGASPE DAERLKLGPP DSFHYLNQSK CVEVGAIDDC KEYQLTREAM DIVGITTEEQ EAIFRTIAAV LHL GNIEFD SGESDASEVS TEKSKFHLKA AAEMLMCDEQ MLEKSLTTRI MKATRTESIT KILNKSQATD NRDSIAKTIY AKLF DWLVN KVNKSIGQDP HSTVLIGVLD IYGFESFEIN SFEQFCINLT NEKLQQHFNT HVFKMEQAEY RKEEINWDNI DFVDN IDVL DLIEKKPLGI IALLDEACML PRSTAESFAR KLGDTFNNHR RFSKHKFKRT AFTIDHYAGQ VEYRADLFLE KNKDFV VPE HQQLLHASRC AFVSGLFPAD EGGGKKGGTK APSKKKFMSI GSQFKLQLAA LMETLKLTAP HYIRCVKPNM QLKPQIF EN KNVLQQLRCS GVLEAVRISC AGFPTRRTFE EFLDRFGLLH PEVLIESAEE SADEKVACQN LLEKCNLKGY QIGKTKVF L RAGQMAILDT LRSN

UniProtKB: Unconventional myosin heavy chain

-
分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC3N2H4Imidazole
50.0 mMKClPotassium chloride
1.0 mMMgCl2Magnesium chloride
1.0 mMC14H24N2O10EGTA
0.5 mMC4H10O2S2DTT
0.01 weight/volumeNaN3sodium azide

詳細: 10 mM imidazole pH 7.0,50 mM KCl,1mM MgCl2, 1mM EGTA, 0.5 mM DTT, 0.01% NaN3
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 20 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: LEICA EM GP

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 67.12 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 23
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.45 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -167.11 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 45779
Segment selection選択した数: 70000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7116

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る