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- EMDB-2161: Structure of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2161
タイトルStructure of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer
マップデータSubtomgram average of Yeast ATP synthase dimers in mitochondrial membranes
試料
  • 試料: ATP synthase dimer from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae
  • 細胞器官・細胞要素: F1Fo-ATP synthase
キーワードMitochondria / Subtomogram average
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / Mitochondrial protein degradation / : / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis ...: / : / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / Mitochondrial protein degradation / : / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase complex / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) ...: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit F6, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit b, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit d, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 37.0 Å
データ登録者Davies KM / Kuehlbrandt W
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Structure of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer and its role in shaping the mitochondrial cristae.
著者: Karen M Davies / Claudio Anselmi / Ilka Wittig / José D Faraldo-Gómez / Werner Kühlbrandt /
要旨: We used electron cryotomography of mitochondrial membranes from wild-type and mutant Saccharomyces cerevisiae to investigate the structure and organization of ATP synthase dimers in situ. Subtomogram ...We used electron cryotomography of mitochondrial membranes from wild-type and mutant Saccharomyces cerevisiae to investigate the structure and organization of ATP synthase dimers in situ. Subtomogram averaging of the dimers to 3.7 nm resolution revealed a V-shaped structure of twofold symmetry, with an angle of 86° between monomers. The central and peripheral stalks are well resolved. The monomers interact within the membrane at the base of the peripheral stalks. In wild-type mitochondria ATP synthase dimers are found in rows along the highly curved cristae ridges, and appear to be crucial for membrane morphology. Strains deficient in the dimer-specific subunits e and g or the first transmembrane helix of subunit 4 lack both dimers and lamellar cristae. Instead, cristae are either absent or balloon-shaped, with ATP synthase monomers distributed randomly in the membrane. Computer simulations indicate that isolated dimers induce a plastic deformation in the lipid bilayer, which is partially relieved by their side-by-side association. We propose that the assembly of ATP synthase dimer rows is driven by the reduction in the membrane elastic energy, rather than by direct protein contacts, and that the dimer rows enable the formation of highly curved ridges in mitochondrial cristae.
履歴
登録2012年7月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年8月15日-
マップ公開2012年8月15日-
更新2012年9月26日-
現状2012年9月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4b2q
  • 表面レベル: 7.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2161.png

emd_2161.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2161.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 619.1 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subtomgram average of Yeast ATP synthase dimers in mitochondrial membranes
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.76 Å/pix.
x 60 pix.
= 345.6 Å		5.76 Å/pix.
x 30 pix.
= 172.8 Å		5.76 Å/pix.
x 90 pix.
= 518.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.7 / ムービー #1: 7.7
最小 - 最大0.60975266 - 11.210791589999999
平均 (標準偏差)5.1059494 (±1.44749439)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ309060
Spacing309060
セルA: 518.4 Å / B: 172.8 Å / C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.765.765.76
M x/y/z903060
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z518.400172.800345.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-32-32-32
NX/NY/NZ646464
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS903060
D min/max/mean0.61011.2115.106

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ATP synthase dimer from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae

全体名称: ATP synthase dimer from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae
要素
  • 試料: ATP synthase dimer from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae
  • 細胞器官・細胞要素: F1Fo-ATP synthase

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超分子 #1000: ATP synthase dimer from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae

超分子名称: ATP synthase dimer from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Average of subvolumes extracted from tomograms of mitochondrial membrane fragments
Number unique components: 1
分子量理論値: 1.2 MDa

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超分子 #1: F1Fo-ATP synthase

超分子名称: F1Fo-ATP synthase / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / コピー数: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母) / 株: W303 / Organelle: Mitochondria / 細胞中の位置: Cristae membranes
分子量理論値: 1.2 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 250mM Trehalose, 10nm Tris-HCl pH7.4
グリッド詳細: 300 mesh copper grid with quantifoil support film (R2/2), glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Single side manual blotting for 5 seconds.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度平均: 80 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Standard procedure
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Tridiem 863
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2009年3月11日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 1000 (2k x 2k)
平均電子線量: 160 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 24500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 倍率（公称値）: 41000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt series - Axis1 - Min angle: -50 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Tomogram reconstruction performed in IMOD. Average number of tilts used in the 3D reconstructions: 75. Average tomographic tilt angle increment: 1.5.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 37.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMOD / 詳細: Final map calculated from 121 subvolumes

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2wpd


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I / Chain - #9 - Chain ID: J / Chain - #10 - Chain ID: K / Chain - #11 - Chain ID: L / Chain - #12 - Chain ID: M / Chain - #13 - Chain ID: N / Chain - #14 - Chain ID: O / Chain - #15 - Chain ID: P / Chain - #16 - Chain ID: Q / Chain - #17 - Chain ID: R / Chain - #18 - Chain ID: S
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4b2q:
Model of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer based on subtomogram average

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2cly


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body with sequential fit command. Chain A extended using residues 180-207 of chain T from 2WSS
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4b2q:
Model of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer based on subtomogram average

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

2bo5


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body with sequential fit command
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4b2q:
Model of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer based on subtomogram average

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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