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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21587 | |||||||||
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タイトル | Structure of the S. cerevisiae ER membrane complex | |||||||||
マップデータ | ER membrane complex | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 EMC complex / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / protein folding in endoplasmic reticulum / phospholipid transport / autophagosome assembly / phospholipid metabolic process / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / protein-folding chaperone binding / endoplasmic reticulum membrane ...EMC complex / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / protein folding in endoplasmic reticulum / phospholipid transport / autophagosome assembly / phospholipid metabolic process / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / protein-folding chaperone binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Bai L / Li H | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2020 タイトル: Structure of the ER membrane complex, a transmembrane-domain insertase. 著者: Lin Bai / Qinglong You / Xiang Feng / Amanda Kovach / Huilin Li / 要旨: The endoplasmic reticulum (ER) membrane complex (EMC) cooperates with the Sec61 translocon to co-translationally insert a transmembrane helix (TMH) of many multi-pass integral membrane proteins into ...The endoplasmic reticulum (ER) membrane complex (EMC) cooperates with the Sec61 translocon to co-translationally insert a transmembrane helix (TMH) of many multi-pass integral membrane proteins into the ER membrane, and it is also responsible for inserting the TMH of some tail-anchored proteins. How EMC accomplishes this feat has been unclear. Here we report the first, to our knowledge, cryo-electron microscopy structure of the eukaryotic EMC. We found that the Saccharomyces cerevisiae EMC contains eight subunits (Emc1-6, Emc7 and Emc10), has a large lumenal region and a smaller cytosolic region, and has a transmembrane region formed by Emc4, Emc5 and Emc6 plus the transmembrane domains of Emc1 and Emc3. We identified a five-TMH fold centred around Emc3 that resembles the prokaryotic YidC insertase and that delineates a largely hydrophilic client protein pocket. The transmembrane domain of Emc4 tilts away from the main transmembrane region of EMC and is partially mobile. Mutational studies demonstrated that the flexibility of Emc4 and the hydrophilicity of the client pocket are required for EMC function. The EMC structure reveals notable evolutionary conservation with the prokaryotic insertases, suggests that eukaryotic TMH insertion involves a similar mechanism, and provides a framework for detailed understanding of membrane insertion for numerous eukaryotic integral membrane proteins and tail-anchored proteins. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21587.map.gz | 5.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21587-v30.xml emd-21587.xml | 20.2 KB 20.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21587.png | 137 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21587 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21587 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21587_validation.pdf.gz | 342.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21587_full_validation.pdf.gz | 342 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21587_validation.xml.gz | 6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21587_validation.cif.gz | 6.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21587 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21587 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21587.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | ER membrane complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.029 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : ER Membrane Complex
+超分子 #1: ER Membrane Complex
+分子 #1: Endoplasmic reticulum membrane protein complex subunit 10
+分子 #2: ER membrane protein complex subunit 1
+分子 #3: ER membrane protein complex subunit 2
+分子 #4: ER membrane protein complex subunit 3
+分子 #5: ER membrane protein complex subunit 4
+分子 #6: ER membrane protein complex subunit 5
+分子 #7: ER membrane protein complex subunit 6
+分子 #8: Protein SOP4
+分子 #9: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #10: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 2.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-6wb9: |