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- EMDB-21405: Structure of the human clamp loader (Replication Factor C, RFC) b... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21405
タイトルStructure of the human clamp loader (Replication Factor C, RFC) bound to the sliding clamp (Proliferating Cell Nuclear Antigen, PCNA)
マップデータStructure of the human clamp loader RFC bound to the sliding clamp Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA)
試料
  • 複合体: Human Replication factor C (RFC) complex bound to the sliding clamp Proliferating cell nuclear antigen (PCNA)
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Proliferating cell nuclear antigen
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA clamp unloader activity / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / response to organophosphorus / Ctf18 RFC-like complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / Rad17 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Elg1 RFC-like complex ...DNA clamp unloader activity / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / response to organophosphorus / Ctf18 RFC-like complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / Rad17 RFC-like complex / DNA replication factor C complex / Elg1 RFC-like complex / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / DNA clamp loader activity / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / replisome / DNA duplex unwinding / response to L-glutamate / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA strand elongation involved in DNA replication / histone acetyltransferase binding / DNA synthesis involved in DNA repair / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / SUMOylation of DNA replication proteins / telomere maintenance via telomerase / estrous cycle / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / ATP-dependent activity, acting on DNA / mismatch repair / translesion synthesis / Activation of ATR in response to replication stress / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / enzyme activator activity / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair, gap-filling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / replication fork / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / liver regeneration / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / G2/M DNA damage checkpoint / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / Processing of DNA double-strand break ends / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / sequence-specific DNA binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / protein domain specific binding / DNA repair / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Replication factor C subunit 1 / DNA replication factor RFC1, C-terminal / Replication factor RFC1 C terminal domain / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : / DNA polymerase III, delta subunit / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site ...Replication factor C subunit 1 / DNA replication factor RFC1, C-terminal / Replication factor RFC1 C terminal domain / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : / DNA polymerase III, delta subunit / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Replication factor C subunit 4 / Replication factor C subunit 2 / Replication factor C subunit 1 / Replication factor C subunit 5 / Replication factor C subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Gaubitz C / Liu X / Stone NP / Kelch BA
資金援助 米国, スイス, 3件
OrganizationGrant number国
American Cancer Society440685 米国
Swiss National Science Foundation177859 スイス
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM127776 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structure of the human clamp loader reveals an autoinhibited conformation of a substrate-bound AAA+ switch.
著者: Christl Gaubitz / Xingchen Liu / Joseph Magrino / Nicholas P Stone / Jacob Landeck / Mark Hedglin / Brian A Kelch /
要旨: DNA replication requires the sliding clamp, a ring-shaped protein complex that encircles DNA, where it acts as an essential cofactor for DNA polymerases and other proteins. The sliding clamp needs to ...DNA replication requires the sliding clamp, a ring-shaped protein complex that encircles DNA, where it acts as an essential cofactor for DNA polymerases and other proteins. The sliding clamp needs to be opened and installed onto DNA by a clamp loader ATPase of the AAA+ family. The human clamp loader replication factor C (RFC) and sliding clamp proliferating cell nuclear antigen (PCNA) are both essential and play critical roles in several diseases. Despite decades of study, no structure of human RFC has been resolved. Here, we report the structure of human RFC bound to PCNA by cryogenic electron microscopy to an overall resolution of ∼3.4 Å. The active sites of RFC are fully bound to adenosine 5'-triphosphate (ATP) analogs, which is expected to induce opening of the sliding clamp. However, we observe the complex in a conformation before PCNA opening, with the clamp loader ATPase modules forming an overtwisted spiral that is incapable of binding DNA or hydrolyzing ATP. The autoinhibited conformation observed here has many similarities to a previous yeast RFC:PCNA crystal structure, suggesting that eukaryotic clamp loaders adopt a similar autoinhibited state early on in clamp loading. Our results point to a "limited change/induced fit" mechanism in which the clamp first opens, followed by DNA binding, inducing opening of the loader to release autoinhibition. The proposed change from an overtwisted to an active conformation reveals an additional regulatory mechanism for AAA+ ATPases. Finally, our structural analysis of disease mutations leads to a mechanistic explanation for the role of RFC in human health.
履歴
登録2020年2月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年2月26日-
マップ公開2020年2月26日-
更新2020年3月25日-
現状2020年3月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.044
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.044
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vvo
  • 表面レベル: 0.044
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21405.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21405.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the human clamp loader RFC bound to the sliding clamp Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.044 / ムービー #1: 0.044
最小 - 最大-0.031003328 - 0.23912199
平均 (標準偏差)0.0012612386 (±0.00786336)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 254.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z254.400254.400254.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0310.2390.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human Replication factor C (RFC) complex bound to the sliding cla...

全体名称: Human Replication factor C (RFC) complex bound to the sliding clamp Proliferating cell nuclear antigen (PCNA)
要素
  • 複合体: Human Replication factor C (RFC) complex bound to the sliding clamp Proliferating cell nuclear antigen (PCNA)
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Replication factor C subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Proliferating cell nuclear antigen
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Human Replication factor C (RFC) complex bound to the sliding cla...

超分子名称: Human Replication factor C (RFC) complex bound to the sliding clamp Proliferating cell nuclear antigen (PCNA)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
詳細: hRFC construct with a truncation of the A subunit's N-terminal region (missing residues 1-555)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 310 KDa

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分子 #1: Replication factor C subunit 1

分子名称: Replication factor C subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 66.221227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDKEQVAEET SGDSKARNLA DDSSENKVEN LLWVDKYKPT SLKTIIGQQG DQSCANKLLR WLRNWQKSSS EDKKHAAKFG KFSGKDDGS SFKAALLSGP PGVGKTTTAS LVCQELGYSY VELNASDTRS KSSLKAIVAE SLNNTSIKGF YSNGAASSVS T KHALIMDE ...文字列:
MDKEQVAEET SGDSKARNLA DDSSENKVEN LLWVDKYKPT SLKTIIGQQG DQSCANKLLR WLRNWQKSSS EDKKHAAKFG KFSGKDDGS SFKAALLSGP PGVGKTTTAS LVCQELGYSY VELNASDTRS KSSLKAIVAE SLNNTSIKGF YSNGAASSVS T KHALIMDE VDGMAGNEDR GGIQELIGLI KHTKIPIICM CNDRNHPKIR SLVHYCFDLR FQRPRVEQIK GAMMSIAFKE GL KIPPPAM NEIILGANQD IRQVLHNLSM WCARSKALTY DQAKADSHRA KKDIKMGPFD VARKVFAAGE ETAHMSLVDK SDL FFHDYS IAPLFVQENY IHVKPVAAGG DMKKHLMLLS RAADSICDGD LVDSQIRSKQ NWSLLPAQAI YASVLPGELM RGYM TQFPT FPSWLGKHSS TGKHDRIVQD LALHMSLRTY SSKRTVNMDY LSLLRDALVQ PLTSQGVDGV QDVVALMDTY YLMKE DFEN IMEISSWGGK PSPFSKLDPK VKAAFTRAYN KEAHLTPYSL QAIKASRHST SPSLDSEYNE ELNEDDSQSD EKDQDA IET DAMIKKKTKS SKPSKPEKDK EPRKGKGKSS KK

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分子 #2: Replication factor C subunit 2

分子名称: Replication factor C subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.203207 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEVEAVCGGA GEVEAQDSDP APAFSKAPGS AGHYELPWVE KYRPVKLNEI VGNEDTVSRL EVFAREGNVP NIIIAGPPGT GKTTSILCL ARALLGPALK DAMLELNASN DRGIDVVRNK IKMFAQQKVT LPKGRHKIII LDEADSMTDG AQQALRRTME I YSKTTRFA ...文字列:
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分子 #3: Replication factor C subunit 5

分子名称: Replication factor C subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.545512 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: METSALKQQE QPAATKIRNL PWVEKYRPQT LNDLISHQDI LSTIQKFINE DRLPHLLLYG PPGTGKTSTI LACAKQLYKD KEFGSMVLE LNASDDRGID IIRGPILSFA STRTIFKKGF KLVILDEADA MTQDAQNALR RVIEKFTENT RFCLICNYLS K IIPALQSR ...文字列:
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分子 #4: Replication factor C subunit 4

分子名称: Replication factor C subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.751668 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
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MQAFLKGTSI STKPPLTKDR GVAASAGSSG ENKKAKPVPW VEKYRPKCVD EVAFQEEVVA VLKKSLEGAD EPNLLFYGPP GTGKTSTIL AAARELFGPE LFRLRVLELN ASDERGIQVV REKVKNFAQL TVSGSRSDGK PCPPFKIVIL DEADSMTSAA Q AALRRTME KESKTTRFCL ICNYVSRIIE PLTSRCSKFR FKPLSDKIQQ QRLLDIAKKE NVKISDEGIA YLVKVSEGDL RK AITFLQS ATRLTGGKEI TEKVITDIAG VIPAEKIDGV FAACQSGSFD KLEAVVKDLI DEGHAATQLV NQLHDVVVEN NLS DKQKSI ITEKLAEVDK CLADGADEHL QLISLCATVM QQLSQNC

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分子 #5: Replication factor C subunit 3

分子名称: Replication factor C subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.614332 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSLWVDKYRP CSLGRLDYHK EQAAQLRNLV QCGDFPHLLV YGPSGAGKKT RIMCILRELY GVGVEKLRIE HQTITTPSKK KIEISTIAS NYHLEVNPSD AGNSDRVVIQ EMLKTVAQSQ QLETNSQRDF KVVLLTEVDK LTKDAQHALR RTMEKYMSTC R LILCCNST ...文字列:
MSLWVDKYRP CSLGRLDYHK EQAAQLRNLV QCGDFPHLLV YGPSGAGKKT RIMCILRELY GVGVEKLRIE HQTITTPSKK KIEISTIAS NYHLEVNPSD AGNSDRVVIQ EMLKTVAQSQ QLETNSQRDF KVVLLTEVDK LTKDAQHALR RTMEKYMSTC R LILCCNST SKVIPPIRSR CLAVRVPAPS IEDICHVLST VCKKEGLNLP SQLAHRLAEK SCRNLRKALL MCEACRVQQY PF TADQEIP ETDWEVYLRE TANAIVSQQT PQRLLEVRGR LYELLTHCIP PEIIMKGLLS ELLHNCDGQL KGEVAQMAAY YEH RLQLGS KAIYHLEAFV AKFMALYKKF MEDGLEGMMF

+
分子 #6: Proliferating cell nuclear antigen

分子名称: Proliferating cell nuclear antigen / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.795752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFEARLVQGS ILKKVLEALK DLINEACWDI SSSGVNLQSM DSSHVSLVQL TLRSEGFDTY RCDRNLAMGV NLTSMSKILK CAGNEDIIT LRAEDNADTL ALVFEAPNQE KVSDYEMKLM DLDVEQLGIP EQEYSCVVKM PSGEFARICR DLSHIGDAVV I SCAKDGVK ...文字列:
MFEARLVQGS ILKKVLEALK DLINEACWDI SSSGVNLQSM DSSHVSLVQL TLRSEGFDTY RCDRNLAMGV NLTSMSKILK CAGNEDIIT LRAEDNADTL ALVFEAPNQE KVSDYEMKLM DLDVEQLGIP EQEYSCVVKM PSGEFARICR DLSHIGDAVV I SCAKDGVK FSASGELGNG NIKLSQTSNV DKEEEAVTIE MNEPVQLTFA LRYLNFFTKA TPLSSTVTLS MSADVPLVVE YK IADMGHL KYYLAPKIED EEGS

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分子 #7: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #8: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 4 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #9: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283.15 K

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 1 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3695 / 平均電子線量: 40.3 e/Å2 / 詳細: Quantifoil R2/2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7840 / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 / 詳細: Quantifoil R0.6/1
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.2)
詳細: Multi-body refinement was used to generate 2 reconstructions that were combined
使用した粒子像数: 193934
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cisTEM
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.2)

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原子モデル構築 1

詳細Initial local fitting was peformed using UCSF Chimera, followed by manual model adjustment, then refinement in PHENIX.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6vvo:
Structure of the human clamp loader (Replication Factor C, RFC) bound to the sliding clamp (Proliferating Cell Nuclear Antigen, PCNA)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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