[日本語] English
万見
- EMDB-19962: Archaellum filament from the Halobacterium salinarum deltaAgl27 strain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19962
タイトルArchaellum filament from the Halobacterium salinarum deltaAgl27 strain
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Archaellum filament
    • タンパク質・ペプチド: Archaellin
キーワードarchaellum / haloarcheon / archaellin / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Grossman-Haham I / Shahar A
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Perturbed N-glycosylation of Halobacterium salinarum archaellum filaments leads to filament bundling and compromised cell motility.
著者: Shahar Sofer / Zlata Vershinin / Leen Mashni / Ran Zalk / Anat Shahar / Jerry Eichler / Iris Grossman-Haham /
要旨: The swimming device of archaea-the archaellum-presents asparagine (N)-linked glycans. While N-glycosylation serves numerous roles in archaea, including enabling their survival in extreme ...The swimming device of archaea-the archaellum-presents asparagine (N)-linked glycans. While N-glycosylation serves numerous roles in archaea, including enabling their survival in extreme environments, how this post-translational modification contributes to cell motility remains under-explored. Here, we report the cryo-EM structure of archaellum filaments from the haloarchaeon Halobacterium salinarum, where archaellins, the building blocks of the archaellum, are N-glycosylated, and the N-glycosylation pathway is well-resolved. We further determined structures of archaellum filaments from two N-glycosylation mutant strains that generate truncated glycans and analyzed their motility. While cells from the parent strain exhibited unidirectional motility, the N-glycosylation mutant strain cells swam in ever-changing directions within a limited area. Although these mutant strain cells presented archaellum filaments that were highly similar in architecture to those of the parent strain, N-linked glycan truncation greatly affected interactions between archaellum filaments, leading to dramatic clustering of both isolated and cell-attached filaments. We propose that the N-linked tetrasaccharides decorating archaellins act as physical spacers that minimize the archaellum filament aggregation that limits cell motility.
履歴
登録2024年3月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月17日-
マップ公開2024年7月17日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_19962.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19962.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.89 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.29767033 - 0.54554635
平均 (標準偏差)0.0007316367 (±0.019024672)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 370.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
追加マップ: #1

ファイルemd_19962_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_19962_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_19962_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Archaellum filament

全体名称: Archaellum filament
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Archaellum filament
    • タンパク質・ペプチド: Archaellin

-
超分子 #1: Archaellum filament

超分子名称: Archaellum filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Halobacterium salinarum (好塩性)
分子量理論値: 20.466 KDa

-
分子 #1: Archaellin

分子名称: Archaellin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Since Hbt. salinarum encodes five archaellins (i.e., FlaA1, FlaA2, FlaB1, FlaB2, and FlaB3) and their arrangement within the archaellum filaments is unknown, we further refined the cryo-EM ...詳細: Since Hbt. salinarum encodes five archaellins (i.e., FlaA1, FlaA2, FlaB1, FlaB2, and FlaB3) and their arrangement within the archaellum filaments is unknown, we further refined the cryo-EM map without applying symmetry, in an attempt to resolve the positions of these archaellins within the filament, as done previously with reconstruction of the Methanocaldococcus villosus archaellum. Symmetry-free refinement improved the overall resolution map to 3.1 A and revealed differences in density among archaellin subunits. Nonetheless, we were unable to identify features that would allow us to unambiguously assign specific archaellins into the density, perhaps because the regions that distinguish each archaellin are few, short, and mostly predicted to lack defined secondary structure, or because the five archaellins are not organized in a repeating pattern. Consequently, we built a model into the central region of the cryo-EM map comprising 26 archaellin subunits that share a consensus sequence, in which identical residues among the five archaellins are explicitly modelled, with those variable residues usually being modelled as alanine residues (UNK).
コピー数: 25 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Halobacterium salinarum (好塩性)
分子量理論値: 20.107971 KDa
配列文字列: MFEFITDEDE RGQVGIGTLI VFIAMVLVAA IAAGVLINTA GYLQSKGSAT GEEASAQVSN RINIVSAYGN V(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)VDYV NLTVRQAAGA DNINL(UNK)KSTI QWIGPD(UNK)ATT LTY(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK) ...文字列:
MFEFITDEDE RGQVGIGTLI VFIAMVLVAA IAAGVLINTA GYLQSKGSAT GEEASAQVSN RINIVSAYGN V(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)VDYV NLTVRQAAGA DNINL(UNK)KSTI QWIGPD(UNK)ATT LTY(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)ENFTT(UNK)S IKG(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)VLV DQSDRIKVIM YA(UNK) (UNK)V(UNK)(UNK)(UNK)L (UNK)(UNK)G(UNK)EVQLTV TTQYGSKTTY WAQVPESLKD KNAV(UNK)L

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.46 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 107.91 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 265906
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る