[日本語] English
万見
- EMDB-17867: beta-Ureidopropionase tetramer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17867
タイトルbeta-Ureidopropionase tetramer
マップデータ
試料
  • 複合体: beta-Ureidopropionase tetramer
    • タンパク質・ペプチド: Beta-ureidopropionase
キーワードPyrimidine degradation / drug metabolism / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine nucleoside catabolic process / beta-ureidopropionase / CMP catabolic process / UMP catabolic process / dCMP catabolic process / N-carbamoylputrescine amidase activity / putrescine biosynthetic process from arginine / dUMP catabolic process / beta-alanine biosynthetic process via 3-ureidopropionate / beta-ureidopropionase activity ...pyrimidine nucleoside catabolic process / beta-ureidopropionase / CMP catabolic process / UMP catabolic process / dCMP catabolic process / N-carbamoylputrescine amidase activity / putrescine biosynthetic process from arginine / dUMP catabolic process / beta-alanine biosynthetic process via 3-ureidopropionate / beta-ureidopropionase activity / Pyrimidine catabolism / liver development / protein homooligomerization / protein homotetramerization / in utero embryonic development / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-ureidopropionase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Cederfelt D / Dobritzsch D
資金援助 スウェーデン, 1件
OrganizationGrant number国
Carl Trygger FoundationCTS18:84 スウェーデン
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2023
タイトル: The Allosteric Regulation of Β-Ureidopropionase Depends on Fine-Tuned Stability of Active-Site Loops and Subunit Interfaces.
著者: Daniela Cederfelt / Dilip Badgujar / Ayan Au Musse / Bernhard Lohkamp / U Helena Danielson / Doreen Dobritzsch /
要旨: The activity of β-ureidopropionase, which catalyses the last step in the degradation of uracil, thymine, and analogous antimetabolites, is cooperatively regulated by the substrate and product of the ...The activity of β-ureidopropionase, which catalyses the last step in the degradation of uracil, thymine, and analogous antimetabolites, is cooperatively regulated by the substrate and product of the reaction. This involves shifts in the equilibrium of the oligomeric states of the enzyme, but how these are achieved and result in changes in enzyme catalytic competence has yet to be determined. Here, the regulation of human β-ureidopropionase was further explored via site-directed mutagenesis, inhibition studies, and cryo-electron microscopy. The active-site residue E207, as well as H173 and H307 located at the dimer-dimer interface, are shown to play crucial roles in enzyme activation. Dimer association to larger assemblies requires closure of active-site loops, which positions the catalytically crucial E207 stably in the active site. H173 and H307 likely respond to ligand-induced changes in their environment with changes in their protonation states, which fine-tunes the active-site loop stability and the strength of dimer-dimer interfaces and explains the previously observed pH influence on the oligomer equilibrium. The correlation between substrate analogue structure and effect on enzyme assembly suggests that the ability to favourably interact with F205 may distinguish activators from inhibitors. The cryo-EM structure of human β-ureidopropionase assembly obtained at low pH provides first insights into the architecture of its activated state. and validates our current model of the allosteric regulation mechanism. Closed entrance loop conformations and dimer-dimer interfaces are highly conserved between human and fruit fly enzymes.
履歴
登録2023年7月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月10日-
マップ公開2024年1月10日-
更新2024年1月10日-
現状2024年1月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_17867.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17867.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.824 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.039
最小 - 最大-0.26126447 - 0.47063705
平均 (標準偏差)0.0003859674 (±0.010371508)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 329.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_17867_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_17867_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : beta-Ureidopropionase tetramer

全体名称: beta-Ureidopropionase tetramer
要素
  • 複合体: beta-Ureidopropionase tetramer
    • タンパク質・ペプチド: Beta-ureidopropionase

-
超分子 #1: beta-Ureidopropionase tetramer

超分子名称: beta-Ureidopropionase tetramer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 430 KDa

-
分子 #1: Beta-ureidopropionase

分子名称: Beta-ureidopropionase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: beta-ureidopropionase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.218965 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAGAEWKSLE ECLEKHLPLP DLQEVKRVLY GKELRKLDLP REAFEAASRE DFELQGYAFE AAEEQLRRPR IVHVGLVQNR IPLPANAPV AEQVSALHRR IKAIVEVAAM CGVNIICFQE AWTMPFAFCT REKLPWTEFA ESAEDGPTTR FCQKLAKNHD M VVVSPILE ...文字列:
MAGAEWKSLE ECLEKHLPLP DLQEVKRVLY GKELRKLDLP REAFEAASRE DFELQGYAFE AAEEQLRRPR IVHVGLVQNR IPLPANAPV AEQVSALHRR IKAIVEVAAM CGVNIICFQE AWTMPFAFCT REKLPWTEFA ESAEDGPTTR FCQKLAKNHD M VVVSPILE RDSEHGDVLW NTAVVISNSG AVLGKTRKNH IPRVGDFNES TYYMEGNLGH PVFQTQFGRI AVNICYGRHH PL NWLMYSI NGAEIIFNPS ATIGALSESL WPIEARNAAI ANHCFTCAIN RVGTEHFPNE FTSGDGKKAH QDFGYFYGSS YVA APDSSR TPGLSRSRDG LLVAKLDLNL CQQVNDVWNF KMTGRYEMYA RELAEAVKSN YSPTIVKE

UniProtKB: Beta-ureidopropionase

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 5
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMC2H3NaO2Sodium acetate
50.0 mMNaClSodium chloride

詳細: 100 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, pH 5.0
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 43.661 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold structure for HsbUP and PDB entry 6FTQ
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 1/2 BIT CUT-OFF / 使用した粒子像数: 169949
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る