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- EMDB-17640: Rho P167L-ATPgS-Psu complex I -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17640
タイトルRho P167L-ATPgS-Psu complex I
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of E. coli transcription termination factor Rho P167L variant with the ATP analog, ATPgammaS and P4 polarity suppression protein Psu
    • 複合体: Transcription termination factor Rho
      • タンパク質・ペプチド: Transcription termination factor Rho
    • 複合体: Polarity suppression protein
      • タンパク質・ペプチド: Polarity suppression protein
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードTranscription termination / Phage inhibitor / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated activation of host transcription / ATP-dependent activity, acting on RNA / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage P4, Psu, polarity suppression protein / Phage polarity suppression protein (Psu) / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain ...Bacteriophage P4, Psu, polarity suppression protein / Phage polarity suppression protein (Psu) / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Polarity suppression protein / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Enterobacteria phage P4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Gjorgjevikj D / Wahl MC / Hilal T / Loll B
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)RTG 2473-1 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Rho P167L-ATPgS-Psu complex I
著者: Gjorgjevikj D / Wahl MC / Hilal T / Loll B
履歴
登録2023年6月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17640.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17640.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.736 Å		0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.736 Å		0.83 Å/pix.
x 448 pix.
= 372.736 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.0 - 2.2887056
平均 (標準偏差)0.010164511 (±0.057167858)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 372.73602 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17640_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17640_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of E. coli transcription termination factor Rho P167L var...

全体名称: Complex of E. coli transcription termination factor Rho P167L variant with the ATP analog, ATPgammaS and P4 polarity suppression protein Psu
要素
  • 複合体: Complex of E. coli transcription termination factor Rho P167L variant with the ATP analog, ATPgammaS and P4 polarity suppression protein Psu
    • 複合体: Transcription termination factor Rho
      • タンパク質・ペプチド: Transcription termination factor Rho
    • 複合体: Polarity suppression protein
      • タンパク質・ペプチド: Polarity suppression protein
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Complex of E. coli transcription termination factor Rho P167L var...

超分子名称: Complex of E. coli transcription termination factor Rho P167L variant with the ATP analog, ATPgammaS and P4 polarity suppression protein Psu
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2

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超分子 #2: Transcription termination factor Rho

超分子名称: Transcription termination factor Rho / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Polarity suppression protein

超分子名称: Polarity suppression protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage P4 (ファージ)

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分子 #1: Transcription termination factor Rho

分子名称: Transcription termination factor Rho / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 47.086211 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNLTELKNTP VSELITLGEN MGLENLARMR KQDIIFAILK QHAKSGEDIF GDGVLEILQD GFGFLRSADS SYLAGPDDIY VSPSQIRRF NLRTGDTISG KIRPPKEGER YFALLKVNEV NFDKPENARN KILFENLTPL HANSRLRMER GNGSTEDLTA R VLDLASLI ...文字列:
MNLTELKNTP VSELITLGEN MGLENLARMR KQDIIFAILK QHAKSGEDIF GDGVLEILQD GFGFLRSADS SYLAGPDDIY VSPSQIRRF NLRTGDTISG KIRPPKEGER YFALLKVNEV NFDKPENARN KILFENLTPL HANSRLRMER GNGSTEDLTA R VLDLASLI GRGQRGLIVA PPKAGKTMLL QNIAQSIAYN HPDCVLMVLL IDERPEEVTE MQRLVKGEVV ASTFDEPASR HV QVAEMVI EKAKRLVEHK KDVIILLDSI TRLARAYNTV VPASGKVLTG GVDANALHRP KRFFGAARNV EEGGSLTIIA TAL IDTGSK MDEVIYEEFK GTGNMELHLS RKIAEKRVFP AIDYNRSGTR KEELLTTQEE LQKMWILRKI IHPMGEIDAM EFLI NKLAM TKTNDDFFEM MKRS

UniProtKB: Transcription termination factor Rho

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分子 #2: Polarity suppression protein

分子名称: Polarity suppression protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage P4 (ファージ)
分子量理論値: 21.393064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MESTALQQAF DTCQNNKAAW LQRKNELAAA EQEYLRLLSG EGRNVSRLDE LRNIIEVRKW QVNQAAGRYI RSHEAVQHIS IRDRLNDFM QQHGTALAAA LAPELMGYSE LTAIARNCAI QRATDALREA LLSWLAKGEK INYSAQDSDI LTTIGFRPDV A SVDDSREK ...文字列:
MESTALQQAF DTCQNNKAAW LQRKNELAAA EQEYLRLLSG EGRNVSRLDE LRNIIEVRKW QVNQAAGRYI RSHEAVQHIS IRDRLNDFM QQHGTALAAA LAPELMGYSE LTAIARNCAI QRATDALREA LLSWLAKGEK INYSAQDSDI LTTIGFRPDV A SVDDSREK FTPAQNMIFS RKSAQLASRQ SV

UniProtKB: Polarity suppression protein

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分子 #3: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2766 / 平均露光時間: 40.57 sec. / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 823078
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.0) / 使用した粒子像数: 273935
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1pv4

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3rx6

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Crystal structures of Rho (PDB ID: 1PV4) and Psu (PDB ID: 3RX6) were manually placed in the cryoEM reconstructions and each protomer was adjusted by rigid body fitting and segmental real-space refinement using Coot (version 0.9.6). The model was refined by iterative rounds of real space refinement in PHENIX (version 1.20_4459) and manual adjustment in Coot.
精密化空間: REAL
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8pex:
Rho P167L-ATPgS-Psu complex I

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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