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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-16930 | |||||||||
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タイトル | virus enhancing amyloid fibril formed by CKFKFQF | |||||||||
マップデータ | postprocessed map | |||||||||
試料 |
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キーワード | virus enhancing amyloid fibril / protein fibril / prion | |||||||||
生物種 | synthetic construct (人工物) / HIV whole-genome vector AA1305#18 (その他) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å | |||||||||
データ登録者 | Heerde T / Schmidt M / Faendrich M | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structure and polymorphic maturation of a viral transduction enhancing amyloid fibril. 著者: Thomas Heerde / Desiree Schütz / Yu-Jie Lin / Jan Münch / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich / 要旨: Amyloid fibrils have emerged as innovative tools to enhance the transduction efficiency of retroviral vectors in gene therapy strategies. In this study, we used cryo-electron microscopy to analyze ...Amyloid fibrils have emerged as innovative tools to enhance the transduction efficiency of retroviral vectors in gene therapy strategies. In this study, we used cryo-electron microscopy to analyze the structure of a biotechnologically engineered peptide fibril that enhances retroviral infectivity. Our findings show that the peptide undergoes a time-dependent morphological maturation into polymorphic amyloid fibril structures. The fibrils consist of mated cross-β sheets that interact by the hydrophobic residues of the amphipathic fibril-forming peptide. The now available structural data help to explain the mechanism of retroviral infectivity enhancement, provide insights into the molecular plasticity of amyloid structures and illuminate the thermodynamic basis of their morphological maturation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_16930.map.gz | 4.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-16930-v30.xml emd-16930.xml | 16.9 KB 16.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_16930_fsc.xml | 10.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_16930.png | 53.9 KB | ||
マスクデータ | emd_16930_msk_1.map | 103 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-16930.cif.gz | 5 KB | ||
その他 | emd_16930_additional_1.map.gz emd_16930_half_map_1.map.gz emd_16930_half_map_2.map.gz | 95.2 MB 79.2 MB 79.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16930 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16930 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_16930_validation.pdf.gz | 694.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_16930_full_validation.pdf.gz | 693.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_16930_validation.xml.gz | 17.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_16930_validation.cif.gz | 23.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16930 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16930 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_16930.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | postprocessed map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.81 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_16930_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Unmasked map
ファイル | emd_16930_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unmasked map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: second half-map
ファイル | emd_16930_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | second half-map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: first half-map
ファイル | emd_16930_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | first half-map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : virus enhancing amyloid
全体 | 名称: virus enhancing amyloid |
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要素 |
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-超分子 #1: virus enhancing amyloid
超分子 | 名称: virus enhancing amyloid / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: synthetic construct (人工物) |
-分子 #1: PNF-18
分子 | 名称: PNF-18 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: HIV whole-genome vector AA1305#18 (その他) |
分子量 | 理論値: 949.168 Da |
配列 | 文字列: CKFKFQF |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
-試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 式: C8H18N2O4S 構成要素 - 名称: 2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid 詳細: 50 mM 2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid |
グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient |
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得られたモデル | PDB-8okr: |