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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Iron Nitrogenase Complex from Rhodobacter capsulatus | |||||||||
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![]() | nitrogen fixation / Fe nitrogenase / OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() nitrogenase / : / nitrogenase activity / nitrogen fixation / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.35 Å | |||||||||
![]() | Schmidt FV / Schulz L / Zarzycki J / Prinz S / Erb TJ / Rebelein JG | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into the iron nitrogenase complex. 著者: Frederik V Schmidt / Luca Schulz / Jan Zarzycki / Simone Prinz / Niels N Oehlmann / Tobias J Erb / Johannes G Rebelein / ![]() 要旨: Nitrogenases are best known for catalyzing the reduction of dinitrogen to ammonia at a complex metallic cofactor. Recently, nitrogenases were shown to reduce carbon dioxide (CO) and carbon monoxide ...Nitrogenases are best known for catalyzing the reduction of dinitrogen to ammonia at a complex metallic cofactor. Recently, nitrogenases were shown to reduce carbon dioxide (CO) and carbon monoxide to hydrocarbons, offering a pathway to recycle carbon waste into hydrocarbon products. Among the three nitrogenase isozymes, the iron nitrogenase has the highest wild-type activity for the reduction of CO, but the molecular architecture facilitating these activities has remained unknown. Here, we report a 2.35-Å cryogenic electron microscopy structure of the ADP·AlF-stabilized iron nitrogenase complex from Rhodobacter capsulatus, revealing an [FeSC-(R)-homocitrate] cluster in the active site. The enzyme complex suggests that the iron nitrogenase G subunit is involved in cluster stabilization and substrate channeling and confers specificity between nitrogenase reductase and catalytic component proteins. Moreover, the structure highlights a different interface between the two catalytic halves of the iron and the molybdenum nitrogenase, potentially influencing the intrasubunit 'communication' and thus the nitrogenase mechanism. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 108 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 22.4 KB 22.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 12.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 45.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.9 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 193.8 MB 193.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 994.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 994 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8oieMC ![]() 8pbbC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.837 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_16890_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_16890_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Iron Nitrogenase Complex from Rhodobacter capsulatus
+超分子 #1: Iron Nitrogenase Complex from Rhodobacter capsulatus
+分子 #1: Nitrogenase protein alpha chain
+分子 #2: Nitrogenase iron-iron protein delta chain
+分子 #3: Nitrogenase iron-iron protein, beta subunit
+分子 #4: Nitrogenase iron protein
+分子 #5: FeFe cofactor
+分子 #6: 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID
+分子 #7: FE(8)-S(7) CLUSTER
+分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #9: MAGNESIUM ION
+分子 #10: ALUMINUM FLUORIDE
+分子 #11: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #12: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 詳細: 50 mM TRIS (pH = 7.8) 200 mM NaCl 5 mM sodium dithionite |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |