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万見
- EMDB-16647: Cryo-EM structure of RNase J from Helicobacter pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16647
タイトルCryo-EM structure of RNase J from Helicobacter pylori
マップデータ
試料
  • 複合体: Helicobacter pylori RNase J
    • タンパク質・ペプチド: Ribonuclease J
キーワードribonuclease / RNase J / degradosome / Helicobacter pylori / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


5'-3' RNA exonuclease activity / RNA endonuclease activity / regulation of cell growth / mRNA processing / rRNA processing / protein homotetramerization / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / protein homodimerization activity / RNA binding / zinc ion binding ...5'-3' RNA exonuclease activity / RNA endonuclease activity / regulation of cell growth / mRNA processing / rRNA processing / protein homotetramerization / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / protein homodimerization activity / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease J, conserved site / Uncharacterized protein family UPF0036 signature. / Ribonuclease J, beta-CASP domain / Ribonuclease J, bacteria / Ribonuclease J, C-terminal / Ribonuclease J C-terminal domain / Ribonuclease J / Ribonuclease J, domain 2 / Zn-dependent metallo-hydrolase, RNA specificity domain / Zn-dependent metallo-hydrolase RNA specificity domain ...Ribonuclease J, conserved site / Uncharacterized protein family UPF0036 signature. / Ribonuclease J, beta-CASP domain / Ribonuclease J, bacteria / Ribonuclease J, C-terminal / Ribonuclease J C-terminal domain / Ribonuclease J / Ribonuclease J, domain 2 / Zn-dependent metallo-hydrolase, RNA specificity domain / Zn-dependent metallo-hydrolase RNA specificity domain / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌) / Helicobacter pylori B128 (ピロリ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Lulla A / Luisi BF
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust200873/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Acetylation regulates the oligomerization state and activity of RNase J, the Helicobacter pylori major ribonuclease.
著者: Alejandro Tejada-Arranz / Aleksei Lulla / Maxime Bouilloux-Lafont / Evelyne Turlin / Xue-Yuan Pei / Thibaut Douché / Mariette Matondo / Allison H Williams / Bertrand Raynal / Ben F Luisi / Hilde De Reuse /
要旨: In the gastric pathogen Helicobacter pylori, post-transcriptional regulation relies strongly on the activity of the essential ribonuclease RNase J. Here, we elucidated the crystal and cryo-EM ...In the gastric pathogen Helicobacter pylori, post-transcriptional regulation relies strongly on the activity of the essential ribonuclease RNase J. Here, we elucidated the crystal and cryo-EM structures of RNase J and determined that it assembles into dimers and tetramers in vitro. We found that RNase J extracted from H. pylori is acetylated on multiple lysine residues. Alanine substitution of several of these residues impacts on H. pylori morphology, and thus on RNase J function in vivo. Mutations of Lysine 649 modulates RNase J oligomerization in vitro, which in turn influences ribonuclease activity in vitro. Our structural analyses of RNase J reveal loops that gate access to the active site and rationalizes how acetylation state of K649 can influence activity. We propose acetylation as a regulatory level controlling the activity of RNase J and its potential cooperation with other enzymes of RNA metabolism in H. pylori.
履歴
登録2023年2月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月27日-
マップ公開2023年12月27日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16647.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16647.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 256 pix.
= 283.136 Å		1.11 Å/pix.
x 256 pix.
= 283.136 Å		1.11 Å/pix.
x 256 pix.
= 283.136 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.106 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.184
最小 - 最大-0.27704468 - 0.779917
平均 (標準偏差)0.0019870508 (±0.035276823)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 283.136 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16647_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16647_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16647_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Helicobacter pylori RNase J

全体名称: Helicobacter pylori RNase J
要素
  • 複合体: Helicobacter pylori RNase J
    • タンパク質・ペプチド: Ribonuclease J

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超分子 #1: Helicobacter pylori RNase J

超分子名称: Helicobacter pylori RNase J / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: B128
分子量理論値: 316 KDa

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分子 #1: Ribonuclease J

分子名称: Ribonuclease J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori B128 (ピロリ菌)
分子量理論値: 79.19693 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSGTDNNHYE NNESNENSSE NSKVDEARAG AFERFTNRKK RFRENAQKNG ESSHHEAPSH HKKEHRPNKK PNNHHKQKHA KTRNYAKEE LDSNKVEGVT EILHVNERGT LGFHKELKKG VETNNKIQVE HLNPHYKMNL NSKASVKITP LGGLGEIGGN M MVIETPKS ...文字列:
GSGTDNNHYE NNESNENSSE NSKVDEARAG AFERFTNRKK RFRENAQKNG ESSHHEAPSH HKKEHRPNKK PNNHHKQKHA KTRNYAKEE LDSNKVEGVT EILHVNERGT LGFHKELKKG VETNNKIQVE HLNPHYKMNL NSKASVKITP LGGLGEIGGN M MVIETPKS AIVIDAGMSF PKEGLFGVDI LIPDFSYLHQ IKDKIAGIII THAHEDHIGA TPYLFKELQF PLYGTPLSLG LI GSKFDEH GLKKYRSYFK IVEKRCPISV GEFIIEWIHI THSIIDSSAL AIQTKAGTII HTGDFKIDHT PVDNLPTDLY RLA HYGEKG VMLLLSDSTN SHKSGTTPSE STIAPAFDTL FKEAQGRVIM STFSSNIHRV YQAIQYGIKY NRKIAVIGRS MEKN LDIAR ELGYIHLPYQ SFIEANEVAK YPDNEVLIVT TGSQGETMSA LYRMATDEHR HISIKPNDLV IISAKAIPGN EASVS AVLN FLIKKEAKVA YQEFDNIHVS GHAAQEEQKL MLRLIKPKFF LPVHGEYNHV ARHKQTAISC GVPEKNIYLM EDGDQV EVG PAFIKKVGTI KSGKSYVDNQ SNLSIDTSIV QQREEVASAG VFAATIFVNK NKQALLESSQ FSSLGLVGFK DEKPLIK EI QGGLEMLLKS SNAEILNNPK KLEDHTRNFI RKALFKKFRK YPAIICHAHS FGSSPHHHHH HHH

UniProtKB: Ribonuclease J

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMNa2HPO4sodium phosphate
500.0 mMNaClsodium chloride
0.5 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.029 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.58 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.2 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7pcr

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 34061
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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