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- EMDB-16215: VaPomAB MSP1D1 nanodisc -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16215
タイトルVaPomAB MSP1D1 nanodisc
マップデータ
試料
  • 複合体: flagellar sodium-driven stator unit
    • タンパク質・ペプチド: Chemotaxis protein PomA
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor protein
キーワードFlagellar sodium-driven stator unit / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / proton transmembrane transport / chemotaxis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Flagellar motor protein MotA, conserved site / Flagellar motor protein motA family signature. / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor protein / Chemotaxis protein PomA
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio alginolyticus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Haidai H / Nicholas MIT
資金援助 デンマーク, 3件
OrganizationGrant number
Novo Nordisk Foundation8123-00002B デンマーク
Novo Nordisk FoundationNNF17OC0031006 デンマーク
LundbeckfondenR347-2020-2429 デンマーク
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: Ion selectivity and rotor coupling of the Vibrio flagellar sodium-driven stator unit.
著者: Haidai Hu / Philipp F Popp / Mònica Santiveri / Aritz Roa-Eguiara / Yumeng Yan / Freddie J O Martin / Zheyi Liu / Navish Wadhwa / Yong Wang / Marc Erhardt / Nicholas M I Taylor /
要旨: Bacteria swim using a flagellar motor that is powered by stator units. Vibrio spp. are highly motile bacteria responsible for various human diseases, the polar flagella of which are exclusively ...Bacteria swim using a flagellar motor that is powered by stator units. Vibrio spp. are highly motile bacteria responsible for various human diseases, the polar flagella of which are exclusively driven by sodium-dependent stator units (PomAB). However, how ion selectivity is attained, how ion transport triggers the directional rotation of the stator unit, and how the stator unit is incorporated into the flagellar rotor remained largely unclear. Here, we have determined by cryo-electron microscopy the structure of Vibrio PomAB. The electrostatic potential map uncovers sodium binding sites, which together with functional experiments and molecular dynamics simulations, reveal a mechanism for ion translocation and selectivity. Bulky hydrophobic residues from PomA prime PomA for clockwise rotation. We propose that a dynamic helical motif in PomA regulates the distance between PomA subunit cytoplasmic domains, stator unit activation, and torque transmission. Together, our study provides mechanistic insights for understanding ion selectivity and rotor incorporation of the stator unit of the bacterial flagellum.
履歴
登録2022年11月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月14日-
マップ公開2023年6月14日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16215.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.79105 - 1.3866638
平均 (標準偏差)0.00009562305 (±0.027803317)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 332.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16215_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16215_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : flagellar sodium-driven stator unit

全体名称: flagellar sodium-driven stator unit
要素
  • 複合体: flagellar sodium-driven stator unit
    • タンパク質・ペプチド: Chemotaxis protein PomA
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor protein

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超分子 #1: flagellar sodium-driven stator unit

超分子名称: flagellar sodium-driven stator unit / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Vibrio alginolyticus (バクテリア)

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分子 #1: Chemotaxis protein PomA

分子名称: Chemotaxis protein PomA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio alginolyticus (バクテリア)
分子量理論値: 27.283031 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDLATLLGLI GGFAFVIMAM VLGGSIGMFV DVTSILIVVG GSIFVVLMKF TMGQFFGATK IAGKAFMFKA DEPEDLIAKI VEMADAARK GGFLALEEME INNTFMQKGI DLLVDGHDAD VVRAALKKDI ALTDERHTQG TGVFRAFGDV APAMGMIGTL V GLVAMLSN ...文字列:
MDLATLLGLI GGFAFVIMAM VLGGSIGMFV DVTSILIVVG GSIFVVLMKF TMGQFFGATK IAGKAFMFKA DEPEDLIAKI VEMADAARK GGFLALEEME INNTFMQKGI DLLVDGHDAD VVRAALKKDI ALTDERHTQG TGVFRAFGDV APAMGMIGTL V GLVAMLSN MDDPKAIGPA MAVALLTTLY GAILSNMVFF PIADKLSLRR DQETLNRRLI MDGVLAIQDG QNPRVIDSYL KN YLNEGKR ALEIDE

UniProtKB: Chemotaxis protein PomA

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分子 #2: Flagellar motor protein

分子名称: Flagellar motor protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio alginolyticus (バクテリア)
分子量理論値: 35.587254 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDDEDNKCDC PPPGLPLWMG TFADLMSLLM CFFVLLLSFS EMDVLKFKQI AGSMKFAFGV QNQLEVKDIP KGTSIIAQEF RPGRPEPTP IDVIMQQTMD ITQQTLEFHE GESERAGGTK RDEGKLTGGQ SPETSTQNNE SAEADMQQQQ SKEMSQEMET L MESIKKAL ...文字列:
MDDEDNKCDC PPPGLPLWMG TFADLMSLLM CFFVLLLSFS EMDVLKFKQI AGSMKFAFGV QNQLEVKDIP KGTSIIAQEF RPGRPEPTP IDVIMQQTMD ITQQTLEFHE GESERAGGTK RDEGKLTGGQ SPETSTQNNE SAEADMQQQQ SKEMSQEMET L MESIKKAL EREIEQGAIE VENLGQQIVI RMREKGAFPE GSAFLQPKFR PLVRQIAELV KDVPGIVRVS GHTDNRPLDS EL YRSNWDL SSQRAVSVAQ EMEKVRGFSH QRLRVRGMAD TEPLLPNDSD ENRALNRRVE ISIMQGEPLY SEEVPVIQ

UniProtKB: Flagellar motor protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度16 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 300mM NaCl, 20mM HEPES 7.5, 0.002%LMNG
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 使用した粒子像数: 66296
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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