[日本語] English
万見
- EMDB-14739: Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14739
タイトルAmyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein
マップデータFinal map
試料
  • 複合体: Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein
    • タンパク質・ペプチド: Isoform A1-A of Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
キーワードAmyloidosis / Misfolding disease / Inflammation / Prion / Protein fibril / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / pre-mRNA binding / nuclear export / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / cellular response to glucose starvation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Sharma K / Banerjee S / Schmidt M / Faendrich M
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM Structure of the Full-length hnRNPA1 Amyloid Fibril.
著者: Kartikay Sharma / Sambhasan Banerjee / Dilan Savran / Cedric Rajes / Sebastian Wiese / Amandeep Girdhar / Nadine Schwierz / Christopher Lee / James Shorter / Matthias Schmidt / Lin Guo / Marcus Fändrich /
要旨: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 (hnRNPA1) is a multifunctional RNA-binding protein that is associated with neurodegenerative diseases, such as amyotrophic lateral sclerosis and multisystem ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 (hnRNPA1) is a multifunctional RNA-binding protein that is associated with neurodegenerative diseases, such as amyotrophic lateral sclerosis and multisystem proteinopathy. In this study, we have used cryo-electron microscopy to investigate the three-dimensional structure of amyloid fibrils from full-length hnRNPA1 protein. We find that the fibril core is formed by a 45-residue segment of the prion-like low-complexity domain of the protein, whereas the remaining parts of the protein (275 residues) form a fuzzy coat around the fibril core. The fibril consists of two fibril protein stacks that are arranged into a pseudo-2 screw symmetry. The ordered core harbors several of the positions that are known to be affected by disease-associated mutations, but does not encompass the most aggregation-prone segments of the protein. These data indicate that the structures of amyloid fibrils from full-length proteins may be more complex than anticipated by current theories on protein misfolding.
履歴
登録2022年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月2日-
マップ公開2023年8月2日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_14739.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14739.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.3
最小 - 最大-6.934637 - 13.954295999999999
平均 (標準偏差)0.03204524 (±0.40907103)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 266.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Relion half map-1

ファイルemd_14739_half_map_1.map
注釈Relion half map-1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Relion half map-2

ファイルemd_14739_half_map_2.map
注釈Relion half map-2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein

全体名称: Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein
要素
  • 複合体: Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein
    • タンパク質・ペプチド: Isoform A1-A of Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1

-
超分子 #1: Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein

超分子名称: Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: In vitro full-length hnRNPA1 amyloid fibril
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Isoform A1-A of Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1

分子名称: Isoform A1-A of Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.246227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSKSESPKEP EQLRKLFIGG LSFETTDESL RSHFEQWGTL TDCVVMRDPN TKRSRGFGFV TYATVEEVDA AMNARPHKVD GRVVEPKRA VSREDSQRPG AHLTVKKIFV GGIKEDTEEH HLRDYFEQYG KIEVIEIMTD RGSGKKRGFA FVTFDDHDSV D KIVIQKYH ...文字列:
MSKSESPKEP EQLRKLFIGG LSFETTDESL RSHFEQWGTL TDCVVMRDPN TKRSRGFGFV TYATVEEVDA AMNARPHKVD GRVVEPKRA VSREDSQRPG AHLTVKKIFV GGIKEDTEEH HLRDYFEQYG KIEVIEIMTD RGSGKKRGFA FVTFDDHDSV D KIVIQKYH TVNGHNCEVR KALSKQEMAS ASSSQRGRSG SGNFGGGRGG GFGGNDNFGR GGNFSGRGGF GGSRGGGGYG GS GDGYNGF GNDGSNFGGG GSYNDFGNYN NQSSNFGPMK GGNFGGRSSG PYGGGGQYFA KPRNQGGYGG SSSSSSYGSG RRF

UniProtKB: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 2624 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 42.64 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.37 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.05 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1) / 使用した粒子像数: 54408
Segment selection選択した数: 184301 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

30235

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7bx7


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7zj2:
Amyloid fibril (in vitro) from full-length hnRNPA1 protein

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る