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- EMDB-14643: IF(apo/as isolated) conformation of CydDC in AMP-PNP(CydD) bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14643
タイトルIF(apo/as isolated) conformation of CydDC in AMP-PNP(CydD) bound state (Dataset-4)
マップデータRELION local-resolution filtered map
試料
  • 複合体: CydDC heterodimer
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding/permease protein CydC
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding/permease protein CydD
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードABC transporter / CydDC / Heme transporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine export across plasma membrane / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, integrated substrate binding / cytochrome biosynthetic process / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / glutathione transmembrane transport / heme transmembrane transport / ABC-type heme transporter activity / ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / cell redox homeostasis ...cysteine export across plasma membrane / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, integrated substrate binding / cytochrome biosynthetic process / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / glutathione transmembrane transport / heme transmembrane transport / ABC-type heme transporter activity / ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / cell redox homeostasis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ABC transporter, CydDC cysteine exporter (CydDC-E) family, permease/ATP-binding protein CydC / ABC transporter, CydDC cysteine exporter (CydDC-E) family, permease/ATP-binding protein CydD / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...ABC transporter, CydDC cysteine exporter (CydDC-E) family, permease/ATP-binding protein CydC / ABC transporter, CydDC cysteine exporter (CydDC-E) family, permease/ATP-binding protein CydD / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione/L-cysteine transport system ATP-binding/permease protein CydC / Glutathione/L-cysteine transport system ATP-binding/permease protein CydD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Wu D / Safarian S
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2023
タイトル: Dissecting the conformational complexity and mechanism of a bacterial heme transporter.
著者: Di Wu / Ahmad R Mehdipour / Franziska Finke / Hojjat G Goojani / Roan R Groh / Tamara N Grund / Thomas M B Reichhart / Rita Zimmermann / Sonja Welsch / Dirk Bald / Mark Shepherd / Gerhard ...著者: Di Wu / Ahmad R Mehdipour / Franziska Finke / Hojjat G Goojani / Roan R Groh / Tamara N Grund / Thomas M B Reichhart / Rita Zimmermann / Sonja Welsch / Dirk Bald / Mark Shepherd / Gerhard Hummer / Schara Safarian /
要旨: Iron-bound cyclic tetrapyrroles (hemes) are redox-active cofactors in bioenergetic enzymes. However, the mechanisms of heme transport and insertion into respiratory chain complexes remain unclear. ...Iron-bound cyclic tetrapyrroles (hemes) are redox-active cofactors in bioenergetic enzymes. However, the mechanisms of heme transport and insertion into respiratory chain complexes remain unclear. Here, we used cellular, biochemical, structural and computational methods to characterize the structure and function of the heterodimeric bacterial ABC transporter CydDC. We provide multi-level evidence that CydDC is a heme transporter required for functional maturation of cytochrome bd, a pharmaceutically relevant drug target. Our systematic single-particle cryogenic-electron microscopy approach combined with atomistic molecular dynamics simulations provides detailed insight into the conformational landscape of CydDC during substrate binding and occlusion. Our simulations reveal that heme binds laterally from the membrane space to the transmembrane region of CydDC, enabled by a highly asymmetrical inward-facing CydDC conformation. During the binding process, heme propionates interact with positively charged residues on the surface and later in the substrate-binding pocket of the transporter, causing the heme orientation to rotate 180°.
履歴
登録2022年3月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2023年11月1日-
現状2023年11月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14643.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14643.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈RELION local-resolution filtered map
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 288 pix.
= 241.056 Å		0.84 Å/pix.
x 288 pix.
= 241.056 Å		0.84 Å/pix.
x 288 pix.
= 241.056 Å

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投影像

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断面 (1/2)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.837 Å
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表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.13324194 - 0.2538402
平均 (標準偏差)-0.0000132286805 (±0.005456386)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 241.056 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: RELION masked postprocessing map

ファイルemd_14643_additional_1.map
注釈RELION masked postprocessing map
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

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追加マップ: RELION masked 3D refinement map

ファイルemd_14643_additional_2.map
注釈RELION masked 3D refinement map
投影像・断面図
軸ZYX

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ハーフマップ: RELION 3D refinement half map 1

ファイルemd_14643_half_map_1.map
注釈RELION 3D refinement half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
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ハーフマップ: RELION 3D refinement half map 2

ファイルemd_14643_half_map_2.map
注釈RELION 3D refinement half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CydDC heterodimer

全体名称: CydDC heterodimer
要素
  • 複合体: CydDC heterodimer
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding/permease protein CydC
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding/permease protein CydD
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: CydDC heterodimer

超分子名称: CydDC heterodimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 130 KDa

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分子 #1: ATP-binding/permease protein CydC

分子名称: ATP-binding/permease protein CydC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 62.980852 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MRALLPYLAL YKRHKWMLSL GIVLAIVTLL ASIGLLTLSG WFLSASAVAG VAGLYSFNYM LPAAGVRGAA ITRTAGRYFE RLVSHDATF RVLQHLRIYT FSKLLPLSPA GLARYRQGEL LNRVVADVDT LDHLYLRVIS PLVGAFVVIM VVTIGLSFLD F TLAFTLGG ...文字列:
MRALLPYLAL YKRHKWMLSL GIVLAIVTLL ASIGLLTLSG WFLSASAVAG VAGLYSFNYM LPAAGVRGAA ITRTAGRYFE RLVSHDATF RVLQHLRIYT FSKLLPLSPA GLARYRQGEL LNRVVADVDT LDHLYLRVIS PLVGAFVVIM VVTIGLSFLD F TLAFTLGG IMLLTLFLMP PLFYRAGKST GQNLTHLRGQ YRQQLTAWLQ GQAELTIFGA SDRYRTQLEN TEIQWLEAQR RQ SELTALS QAIMLLIGAL AVILMLWMAS GGVGGNAQPG ALIALFVFCA LAAFEALAPV TGAFQHLGQV IASAVRISDL TDQ KPEVTF PDTQTRVADR VSLTLRDVQF TYPEQSQQAL KGISLQVNAG EHIAILGRTG CGKSTLLQQL TRAWDPQQGE ILLN DSPIA SLNEAALRQT ISVVPQRVHL FSATLRDNLL LASPGSSDEA LSEILRRVGL EKLLEDAGLN SWLGEGGRQL SGGEL RRLA IARALLHDAP LVLLDEPTEG LDATTESQIL ELLAEMMREK TVLMVTHRLR GLSRFQQIIV MDNGQIIEQG THAELL ARQ GRYYQFKQGL

UniProtKB: Glutathione/L-cysteine transport system ATP-binding/permease protein CydC

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分子 #2: ATP-binding/permease protein CydD

分子名称: ATP-binding/permease protein CydD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 65.118867 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列: MNKSRQKELT RWLKQQSVIS QRWLNISRLL GFVSGILIIA QAWFMARILQ HMIMENIPRE ALLLPFTLLV LTFVLRAWVV WLRERVGYH AGQHIRFAIR RQVLDRLQQA GPAWIQGKPA GSWATLVLEQ IDDMHDYYAR YLPQMALAVS VPLLIVVAIF P SNWAAALI ...文字列:
MNKSRQKELT RWLKQQSVIS QRWLNISRLL GFVSGILIIA QAWFMARILQ HMIMENIPRE ALLLPFTLLV LTFVLRAWVV WLRERVGYH AGQHIRFAIR RQVLDRLQQA GPAWIQGKPA GSWATLVLEQ IDDMHDYYAR YLPQMALAVS VPLLIVVAIF P SNWAAALI LLGTAPLIPL FMALVGMGAA DANRRNFLAL ARLSGHFLDR LRGMETLRIF GRGEAEIESI RSASEDFRQR TM EVLRLAF LSSGILEFFT SLSIALVAVY FGFSYLGELD FGHYDTGVTL AAGFLALILA PEFFQPLRDL GTFYHAKAQA VGA ADSLKT FMETPLAHPQ RGEAELASTD PVTIEAEELF ITSPEGKTLA GPLNFTLPAG QRAVLVGRSG SGKSSLLNAL SGFL SYQGS LRINGIELRD LSPESWRKHL SWVGQNPQLP AATLRDNVLL ARPDASEQEL QAALDNAWVS EFLPLLPQGV DTPVG DQAA RLSVGQAQRV AVARALLNPC SLLLLDEPAA SLDAHSEQRV MEALNAASLR QTTLMVTHQL EDLADWDVIW VMQDGR IIE QGRYAELSVA GGPFATLLAH RQEEI

UniProtKB: Glutathione/L-cysteine transport system ATP-binding/permease protein CydD

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 6
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 57308
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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