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- EMDB-14437: Structure of substrate bound DRG1 (AFG2) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14437
タイトルStructure of substrate bound DRG1 (AFG2)
マップデータ
試料
  • 複合体: AFG2 hexamer
    • タンパク質・ペプチド: ATPase family gene 2 protein
    • タンパク質・ペプチド: peptide substrate
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードRibosome biogenesis / AAA-ATPases / substrate recognition / single particle cryo-EM / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / protein hexamerization / retrograde protein transport, ER to cytosol / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / preribosome, large subunit precursor / autophagosome maturation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / ribosomal large subunit biogenesis / response to xenobiotic stimulus ...mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / protein hexamerization / retrograde protein transport, ER to cytosol / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / preribosome, large subunit precursor / autophagosome maturation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / ribosomal large subunit biogenesis / response to xenobiotic stimulus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATPase family gene 2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Prattes M / Grishkovskaya I
資金援助 オーストリア, 1件
OrganizationGrant number国
Austrian Science Fund オーストリア
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Visualizing maturation factor extraction from the nascent ribosome by the AAA-ATPase Drg1.
著者: Michael Prattes / Irina Grishkovskaya / Victor-Valentin Hodirnau / Christina Hetzmannseder / Gertrude Zisser / Carolin Sailer / Vasileios Kargas / Mathias Loibl / Magdalena Gerhalter / Lisa ...著者: Michael Prattes / Irina Grishkovskaya / Victor-Valentin Hodirnau / Christina Hetzmannseder / Gertrude Zisser / Carolin Sailer / Vasileios Kargas / Mathias Loibl / Magdalena Gerhalter / Lisa Kofler / Alan J Warren / Florian Stengel / David Haselbach / Helmut Bergler /
要旨: The AAA-ATPase Drg1 is a key factor in eukaryotic ribosome biogenesis that initiates cytoplasmic maturation of the large ribosomal subunit. Drg1 releases the shuttling maturation factor Rlp24 from ...The AAA-ATPase Drg1 is a key factor in eukaryotic ribosome biogenesis that initiates cytoplasmic maturation of the large ribosomal subunit. Drg1 releases the shuttling maturation factor Rlp24 from pre-60S particles shortly after nuclear export, a strict requirement for downstream maturation. The molecular mechanism of release remained elusive. Here, we report a series of cryo-EM structures that captured the extraction of Rlp24 from pre-60S particles by Saccharomyces cerevisiae Drg1. These structures reveal that Arx1 and the eukaryote-specific rRNA expansion segment ES27 form a joint docking platform that positions Drg1 for efficient extraction of Rlp24 from the pre-ribosome. The tips of the Drg1 N domains thereby guide the Rlp24 C terminus into the central pore of the Drg1 hexamer, enabling extraction by a hand-over-hand translocation mechanism. Our results uncover substrate recognition and processing by Drg1 step by step and provide a comprehensive mechanistic picture of the conserved modus operandi of AAA-ATPases.
履歴
登録2022年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14437.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14437.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.020881018 - 2.0358553
平均 (標準偏差)0.003361057 (±0.040644433)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : AFG2 hexamer

全体名称: AFG2 hexamer
要素
  • 複合体: AFG2 hexamer
    • タンパク質・ペプチド: ATPase family gene 2 protein
    • タンパク質・ペプチド: peptide substrate
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: AFG2 hexamer

超分子名称: AFG2 hexamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)

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分子 #1: ATPase family gene 2 protein

分子名称: ATPase family gene 2 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-chaperonin molecular chaperone ATPase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 84.850719 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae BY4743 (パン酵母)
配列文字列: MAPKSSSSGS KKKSSASSNS ADAKASKFKL PAEFITRPHP SKDHGKETCT AYIHPNVLSS LEINPGSFCT VGKIGENGIL VIARAGDEE VHPVNVITLS TTIRSVGNLI LGDRLELKKA QVQPPYATKV TVGSLQGYNI LECMEEKVIQ KLLDDSGVIM P GMIFQNLK ...文字列:
MAPKSSSSGS KKKSSASSNS ADAKASKFKL PAEFITRPHP SKDHGKETCT AYIHPNVLSS LEINPGSFCT VGKIGENGIL VIARAGDEE VHPVNVITLS TTIRSVGNLI LGDRLELKKA QVQPPYATKV TVGSLQGYNI LECMEEKVIQ KLLDDSGVIM P GMIFQNLK TKAGDESIDV VITDASDDSL PDVSQLDLNM DDMYGGLDNL FYLSPPFIFR KGSTHITFSK ETQANRKYNL PE PLSYAAV GGLDKEIESL KSAIEIPLHQ PTLFSSFGVS PPRGILLHGP PGTGKTMLLR VVANTSNAHV LTINGPSIVS KYL GETEAA LRDIFNEARK YQPSIIFIDE IDSIAPNRAN DDSGEVESRV VATLLTLMDG MGAAGKVVVI AATNRPNSVD PALR RPGRF DQEVEIGIPD VDARFDILTK QFSRMSSDRH VLDSEAIKYI ASKTHGYVGA DLTALCRESV MKTIQRGLGT DANID KFSL KVTLKDVESA MVDIRPSAMR EIFLEMPKVY WSDIGGQEEL KTKMKEMIQL PLEASETFAR LGISAPKGVL LYGPPG CSK TLTAKALATE SGINFLAVKG PEIFNKYVGE SERAIREIFR KARSAAPSII FFDEIDALSP DRDGSSTSAA NHVLTSL LN EIDGVEELKG VVIVAATNRP DEIDAALLRP GRLDRHIYVG PPDVNARLEI LKKCTKKFNT EESGVDLHEL ADRTEGYS G AEVVLLCQEA GLAAIMEDLD VAKVELRHFE KAFKGIARGI TPEMLSYYEE FALRSGSSS

UniProtKB: ATPase family gene 2 protein

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分子 #2: peptide substrate

分子名称: peptide substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
分子量理論値: 1.720111 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae BY4743 (パン酵母)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)

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分子 #3: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 11 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3148330
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7nku

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 114728
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7z11:
Structure of substrate bound DRG1 (AFG2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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