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- EMDB-13792: Pentameric ligand-gated ion channel, DeCLIC at pH 7 with 10 mM EDTA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13792
タイトルPentameric ligand-gated ion channel, DeCLIC at pH 7 with 10 mM EDTA
マップデータ
試料
  • 複合体: Pentameric ligand-gated ion channel DeCLIC
    • タンパク質・ペプチド: Neur_chan_LBD domain-containing protein
キーワードion channel / ligand-gated channel / pentameric channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / regulation of membrane potential / transmembrane signaling receptor activity / neuron projection / signal transduction / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfofustis sp. PB-SRB1 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Lycksell M / Rovsnik U
資金援助 スウェーデン, 3件
OrganizationGrant number国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
Swedish Research Council スウェーデン
The Swedish Foundation for Strategic Research スウェーデン
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Biophysical characterization of calcium-binding and modulatory-domain dynamics in a pentameric ligand-gated ion channel.
著者: Marie Lycksell / Urška Rovšnik / Anton Hanke / Anne Martel / Rebecca J Howard / Erik Lindahl /
要旨: Pentameric ligand-gated ion channels (pLGICs) perform electrochemical signal transduction in organisms ranging from bacteria to humans. Among the prokaryotic pLGICs, there is architectural diversity ...Pentameric ligand-gated ion channels (pLGICs) perform electrochemical signal transduction in organisms ranging from bacteria to humans. Among the prokaryotic pLGICs, there is architectural diversity involving N-terminal domains (NTDs) not found in eukaryotic relatives, exemplified by the calcium-sensitive channel (DeCLIC) from a deltaproteobacterium, which has an NTD in addition to the canonical pLGIC structure. Here, we have characterized the structure and dynamics of DeCLIC through cryoelectron microscopy (cryo-EM), small-angle neutron scattering (SANS), and molecular dynamics (MD) simulations. In the presence and absence of calcium, cryo-EM yielded structures with alternative conformations of the calcium-binding site. SANS profiles further revealed conformational diversity at room temperature beyond that observed in static structures, shown through MD to be largely attributable to rigid-body motions of the NTD relative to the protein core, with expanded and asymmetric conformations improving the fit of the SANS data. This work reveals the range of motion available to the DeCLIC NTD and calcium-binding site, expanding the conformational landscape of the pLGIC family. Further, these findings demonstrate the power of combining low-resolution scattering, high-resolution structural, and MD simulation data to elucidate interfacial interactions that are highly conserved in the pLGIC family.
履歴
登録2021年10月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月16日-
マップ公開2022年11月16日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13792.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13792.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å		0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å		0.82 Å/pix.
x 256 pix.
= 209.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0139
最小 - 最大-0.064640306 - 0.10085898
平均 (標準偏差)0.00034484515 (±0.0037863404)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 209.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13792_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_13792_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_13792_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13792_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Pentameric ligand-gated ion channel DeCLIC

全体名称: Pentameric ligand-gated ion channel DeCLIC
要素
  • 複合体: Pentameric ligand-gated ion channel DeCLIC
    • タンパク質・ペプチド: Neur_chan_LBD domain-containing protein

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超分子 #1: Pentameric ligand-gated ion channel DeCLIC

超分子名称: Pentameric ligand-gated ion channel DeCLIC / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Desulfofustis sp. PB-SRB1 (バクテリア)
分子量理論値: 364.31 kDa/nm

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分子 #1: Neur_chan_LBD domain-containing protein

分子名称: Neur_chan_LBD domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Desulfofustis sp. PB-SRB1 (バクテリア)
分子量理論値: 71.733992 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHNLQQLLPT RSLIWIFSFL TSISIWCTVA HAETEGRVQH FTGYIEDGRG IFYSLPDMKQ GDIIYASMQN TGGNLDPLVG IMAEEIDPA VSLGQVLEKA LASENDLISE LTAVADRIFL GWDDDGGKGY SASLEFTIPR DGTYHIFAGS TITNQRLDKF Q PTYTTGSF ...文字列:
MHNLQQLLPT RSLIWIFSFL TSISIWCTVA HAETEGRVQH FTGYIEDGRG IFYSLPDMKQ GDIIYASMQN TGGNLDPLVG IMAEEIDPA VSLGQVLEKA LASENDLISE LTAVADRIFL GWDDDGGKGY SASLEFTIPR DGTYHIFAGS TITNQRLDKF Q PTYTTGSF QLILGLNAPQ VISGEGEPEG EVFASLASLE IKPEAHVQEL EIRLDKDTRY LTQHTRNLQP GDTFHALVEP IG EAPLPRL RLTDSGGKPL AFGLIDQPGE SVELNYTCDQ DICELVVHVD GTDGQKDSGE AVYRLLVGIN APNLRESGQT PVG SSVFLE SDLVTVGLAV DQIVGVDQRS ENFSVVGTLK LSWHDPKLGF SPDQCGCTVK SFEDASIRAV AGEINLPLPS FSFY NQQGN RWSQNQVIFV TPDGRASYFE RFTVTLQAPD FDFLAYPFDR QKFSIKVDLA VPTNMFIFNE IERFQQVVGD QLGEE EWVV TSYSQEITEV PFERGSTNSR FTTTLLVKRN LEYYILRIFV PLFLIISVSW VIFFLKDYGR QLEVASGNLL VFVAFN FTI SGDLPRLGYL TVLDRFMIVS FCLTAIVVLI SVCQKRLGAV GKQAVAAQID TWVLVIYPLV YSLYIIWVYL RFFTDHI GW

UniProtKB: Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態3D array

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6v4s

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 11000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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