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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13058 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of an Escherichia coli 70S ribosome in complex with elongation factor G and the antibiotic Argyrin B | |||||||||
マップデータ | Locally filtered and merged multibody refined map of an E. coli 70S - EF-G - Argyrin B complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | antibiotic / ribosome / translation | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 translation elongation factor activity / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding ...translation elongation factor activity / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Wieland M / Koller TO | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022 タイトル: The cyclic octapeptide antibiotic argyrin B inhibits translation by trapping EF-G on the ribosome during translocation. 著者: Maximiliane Wieland / Mikael Holm / Emily J Rundlet / Martino Morici / Timm O Koller / Tinashe P Maviza / Domen Pogorevc / Ilya A Osterman / Rolf Müller / Scott C Blanchard / Daniel N Wilson / 要旨: Argyrins are a family of naturally produced octapeptides that display promising antimicrobial activity against Pseudomonas aeruginosa. Argyrin B (ArgB) has been shown to interact with an elongated ...Argyrins are a family of naturally produced octapeptides that display promising antimicrobial activity against Pseudomonas aeruginosa. Argyrin B (ArgB) has been shown to interact with an elongated form of the translation elongation factor G (EF-G), leading to the suggestion that argyrins inhibit protein synthesis by interfering with EF-G binding to the ribosome. Here, using a combination of cryo-electron microscopy (cryo-EM) and single-molecule fluorescence resonance energy transfer (smFRET), we demonstrate that rather than interfering with ribosome binding, ArgB rapidly and specifically binds EF-G on the ribosome to inhibit intermediate steps of the translocation mechanism. Our data support that ArgB inhibits conformational changes within EF-G after GTP hydrolysis required for translocation and factor dissociation, analogous to the mechanism of fusidic acid, a chemically distinct antibiotic that binds a different region of EF-G. These findings shed light on the mechanism of action of the argyrin-class antibiotics on protein synthesis as well as the nature and importance of rate-limiting, intramolecular conformational events within the EF-G-bound ribosome during late-steps of translocation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_13058.map.gz | 22.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-13058-v30.xml emd-13058.xml | 72.4 KB 72.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_13058.png | 210.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-13058.cif.gz | 14.8 KB | ||
その他 | emd_13058_additional_1.map.gz | 18 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13058 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13058 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_13058_validation.pdf.gz | 467.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_13058_full_validation.pdf.gz | 467.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_13058_validation.xml.gz | 6.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_13058_validation.cif.gz | 7.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13058 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13058 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7otcMC 7ug7C C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_13058.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Locally filtered and merged multibody refined map of an E. coli 70S - EF-G - Argyrin B complex | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.084 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Locally filtered polished map of an E. coli...
ファイル | emd_13058_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Locally filtered polished map of an E. coli 70S - EF-G - Argyrin B complex | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Cryo-EM structure of an Escherichia coli 70S ribosome in complex ...
+超分子 #1: Cryo-EM structure of an Escherichia coli 70S ribosome in complex ...
+分子 #1: 16S ribosomal RNA
+分子 #22: 23S ribosomal RNA
+分子 #23: 5S ribosomal RNA
+分子 #2: 30S ribosomal protein S2
+分子 #3: 30S ribosomal protein S3
+分子 #4: 30S ribosomal protein S4
+分子 #5: 30S ribosomal protein S5
+分子 #6: 30S ribosomal protein S6
+分子 #7: 30S ribosomal protein S7
+分子 #8: 30S ribosomal protein S8
+分子 #9: 30S ribosomal protein S9
+分子 #10: 30S ribosomal protein S10
+分子 #11: 30S ribosomal protein S11
+分子 #12: 30S ribosomal protein S12
+分子 #13: 30S ribosomal protein S13
+分子 #14: 30S ribosomal protein S14
+分子 #15: 30S ribosomal protein S15
+分子 #16: 30S ribosomal protein S16
+分子 #17: 30S ribosomal protein S17
+分子 #18: 30S ribosomal protein S18
+分子 #19: 30S ribosomal protein S19
+分子 #20: 30S ribosomal protein S20
+分子 #21: 30S ribosomal protein S21
+分子 #24: 50S ribosomal protein L2
+分子 #25: 50S ribosomal protein L3
+分子 #26: 50S ribosomal protein L4
+分子 #27: 50S ribosomal protein L5
+分子 #28: 50S ribosomal protein L6
+分子 #29: 50S ribosomal protein L13
+分子 #30: 50S ribosomal protein L14
+分子 #31: 50S ribosomal protein L15
+分子 #32: 50S ribosomal protein L16
+分子 #33: 50S ribosomal protein L17
+分子 #34: 50S ribosomal protein L18
+分子 #35: 50S ribosomal protein L19
+分子 #36: 50S ribosomal protein L20
+分子 #37: 50S ribosomal protein L21
+分子 #38: 50S ribosomal protein L22
+分子 #39: 50S ribosomal protein L23
+分子 #40: 50S ribosomal protein L24
+分子 #41: 50S ribosomal protein L25
+分子 #42: 50S ribosomal protein L27
+分子 #43: 50S ribosomal protein L28
+分子 #44: 50S ribosomal protein L29
+分子 #45: 50S ribosomal protein L30
+分子 #46: 50S ribosomal protein L31
+分子 #47: 50S ribosomal protein L32
+分子 #48: 50S ribosomal protein L33
+分子 #49: 50S ribosomal protein L34
+分子 #50: 50S ribosomal protein L35
+分子 #51: 50S ribosomal protein L36
+分子 #52: Elongation factor G
+分子 #53: MAGNESIUM ION
+分子 #54: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #55: 1,4-DIAMINOBUTANE
+分子 #56: SPERMIDINE
+分子 #57: ZINC ION
+分子 #58: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #59: Argyrin B
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R3/3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 2 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 28.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |