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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13055 | ||||||||||||
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タイトル | CspA-70 cotranslational folding intermediate 1 | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | cotranslational folding / CspA70-1 / RIBOSOME | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly ...transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / ribosomal large subunit assembly / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Agirrezabala X / Samatova E | ||||||||||||
資金援助 | スペイン, European Union, 3件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2022 タイトル: A switch from α-helical to β-strand conformation during co-translational protein folding. 著者: Xabier Agirrezabala / Ekaterina Samatova / Meline Macher / Marija Liutkute / Manisankar Maiti / David Gil-Carton / Jiri Novacek / Mikel Valle / Marina V Rodnina / 要旨: Cellular proteins begin to fold as they emerge from the ribosome. The folding landscape of nascent chains is not only shaped by their amino acid sequence but also by the interactions with the ...Cellular proteins begin to fold as they emerge from the ribosome. The folding landscape of nascent chains is not only shaped by their amino acid sequence but also by the interactions with the ribosome. Here, we combine biophysical methods with cryo-EM structure determination to show that folding of a β-barrel protein begins with formation of a dynamic α-helix inside the ribosome. As the growing peptide reaches the end of the tunnel, the N-terminal part of the nascent chain refolds to a β-hairpin structure that remains dynamic until its release from the ribosome. Contacts with the ribosome and structure of the peptidyl transferase center depend on nascent chain conformation. These results indicate that proteins may start out as α-helices inside the tunnel and switch into their native folds only as they emerge from the ribosome. Moreover, the correlation of nascent chain conformations with reorientation of key residues of the ribosomal peptidyl-transferase center suggest that protein folding could modulate ribosome activity. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_13055.map.gz | 193.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-13055-v30.xml emd-13055.xml | 81.5 KB 81.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_13055.png | 181 KB | ||
マスクデータ | emd_13055_msk_1.map | 244.1 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-13055.cif.gz | 14.5 KB | ||
その他 | emd_13055_half_map_1.map.gz emd_13055_half_map_2.map.gz | 194.1 MB 194.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13055 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13055 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_13055_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_13055_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_13055_validation.xml.gz | 15.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_13055_validation.cif.gz | 18.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13055 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13055 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_13055.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_13055_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_13055_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_13055_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : 70S-CspA70-1
+超分子 #1: 70S-CspA70-1
+分子 #1: 23S rRNA
+分子 #2: 16S rRNA
+分子 #3: 5S rRNA
+分子 #53: mRNA
+分子 #54: tRNA-Leu
+分子 #4: 50S ribosomal protein L2
+分子 #5: 50S ribosomal protein L3
+分子 #6: 50S ribosomal protein L4
+分子 #7: 50S ribosomal protein L5
+分子 #8: 50S ribosomal protein L6
+分子 #9: 50S ribosomal protein L9
+分子 #10: 50S ribosomal protein L13
+分子 #11: 50S ribosomal protein L14
+分子 #12: 50S ribosomal protein L15
+分子 #13: 50S ribosomal protein L16
+分子 #14: 50S ribosomal protein L17
+分子 #15: 50S ribosomal protein L18
+分子 #16: 50S ribosomal protein L19
+分子 #17: 50S ribosomal protein L20
+分子 #18: 50S ribosomal protein L21
+分子 #19: 50S ribosomal protein L22
+分子 #20: 50S ribosomal protein L23
+分子 #21: Ribosomal protein L24
+分子 #22: 50S ribosomal protein L25
+分子 #23: 50S ribosomal protein L27
+分子 #24: 50S ribosomal protein L28
+分子 #25: 50S ribosomal protein L29
+分子 #26: 50S ribosomal protein L30
+分子 #27: 50S ribosomal protein L31
+分子 #28: 50S ribosomal protein L32
+分子 #29: 50S ribosomal protein L33
+分子 #30: 50S ribosomal protein L34
+分子 #31: 50S ribosomal protein L35
+分子 #32: 50S ribosomal protein L36
+分子 #33: 30S ribosomal protein S2
+分子 #34: 30S ribosomal protein S3
+分子 #35: 30S ribosomal protein S4
+分子 #36: 30S ribosomal protein S5
+分子 #37: 30S ribosomal protein S6
+分子 #38: 30S ribosomal protein S7
+分子 #39: 30S ribosomal protein S8
+分子 #40: 30S ribosomal protein S9
+分子 #41: 30S ribosomal protein S10
+分子 #42: 30S ribosomal protein S11
+分子 #43: 30S ribosomal protein S12
+分子 #44: 30S ribosomal protein S13
+分子 #45: 30S ribosomal protein S14
+分子 #46: 30S ribosomal protein S15
+分子 #47: 30S ribosomal protein S16
+分子 #48: 30S ribosomal protein S17
+分子 #49: 30S ribosomal protein S18
+分子 #50: Ribosomal protein S19
+分子 #51: 30S ribosomal protein S20
+分子 #52: 30S ribosomal protein S21
+分子 #55: Cold shock protein CspB
+分子 #56: MAGNESIUM ION
+分子 #57: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 50 mM Tris-HCl, 70 mM NH4Cl, 30 mM KCl, 3.5 mM MgCl2, 8 mM putrescine, 0.5 mM spermidine, 1 mM DTT, 1 mM GTP, pH 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 278 K |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 2.2 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -0.5 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model |
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詳細 | The software LocScale for model-based local density sharpening was used as implemented in the CCP-EM suite, version 1.3.0 |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER |
得られたモデル | PDB-7ot5: |