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- EMDB-12711: Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thy... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12711
タイトルStructural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity
マップデータC15 refined map
試料
  • 複合体: VIPP1 / IM30 complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein sll0617
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードESCRT-III / Membrane remodelling / nucleotide hydrolysis / photosynthesis / thylakoid biogenesis / stress response / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / plasma membrane / Membrane-associated protein Vipp1
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Gupta TK / Klumpe S
資金援助 ドイツ, 日本, 7件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)FOR2092 EN1194/1-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)NI 390/9-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FOR2092 Schr 617/8-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)TRR 175/C02 ドイツ
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)16H06554 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17H03699 日本
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity.
著者: Tilak Kumar Gupta / Sven Klumpe / Karin Gries / Steffen Heinz / Wojciech Wietrzynski / Norikazu Ohnishi / Justus Niemeyer / Benjamin Spaniol / Miroslava Schaffer / Anna Rast / Matthias ...著者: Tilak Kumar Gupta / Sven Klumpe / Karin Gries / Steffen Heinz / Wojciech Wietrzynski / Norikazu Ohnishi / Justus Niemeyer / Benjamin Spaniol / Miroslava Schaffer / Anna Rast / Matthias Ostermeier / Mike Strauss / Jürgen M Plitzko / Wolfgang Baumeister / Till Rudack / Wataru Sakamoto / Jörg Nickelsen / Jan M Schuller / Michael Schroda / Benjamin D Engel /
要旨: Vesicle-inducing protein in plastids 1 (VIPP1) is essential for the biogenesis and maintenance of thylakoid membranes, which transform light into life. However, it is unknown how VIPP1 performs its ...Vesicle-inducing protein in plastids 1 (VIPP1) is essential for the biogenesis and maintenance of thylakoid membranes, which transform light into life. However, it is unknown how VIPP1 performs its vital membrane-remodeling functions. Here, we use cryo-electron microscopy to determine structures of cyanobacterial VIPP1 rings, revealing how VIPP1 monomers flex and interweave to form basket-like assemblies of different symmetries. Three VIPP1 monomers together coordinate a non-canonical nucleotide binding pocket on one end of the ring. Inside the ring's lumen, amphipathic helices from each monomer align to form large hydrophobic columns, enabling VIPP1 to bind and curve membranes. In vivo mutations in these hydrophobic surfaces cause extreme thylakoid swelling under high light, indicating an essential role of VIPP1 lipid binding in resisting stress-induced damage. Using cryo-correlative light and electron microscopy (cryo-CLEM), we observe oligomeric VIPP1 coats encapsulating membrane tubules within the Chlamydomonas chloroplast. Our work provides a structural foundation for understanding how VIPP1 directs thylakoid biogenesis and maintenance.
履歴
登録2021年4月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月30日-
マップ公開2021年6月30日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7o3x
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7o3x
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12711.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12711.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C15 refined map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å		1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å		1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.004 / ムービー #1: 0.004
最小 - 最大-0.009544458 - 0.021273753
平均 (標準偏差)0.0000076126566 (±0.0010526252)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-180
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 486.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z486.000486.000486.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-180-180-180
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0100.0210.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12711_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: C15 map before refinement

ファイルemd_12711_additional_1.map
注釈C15 map before refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: C15 half map 1

ファイルemd_12711_half_map_1.map
注釈C15 half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: C15 half map 2

ファイルemd_12711_half_map_2.map
注釈C15 half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : VIPP1 / IM30 complex

全体名称: VIPP1 / IM30 complex
要素
  • 複合体: VIPP1 / IM30 complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein sll0617
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: VIPP1 / IM30 complex

超分子名称: VIPP1 / IM30 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)

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分子 #1: Protein sll0617

分子名称: Protein sll0617 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa
分子量理論値: 28.822145 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: ALFDRLGRVV RANLNDLVSK AEDPEKVLEQ AVIDMQEDLV QLRQAVARTI AEEKRTEQRL NQDTQEAKKW EDRAKLALTN GEENLAREA LARKKSLTDT AAAYQTQLAQ QRTMSENLRR NLAALEAKIS EAKTKKNMLQ ARAKAAKANA ELQQTLGGLG T SSATSAFE ...文字列:
ALFDRLGRVV RANLNDLVSK AEDPEKVLEQ AVIDMQEDLV QLRQAVARTI AEEKRTEQRL NQDTQEAKKW EDRAKLALTN GEENLAREA LARKKSLTDT AAAYQTQLAQ QRTMSENLRR NLAALEAKIS EAKTKKNMLQ ARAKAAKANA ELQQTLGGLG T SSATSAFE RMENKVLDME ATSQAAGELA GFGIENQFAQ LEASSGVEDE LAALKASMAG GALPGTSAAT PQLEAAPVDS SV PANNASQ DDAVIDQELD DLRRRLNNL

UniProtKB: Membrane-associated protein Vipp1

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C15 (15回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 22000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4whe


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Initial model 4whe used for comparative modelling and Rosetta to predict the missing segments
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7o3x:
Structural basis for VIPP1 oligomerization and maintenance of thylakoid membrane integrity

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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