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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12554 | |||||||||
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タイトル | Bacilladnavirus capsid structure | |||||||||
マップデータ | Capsid map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Jelly-roll / capsid / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | Capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Chaetoceros tenuissimus DNA virus type-II (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Munke A / Okamoto K | |||||||||
資金援助 | スウェーデン, 日本, 2件
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引用 | ジャーナル: mBio / 年: 2022 タイトル: Primordial Capsid and Spooled ssDNA Genome Structures Unravel Ancestral Events of Eukaryotic Viruses. 著者: Anna Munke / Kei Kimura / Yuji Tomaru / Han Wang / Kazuhiro Yoshida / Seiya Mito / Yuki Hongo / Kenta Okamoto / 要旨: Marine algae viruses are important for controlling microorganism communities in the marine ecosystem and played fundamental roles during the early events of viral evolution. Here, we have focused on ...Marine algae viruses are important for controlling microorganism communities in the marine ecosystem and played fundamental roles during the early events of viral evolution. Here, we have focused on one major group of marine algae viruses, the single-stranded DNA (ssDNA) viruses from the family. We present the capsid structure of the bacilladnavirus DNA virus type II (CtenDNAV-II), determined at 2.4-Å resolution. A structure-based phylogenetic analysis supported the previous theory that bacilladnaviruses have acquired their capsid protein via horizontal gene transfer from a ssRNA virus. The capsid protein contains the widespread virus jelly-roll fold but has additional unique features; a third β-sheet and a long C-terminal tail. Furthermore, a low-resolution reconstruction of the CtenDNAV-II genome revealed a partially spooled structure, an arrangement previously only described for dsRNA and dsDNA viruses. Together, these results exemplify the importance of genetic recombination for the emergence and evolution of ssDNA viruses and provide important insights into the underlying mechanisms that dictate genome organization. Single-stranded DNA (ssDNA) viruses are an extremely widespread group of viruses that infect diverse hosts from all three domains of life, consequently having great economic, medical, and ecological importance. In particular, bacilladnaviruses are highly abundant in marine sediments and greatly influence the dynamic appearance and disappearance of certain algae species. Despite the importance of ssDNA viruses and the last couple of years' advancements in cryo-electron microscopy, structural information on the genomes of ssDNA viruses remains limited. This paper describes two important achievements: (i) the first atomic structure of a bacilladnavirus capsid, which revealed that the capsid protein gene presumably was acquired from a ssRNA virus in early evolutionary events; and (ii) the structural organization of a ssDNA genome, which retains a spooled arrangement that previously only been observed for double-stranded viruses. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_12554.map.gz | 86.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-12554-v30.xml emd-12554.xml | 18.8 KB 18.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_12554_fsc.xml | 15.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_12554.png | 296.9 KB | ||
マスクデータ | emd_12554_msk_1.map | 347.6 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-12554.cif.gz | 5.7 KB | ||
その他 | emd_12554_additional_1.map.gz emd_12554_half_map_1.map.gz emd_12554_half_map_2.map.gz | 327.4 MB 122.4 MB 122.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12554 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12554 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_12554_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_12554_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_12554_validation.xml.gz | 23.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_12554_validation.cif.gz | 30.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12554 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12554 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7ns0MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_12554.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Capsid map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_12554_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Map sharpened by DeepEMhancer
ファイル | emd_12554_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Map sharpened by DeepEMhancer | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Capsid first half map
ファイル | emd_12554_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Capsid first half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Capsid second half map
ファイル | emd_12554_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Capsid second half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Chaetoceros tenuissimus DNA virus type-II
全体 | 名称: Chaetoceros tenuissimus DNA virus type-II (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Chaetoceros tenuissimus DNA virus type-II
超分子 | 名称: Chaetoceros tenuissimus DNA virus type-II / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Capsid / NCBI-ID: 1516127 / 生物種: Chaetoceros tenuissimus DNA virus type-II / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Chaetoceros tenuissimus (珪藻) |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 35.0 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-分子 #1: Capsid protein VP2
分子 | 名称: Capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Chaetoceros tenuissimus DNA virus type-II (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 43.329559 KDa |
配列 | 文字列: MVRRRGGKTA GSKRPKMSSK NFGANRKRDF RRPARKSKAK KARSMAPAKT VRKSTTAGAH SKHFSVIGNP FSKATQQPQI PDGRMLESL PRRCQLVTEI RNNVTVGSNP TYILVAPSLG LAFQAYQDTN VPGGLDSSVY GLQNRGCTVR ANLSATSIEN Y NDIAKWRI ...文字列: MVRRRGGKTA GSKRPKMSSK NFGANRKRDF RRPARKSKAK KARSMAPAKT VRKSTTAGAH SKHFSVIGNP FSKATQQPQI PDGRMLESL PRRCQLVTEI RNNVTVGSNP TYILVAPSLG LAFQAYQDTN VPGGLDSSVY GLQNRGCTVR ANLSATSIEN Y NDIAKWRI VSQGINLKLN NVEDENDGWY EACRFQHDWT PDELCLRSTE NDASTISQDE DLVMGVISSS FMNGALNTIG NN MVEQRGY ESGLLKNIHK RMFQLHNNTS AIRPKTLQGQ FNYGSEITFS GTESEARFTD VPSNRQLVDS LWHNDYDCIL IKL YPRENT GAAGQTGSAL IVNAIQNLEL QYSPTSDLST YHIANKRARM VEAKLDKKNN TDAAGEPFVP GSSR UniProtKB: Capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 10 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 37.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |