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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10210 | |||||||||
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タイトル | Structure of bacterial flagellar capping protein FliD | |||||||||
マップデータ | FliDcj full model | |||||||||
試料 |
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キーワード | Flagellum / Flagella / FliD / HAP2 / Campylobacter jejuni / C.jejuni / transport protein | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum filament cap / bacterial-type flagellum hook / cell adhesion / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Campylobacter jejuni (カンピロバクター) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Al-Otaibi NS / Farrell D | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: The cryo-EM structure of the bacterial flagellum cap complex suggests a molecular mechanism for filament elongation. 著者: Natalie S Al-Otaibi / Aidan J Taylor / Daniel P Farrell / Svetomir B Tzokov / Frank DiMaio / David J Kelly / Julien R C Bergeron / 要旨: The bacterial flagellum is a remarkable molecular motor, whose primary function in bacteria is to facilitate motility through the rotation of a filament protruding from the bacterial cell. A cap ...The bacterial flagellum is a remarkable molecular motor, whose primary function in bacteria is to facilitate motility through the rotation of a filament protruding from the bacterial cell. A cap complex, consisting of an oligomer of the protein FliD, is localized at the tip of the flagellum, and is essential for filament assembly, as well as adherence to surfaces in some bacteria. However, the structure of the intact cap complex, and the molecular basis for its interaction with the filament, remains elusive. Here we report the cryo-EM structure of the Campylobacter jejuni cap complex, which reveals that FliD is pentameric, with the N-terminal region of the protomer forming an extensive set of contacts across several subunits, that contribute to FliD oligomerization. We also demonstrate that the native C. jejuni flagellum filament is 11-stranded, contrary to a previously published cryo-EM structure, and propose a molecular model for the filament-cap interaction. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10210.map.gz | 73.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10210-v30.xml emd-10210.xml | 12.1 KB 12.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10210_fsc.xml | 10 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10210.png | 60.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-10210.cif.gz | 5.5 KB | ||
その他 | emd_10210_additional.map.gz | 72.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10210 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10210 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10210_validation.pdf.gz | 463.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10210_full_validation.pdf.gz | 463.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10210_validation.xml.gz | 11.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_10210_validation.cif.gz | 15.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10210 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10210 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10210.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | FliDcj full model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.38 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: FliDcj head domain
ファイル | emd_10210_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | FliDcj head domain | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Decamer complex of FliD
全体 | 名称: Decamer complex of FliD |
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要素 |
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-超分子 #1: Decamer complex of FliD
超分子 | 名称: Decamer complex of FliD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) / 株: 81116 |
-分子 #1: Flagellar hook-associated protein 2
分子 | 名称: Flagellar hook-associated protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) |
分子量 | 理論値: 72.159305 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAFGSLSSLG FGSGVLTQDT IDKLKEAEQK ARIDPYTKKI EENTTKQKDL TEIKTKLLSF QTAVSSLAD ATVFAKRKVV GSISDNPPAS LTVNSGVALQ SMNINVTQLA QKDVYQSKGL ANDSGFVNAN LTGTTDLTFF S NGKEYTVT ...文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAFGSLSSLG FGSGVLTQDT IDKLKEAEQK ARIDPYTKKI EENTTKQKDL TEIKTKLLSF QTAVSSLAD ATVFAKRKVV GSISDNPPAS LTVNSGVALQ SMNINVTQLA QKDVYQSKGL ANDSGFVNAN LTGTTDLTFF S NGKEYTVT VDKNTTYRDL ADKINEASGG EIVAKIVNTG EKGTPYRLTL TSKETGEDSA ISFYAGKKDA QGQYQSDPEA EN IFSNLGW ELDKTTQTID PAKDKKGYGI KDASLHIQTA QNAEFTLDGI KMFRSSNTVT DLGVGMTLTL NKTGEINFDV QQD FEGVTK AMQDLVDAYN DLVTNLNAAT DYNSETGTKG TLQGISEVNS IRSSILADLF DSQVVDGTTE DANGNKVNTK VMLS MQDFG LSLNDAGTLS FDSSKFEQKV KEDPDSTESF FSNITKYEDI NHTGEVIKQG SLNQYLDSSG TGNKGLDFKP GDFTI VFNN QTYDLSKNSD GTNFKLTGKT EEELLQNLAN HINSKGIEGL KVKVESYDQN GVKGFKLNFS GDGSSDFSIK GNATIL QEL GLSDVNITSK PIEGKGIFSK LKATLQEMTG KDGSITKYDE SLTNDIKSLN TSKDSTQAMI DTRYDTMANQ WLQYESI LN KLNQQLNTVT NMINAANNSN N UniProtKB: Flagellar hook-associated protein 2 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1223 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 41.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 36232 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |