[日本語] English
万見
- EMDB-10192: Structure of the ADP state of the heptameric Bcs1 AAA-ATPase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10192
タイトルStructure of the ADP state of the heptameric Bcs1 AAA-ATPase
マップデータC7 symmetrized map of the Bcs1 ADP state resolved at 3.4 A after relion postprocessing.
試料
  • 複合体: Heptameric complex of ADP bound Bcs1
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial chaperone BCS1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードtranslocation / Rieske / mitochondira / inner mitochondiral membrane / TRANSLOCASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / chaperone-mediated protein complex assembly / protein transmembrane transporter activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
BCS1, N-terminal / BCS1 N terminal / BCS1_N / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial chaperone BCS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Kater L / Beckmann R
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structure of the Bcs1 AAA-ATPase suggests an airlock-like translocation mechanism for folded proteins.
著者: Lukas Kater / Nikola Wagener / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Walter Neupert / Roland Beckmann /
要旨: Some proteins require completion of folding before translocation across a membrane into another cellular compartment. Yet the permeability barrier of the membrane should not be compromised and ...Some proteins require completion of folding before translocation across a membrane into another cellular compartment. Yet the permeability barrier of the membrane should not be compromised and mechanisms have remained mostly elusive. Here, we present the structure of Saccharomyces cerevisiae Bcs1, an AAA-ATPase of the inner mitochondrial membrane. Bcs1 facilitates the translocation of the Rieske protein, Rip1, which requires folding and incorporation of a 2Fe-2S cluster before translocation and subsequent integration into the bc1 complex. Surprisingly, Bcs1 assembles into exclusively heptameric homo-oligomers, with each protomer consisting of an amphipathic transmembrane helix, a middle domain and an ATPase domain. Together they form two aqueous vestibules, the first being accessible from the mitochondrial matrix and the second positioned in the inner membrane, with both separated by the seal-forming middle domain. On the basis of this unique architecture, we propose an airlock-like translocation mechanism for folded Rip1.
履歴
登録2019年8月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年2月5日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6sh3
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10192.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10192.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C7 symmetrized map of the Bcs1 ADP state resolved at 3.4 A after relion postprocessing.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.09218413 - 0.15292655
平均 (標準偏差)0.00026743562 (±0.004612519)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.104 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0591.0591.059
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z271.104271.104271.104
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0920.1530.000

-
添付データ

-
追加マップ: C7 symmetrized map of the Bcs1 ADP state...

ファイルemd_10192_additional_1.map
注釈C7 symmetrized map of the Bcs1 ADP state resolved at 3.4 A after relion local resolution filtering.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: C7 symmetrized map of the Bcs1 ADP state...

ファイルemd_10192_additional_2.map
注釈C7 symmetrized map of the Bcs1 ADP state resolved at 3.4 A after relion local resolution filtering.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Heptameric complex of ADP bound Bcs1

全体名称: Heptameric complex of ADP bound Bcs1
要素
  • 複合体: Heptameric complex of ADP bound Bcs1
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial chaperone BCS1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: Heptameric complex of ADP bound Bcs1

超分子名称: Heptameric complex of ADP bound Bcs1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

-
分子 #1: Mitochondrial chaperone BCS1

分子名称: Mitochondrial chaperone BCS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 51.172336 KDa
配列文字列: MSDKPIDIQY DKQATPNLSG VITPPTNETG NDSVREKLSK LVGDAMSNNP YFAAGGGLMI LGTGLAVARS GIIKASRVLY RQMIVDLEI QSKDKSYAWF LTWMAKHPQR VSRHLSVRTN YIQHDNGSVS TKFSLVPGPG NHWIRYKGAF ILIKRERSAK M IDIANGSP ...文字列:
MSDKPIDIQY DKQATPNLSG VITPPTNETG NDSVREKLSK LVGDAMSNNP YFAAGGGLMI LGTGLAVARS GIIKASRVLY RQMIVDLEI QSKDKSYAWF LTWMAKHPQR VSRHLSVRTN YIQHDNGSVS TKFSLVPGPG NHWIRYKGAF ILIKRERSAK M IDIANGSP FETVTLTTLY RDKHLFDDIL NEAKDIALKT TEGKTVIYTS FGPEWRKFGQ PKAKRMLPSV ILDSGIKEGI LD DVYDFMK NGKWYSDRGI PYRRGYLLYG PPGSGKTSFI QALAGELDYN ICILNLSENN LTDDRLNHLM NNMPERSILL LED IDAAFN KRSQTGEQGF HSSVTFSGLL NALDGVTSSE ETITFMTTNH PEKLDAAIMR PGRIDYKVFV GNATPYQVEK MFMK FYPGE TDICKKFVNS VKELDITVST AQLQGLFVMN KDAPHDALKM VSSLRNANHI F

UniProtKB: Mitochondrial chaperone BCS1

-
分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 7 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 65.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 271736
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る