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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61019
タイトルSubtomogram averaging of the C2S2M2L2-type PSII-LHCII supercomplex from Chlamydomonas reihardtii
マップデータC2S2M2L2-type PSII-LHCII supercomplex from Chlamydomonas reihardtii, 24.2 A. (contour level 1.95 for transmembrane region, 0.3 for extramembrane region)
試料
  • 細胞: Chlamydomonas reinhardtii
キーワードcomplex / PHOTOSYNTHESIS
生物種Chlamydomonas reihardtii (クラミドモナス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 24.2 Å
データ登録者Li X / Yan X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32241023 and 92254306 中国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: MPicker: visualizing and picking membrane proteins for cryo-electron tomography.
著者: Xiaofeng Yan / Shudong Li / Weilin Huang / Hao Wang / Tianfang Zhao / Mingtao Huang / Niyun Zhou / Yuan Shen / Xueming Li /
要旨: Advancements in cryo-electron tomography (cryoET) allow the structure of macromolecules to be determined in situ, which is crucial for studying membrane protein structures and their interactions in ...Advancements in cryo-electron tomography (cryoET) allow the structure of macromolecules to be determined in situ, which is crucial for studying membrane protein structures and their interactions in the cellular environment. However, membranes are often highly curved and have a strong contrast in cryoET tomograms, which masks the signals from membrane proteins. These factors pose difficulties in observing and revealing the structures of membrane proteins in situ. Here, we report a membrane-flattening method and the corresponding software, MPicker, designed for the visualization, localization, and orientation determination of membrane proteins in cryoET tomograms. This method improves the visualization of proteins on and around membranes by generating a flattened tomogram that eliminates membrane curvature and reduces the spatial complexity of membrane protein analysis. In MPicker, we integrated approaches for automated particle picking and coarse alignment of membrane proteins for sub-tomogram averaging. MPicker was tested on tomograms of various cells to evaluate the method for visualizing, picking, and analyzing membrane proteins.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: MPicker: Visualizing and Picking Membrane Proteins for Cryo-Electron Tomography
著者: Li X / Yan X
履歴
登録2024年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月11日-
マップ公開2024年12月11日-
更新2025年1月22日-
現状2025年1月22日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61019.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61019.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C2S2M2L2-type PSII-LHCII supercomplex from Chlamydomonas reihardtii, 24.2 A. (contour level 1.95 for transmembrane region, 0.3 for extramembrane region)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.63 Å/pix.
x 140 pix.
= 508.2 Å		3.63 Å/pix.
x 140 pix.
= 508.2 Å		3.63 Å/pix.
x 140 pix.
= 508.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.63 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.95
最小 - 最大-2.2529328 - 2.5512264
平均 (標準偏差)0.025256032 (±0.4112912)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 508.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61019_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: It is hard to see the signal directly from half maps without lowpass.

ファイルemd_61019_half_map_2.map
注釈It is hard to see the signal directly from half maps without lowpass.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Chlamydomonas reinhardtii

全体名称: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
要素
  • 細胞: Chlamydomonas reinhardtii

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超分子 #1: Chlamydomonas reinhardtii

超分子名称: Chlamydomonas reinhardtii / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reihardtii (クラミドモナス) / 株: CC-1691

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 詳細: cell suspension
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用したサブトモグラム数: 1846
抽出トモグラム数: 4 / 使用した粒子像数: 1846
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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