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万見
- EMDB-54833: Cryo-EM map of human pentameric C-reactive protein following ultr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54833
タイトルCryo-EM map of human pentameric C-reactive protein following ultrasonic excitation
マップデータSharpened consensus map
試料
  • 複合体: C-reactive protein (CRP) from human fluids
キーワードhuman C-reactive protein / preferred orientation / ultrasonic excitation / SUGAR BINDING PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Williams HM / Curtis WA / Haubner M / Hruby J / Drabbels M / Lorenz UJ
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science FoundationTMCG-2_213773 スイス
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Overcoming Preferred Orientation in Cryo-EM With Ultrasonic Excitation During Vitrification.
著者: Harry M Williams / Wyatt A Curtis / Michal Haubner / Jakub Hruby / Marcel Drabbels / Ulrich J Lorenz /
要旨: Preferred particle orientation remains a frequently encountered issue in cryo-electron microscopy that arises when proteins adsorb to the air-water interface in only a limited number of orientations. ...Preferred particle orientation remains a frequently encountered issue in cryo-electron microscopy that arises when proteins adsorb to the air-water interface in only a limited number of orientations. This can significantly increase the data acquisition time required to reach a desired resolution or even make it impossible to obtain a reconstruction altogether. Here, we show that preferred orientation can be overcome by continuously exciting the sample with ultrasonic waves during vitrification. Our experiments suggest that mechanical oscillations induced in the sample support continuously shake proteins loose form the air-water interface, thereby scrambling their orientations. The simple, physical nature of this mechanism should make it applicable to a wide range of proteins. Since our method can be easily implemented in existing vitrification devices, it should find widespread adoption.
履歴
登録2025年8月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月8日-
マップ公開2025年10月8日-
更新2025年10月8日-
現状2025年10月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54833.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54833.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened consensus map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.72586155 - 1.0238552
平均 (標準偏差)-0.000101027574 (±0.01704901)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 318.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_54833_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_54833_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_54833_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : C-reactive protein (CRP) from human fluids

全体名称: C-reactive protein (CRP) from human fluids
要素
  • 複合体: C-reactive protein (CRP) from human fluids

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超分子 #1: C-reactive protein (CRP) from human fluids

超分子名称: C-reactive protein (CRP) from human fluids / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.6 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris
280.0 mMNaClSodium chloride
5.0 mMCaCl2Calcium chloride
0.1 %NaN3Sodium azide

詳細: 20 mM Tris, 280 mM NaCl, 5 mM CaCl2, pH 7.8-8.2, 0.1% NaN3
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 293 K
詳細: The sample was vitrified using our in-house Vitrobot Mark IV modified through the addition of a jetting assembly..

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3905203
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 30000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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