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- EMDB-53990: Cryo-EM structure of the tomato NRC3 hexameric resistosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53990
タイトルCryo-EM structure of the tomato NRC3 hexameric resistosome
マップデータunsharpened consensus map
試料
  • 複合体: Hexameric assembly of NRC3
    • タンパク質・ペプチド: NRC3
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードPlant Immunity / NLR / Resistosome / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response to other organism / ADP binding / defense response to virus / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Virus X resistance protein-like, coiled-coil domain / Rx, N-terminal / Rx N-terminal domain / : / Disease resistance protein Winged helix domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / : ...Virus X resistance protein-like, coiled-coil domain / Rx, N-terminal / Rx N-terminal domain / : / Disease resistance protein Winged helix domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeat domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Solanum lycopersicum (トマト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Seager BA / Kamoun S / Madhuprakash J
資金援助 英国, European Union, 4件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/Y002997/1 英国
Gatsby Charitable Foundation 英国
European Research Council (ERC)EP/Y032187/1European Union
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/V002937/1 英国
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2026
タイトル: A plant pathogen effector blocks stepwise assembly of a helper NLR resistosome.
著者: Benjamin A Seager / Adeline Harant / Mauricio P Contreras / Liang-Yu Hou / Chih Hang Wu / Sophien Kamoun / Jogi Madhuprakash /
要旨: Helper NLRs function as central nodes in plant immune networks. Upon activation, they oligomerize into inflammasome-like resistosomes to initiate immune signaling, yet the dynamics of resistosome ...Helper NLRs function as central nodes in plant immune networks. Upon activation, they oligomerize into inflammasome-like resistosomes to initiate immune signaling, yet the dynamics of resistosome assembly remain poorly understood. Here, we show that the virulence effector AVRcap1b from the Irish potato famine pathogen suppresses immune activation by directly engaging oligomerization intermediates of the tomato helper NLR SlNRC3. Cryo-EM structures of SlNRC3 in AVRcap1b-bound and unbound states reveal that AVRcap1b bridges multiple protomers, stabilizing a stalled intermediate and preventing formation of a functional resistosome. Leveraging AVRcap1b as a molecular tool, we also capture an additional SlNRC3 resistosome intermediate showing that assembly proceeds in a stepwise manner from dissociated monomers. These findings uncover a previously unrecognized vulnerability in NLR activation and reveal a pathogen strategy that disrupts immune complex assembly. This work advances mechanistic understanding of resistosome formation and uncovers a previously unrecognized facet of pathogen-plant coevolution.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025
タイトル: A plant pathogen effector blocks stepwise assembly of a helper NLR resistosome
著者: Seager BA / Harant A / Contreras MP / Hou LY / Wu CH / Kamoun S / Madhuprakash J
履歴
登録2025年6月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月23日-
マップ公開2025年7月23日-
更新2026年6月17日-
現状2026年6月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53990.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53990.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈unsharpened consensus map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 414. Å		0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 414. Å		0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 414. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.125
最小 - 最大-0.26278284 - 0.7050905
平均 (標準偏差)0.00020816403 (±0.012445518)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 414.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: sharpened consensus map

ファイルemd_53990_additional_1.map
注釈sharpened consensus map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_53990_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_53990_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hexameric assembly of NRC3

全体名称: Hexameric assembly of NRC3
要素
  • 複合体: Hexameric assembly of NRC3
    • タンパク質・ペプチド: NRC3
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Hexameric assembly of NRC3

超分子名称: Hexameric assembly of NRC3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: hexameric resistosome formed by activation with Rx and CP
由来(天然)生物種: Solanum lycopersicum (トマト)

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分子 #1: NRC3

分子名称: NRC3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: This is a fusion protein. The first 18 residues were not modelled. The protein contains a single amino acid linker followed by a 3x FLAG tag
コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Solanum lycopersicum (トマト)
分子量理論値: 104.763977 KDa
組換発現生物種: Nicotiana benthamiana (ナス科)
配列文字列: MADVAVKFEL ENETQLEIDN ADLILGIQGE VENLLTDLNY FNAFLKEAAK SRRENEVLKE LVKKIRKVVN DAEDSIDKFV VEAKRHDDK NKFAQWFHIT HVARAKGVAD EIKSIRERVK EIRDNDAYGL QAITLDDNFN RGDEERKAPV VEEDDVVGFD D EAKTVIDR ...文字列:
MADVAVKFEL ENETQLEIDN ADLILGIQGE VENLLTDLNY FNAFLKEAAK SRRENEVLKE LVKKIRKVVN DAEDSIDKFV VEAKRHDDK NKFAQWFHIT HVARAKGVAD EIKSIRERVK EIRDNDAYGL QAITLDDNFN RGDEERKAPV VEEDDVVGFD D EAKTVIDR LIGGSDYVEV VPVVGMPGLG KTTLAYKIYK DPKVEYEFFT RVWVYVSQTF KRREIFLNII SKFTRNTKQY DD TPEDDLA NEVKELLGKG GKYLIVLDDV WTMEAWDRIK IAFPNNGKRN RVLMTTRQSN VAKRCNDKPH DLKFLTKDES WEL LEKKVF HKEKCPPELE LPGISIAEKC MGLPLAIVVI AGALIGKGKT TREWELVAAS VGEHLINRDP ENCKKLVQMS YDRL PYDLK ACFLYCGAFP GGSQIPAKKL IRLWIAEGFI QYQGPLALED VAEDHLNDLV NRNLVMVTQR SCSGQIKTCR VHDML HEFC RHEAMMEENL FQEIKQGQER SFPGKQELAT YRRLCIQSLI PEFLSMKPSG EHVRSFLCVG SKKIDMPPNE IPSIPK AFP LLRVLDAESI KFSRFSREFF KLFHLRYIAL STDKIKTIPA DFGNLWNIQT LIVETQQATL DIKADIWNMT RLRHVCT NA SATLPSTKRP KSSKDNLVNR CLQTLSTIAP ECCTAEVFTR TPNLKKLGVR GKIDALLESS KDGSGSGLFS NIGKLGCL E YLKLVNDTRL SSKPLHLPPA YIFPQKLKKL SLVDTWFEWK DMSILGLLPE LEVLKLKENA FKGQSWEQED GGFPRLQVL WIERTDLTSW KASSGNFPRL KHLALISCDK LEELPAELAD VKNLQLIELQ SSSESAARSA RAILKRNQEK EQDGDKGTGF KLSIFPHDL GLSDYKDHDG DYKDHDLDAA AADYKDDDDK

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mM(HOCH2)3CNH2Tris
150.0 mMNaClSalt
5.0 mMMgCl2Salt
5.0 %C3H8O3Glycerol
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6150 / 平均電子線量: 50.84 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1660190
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / 使用した粒子像数: 234243
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9ri9:
Cryo-EM structure of the tomato NRC3 hexameric resistosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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