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- EMDB-50160: Tau PHF subtomogram average relating to LOL1_PHF Figure 4g-h -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50160
タイトルTau PHF subtomogram average relating to LOL1_PHF Figure 4g-h
マップデータ
試料
  • 組織: Microtubule-associated protein tau
    • タンパク質・ペプチド: Microtubule-associated protein tau
キーワードAmyloid / Filament / Alzheimer's / helical / PROTEIN FIBRIL
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.4 Å
データ登録者Jenkins J
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)RG.IMSB.122314 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: CryoET of β-amyloid and tau within postmortem Alzheimer's disease brain.
著者: Madeleine A G Gilbert / Nayab Fatima / Joshua Jenkins / Thomas J O'Sullivan / Andreas Schertel / Yehuda Halfon / Martin Wilkinson / Tjado H J Morrema / Mirjam Geibel / Randy J Read / Neil A ...著者: Madeleine A G Gilbert / Nayab Fatima / Joshua Jenkins / Thomas J O'Sullivan / Andreas Schertel / Yehuda Halfon / Martin Wilkinson / Tjado H J Morrema / Mirjam Geibel / Randy J Read / Neil A Ranson / Sheena E Radford / Jeroen J M Hoozemans / René A W Frank /
要旨: A defining pathological feature of most neurodegenerative diseases is the assembly of proteins into amyloid that form disease-specific structures. In Alzheimer's disease, this is characterized by the ...A defining pathological feature of most neurodegenerative diseases is the assembly of proteins into amyloid that form disease-specific structures. In Alzheimer's disease, this is characterized by the deposition of β-amyloid and tau with disease-specific conformations. The in situ structure of amyloid in the human brain is unknown. Here, using cryo-fluorescence microscopy-targeted cryo-sectioning, cryo-focused ion beam-scanning electron microscopy lift-out and cryo-electron tomography, we determined in-tissue architectures of β-amyloid and tau pathology in a postmortem Alzheimer's disease donor brain. β-amyloid plaques contained a mixture of fibrils, some of which were branched, and protofilaments, arranged in parallel arrays and lattice-like structures. Extracellular vesicles and cuboidal particles defined the non-amyloid constituents of β-amyloid plaques. By contrast, tau inclusions formed parallel clusters of unbranched filaments. Subtomogram averaging a cluster of 136 tau filaments in a single tomogram revealed the polypeptide backbone conformation and filament polarity orientation of paired helical filaments within tissue. Filaments within most clusters were similar to each other, but were different between clusters, showing amyloid heterogeneity that is spatially organized by subcellular location. The in situ structural approaches outlined here for human donor tissues have applications to a broad range of neurodegenerative diseases.
履歴
登録2024年4月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月10日-
マップ公開2024年7月10日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50160.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50160.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.38 Å/pix.
x 96 pix.
= 228.48 Å		2.38 Å/pix.
x 96 pix.
= 228.48 Å		2.38 Å/pix.
x 96 pix.
= 228.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.38 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.7
最小 - 最大-0.3920283 - 1.1790296
平均 (標準偏差)0.11965312 (±0.22621295)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 228.48001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50160_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_50160_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50160_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Microtubule-associated protein tau

全体名称: Microtubule-associated protein tau
要素
  • 組織: Microtubule-associated protein tau
    • タンパク質・ペプチド: Microtubule-associated protein tau

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超分子 #1: Microtubule-associated protein tau

超分子名称: Microtubule-associated protein tau / タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Brain

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分子 #1: Microtubule-associated protein tau

分子名称: Microtubule-associated protein tau / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAEPRQEFEV MEDHAGTYGL GDRKDQGGYT MHQDQEGDTD AGLKESPLQT PTEDGSEEPG SETSDAKST PTAEDVTAPL VDEGAPGKQA AAQPHTEIPE GTTAEEAGIG DTPSLEDEAA G HVTQEPES GKVVQEGFLR EPGPPGLSHQ LMSGMPGAPL LPEGPREATR ...文字列:
MAEPRQEFEV MEDHAGTYGL GDRKDQGGYT MHQDQEGDTD AGLKESPLQT PTEDGSEEPG SETSDAKST PTAEDVTAPL VDEGAPGKQA AAQPHTEIPE GTTAEEAGIG DTPSLEDEAA G HVTQEPES GKVVQEGFLR EPGPPGLSHQ LMSGMPGAPL LPEGPREATR QPSGTGPEDT EG GRHAPEL LKHQLLGDLH QEGPPLKGAG GKERPGSKEE VDEDRDVDES SPQDSPPSKA SPA QDGRPP QTAAREATSI PGFPAEGAIP LPVDFLSKVS TEIPASEPDG PSVGRAKGQD APLE FTFHV EITPNVQKEQ AHSEEHLGRA AFPGAPGEGP EARGPSLGED TKEADLPEPS EKQPA AAPR GKPVSRVPQL KARMVSKSKD GTGSDDKKAK TSTRSSAKTL KNRPCLSPKH PTPGSS DPL IQPSSPAVCP EPPSSPKYVS SVTSRTGSSG AKEMKLKGAD GKTKIATPRG AAPPGQK GQ ANATRIPAKT PPAPKTPPSS GEPPKSGDRS GYSSPGSPGT PGSRSRTPSL PTPPTREP K KVAVVRTPPK SPSSAKSRLQ TAPVPMPDLK NVKSKIGSTE NLKHQPGGGK VQIINKKLD LSNVQSKCGS KDNIKHVPGG GSVQIVYKPV DLSKVTSKCG SLGNIHHKPG GGQVEVKSEK LDFKDRVQS KIGSLDNITH VPGGGNKKIE THKLTFRENA KAKTDHGAEI VYKSPVVSGD T SPRHLSNV SSTGSIDMVD SPQLATLADE VSASLAKQGL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態tissue

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 倍率（公称値）: 53000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.72 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.07 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用したサブトモグラム数: 3614
抽出トモグラム数: 1 / 使用した粒子像数: 5206
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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