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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Structure of the 30S-IF3 complex from Escherichia coli | |||||||||
![]() | Map of 30S-IF3 complex | |||||||||
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![]() | Ribosome / 30S / IF3 / Translation initiation / TRANSLATION | |||||||||
機能・相同性 | ![]() ribosome disassembly / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / translation initiation factor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability ...ribosome disassembly / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / translation initiation factor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ribosome biogenesis / regulation of translation / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å | |||||||||
![]() | Uday AB / Mishra RK / Hussain T | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Initiation factor 3 bound to the 30S ribosomal subunit in an initial step of translation. 著者: Adwaith B Uday / Rishi Kumar Mishra / Tanweer Hussain / ![]() 要旨: Bacterial ribosomes require three initiation factors IF1, IF2, and IF3 during the initial steps of translation. These IFs ensure correct base pairing of the initiator tRNA anticodon with the start ...Bacterial ribosomes require three initiation factors IF1, IF2, and IF3 during the initial steps of translation. These IFs ensure correct base pairing of the initiator tRNA anticodon with the start codon in the mRNA located at the P-site of the 30S ribosomal subunit. IF3 is one of the first IFs to bind to the 30S and plays a crucial role in the selection of the correct start codon and codon: anticodon base pairing. IF3 also prevents the premature association of the 50S subunit of ribosomes and aids in ribosome recycling. IF3 is reported to change binding sites and conformation to ensure translation initiation fidelity. A recent study suggested an initial binding of IF3 CTD away from the P-site and that IF1 and IF2 promote the movement of CTD to the P-site and concomitant movement of NTD. Hence, to visualize the position of IF3 in the absence of any other IFs, we determined cryo-EM structure of the 30S-IF3 complex. The map shows that IF3 is present in an extended conformation with CTD present at the P-site and NTD near the platform even in the absence of IF1 and IF2. Hence, IF3 CTD binds at the P-site and moves away during the accommodation of the initiator tRNA at the P-site in the later steps of translation initiation. Overall, we report the structure of 30S-IF3 which demystifies the starting binding site and conformation of IF3 on the 30S ribosomal subunit. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 97 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 41.1 KB 41.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 86.7 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 125 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 9.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 98.4 MB 98.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 880.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 880.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 24.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8jsgMC ![]() 8jshC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Map of 30S-IF3 complex | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Complex of the small ribosomal subunit (30S) and Translation init...
+超分子 #1: Complex of the small ribosomal subunit (30S) and Translation init...
+超分子 #2: Initiation factor 3
+超分子 #3: 30S subunit of ribosome
+分子 #1: Small ribosomal subunit protein bS18
+分子 #2: Small ribosomal subunit protein bS21
+分子 #3: Small ribosomal subunit protein bS20
+分子 #4: Translation initiation factor IF-3
+分子 #5: Small ribosomal subunit protein uS17
+分子 #7: Small ribosomal subunit protein uS5
+分子 #8: Small ribosomal subunit protein uS4
+分子 #9: Small ribosomal subunit protein bS6, non-modified isoform
+分子 #10: Small ribosomal subunit protein uS8
+分子 #11: Small ribosomal subunit protein uS11
+分子 #12: Small ribosomal subunit protein uS12
+分子 #13: Small ribosomal subunit protein uS15
+分子 #14: 30S ribosomal protein S16
+分子 #15: Small ribosomal subunit protein uS3
+分子 #16: Small ribosomal subunit protein uS7
+分子 #17: Small ribosomal subunit protein uS9
+分子 #18: Small ribosomal subunit protein uS10
+分子 #19: Small ribosomal subunit protein uS13
+分子 #20: Small ribosomal subunit protein uS14
+分子 #21: Small ribosomal subunit protein uS19
+分子 #22: Small ribosomal subunit protein uS2
+分子 #6: 16S ribosomal RNA
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4564 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 45000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 145664 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |