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万見
- EMDB-27717: Cryogenic electron microscopy 3D map of human full-length monomer... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27717
タイトルCryogenic electron microscopy 3D map of human full-length monomeric alpha-catenin
マップデータ
試料
  • 複合体: Monomeric alpha-catenin (residues 1-906)
    • タンパク質・ペプチド: alpha-catenin
キーワードF-actin / cell-cell junction / CELL ADHESION
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å
データ登録者Rangarajan ES / Izard T
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Distinct inter-domain interactions of dimeric versus monomeric α-catenin link cell junctions to filaments.
著者: Erumbi S Rangarajan / Emmanuel W Smith / Tina Izard /
要旨: Attachment between cells is crucial for almost all aspects of the life of cells. These inter-cell adhesions are mediated by the binding of transmembrane cadherin receptors of one cell to cadherins of ...Attachment between cells is crucial for almost all aspects of the life of cells. These inter-cell adhesions are mediated by the binding of transmembrane cadherin receptors of one cell to cadherins of a neighboring cell. Inside the cell, cadherin binds β-catenin, which interacts with α-catenin. The transitioning of cells between migration and adhesion is modulated by α-catenin, which links cell junctions and the plasma membrane to the actin cytoskeleton. At cell junctions, a single β-catenin/α-catenin heterodimer slips along filamentous actin in the direction of cytoskeletal tension which unfolds clustered heterodimers to form catch bonds with F-actin. Outside cell junctions, α-catenin dimerizes and links the plasma membrane to F-actin. Under cytoskeletal tension, α-catenin unfolds and forms an asymmetric catch bond with F-actin. To understand the mechanism of this important α-catenin function, we determined the 2.7 Å cryogenic electron microscopy (cryoEM) structures of filamentous actin alone and bound to human dimeric α-catenin. Our structures provide mechanistic insights into the role of the α-catenin interdomain interactions in directing α-catenin function and suggest a bivalent mechanism. Further, our cryoEM structure of human monomeric α-catenin provides mechanistic insights into α-catenin autoinhibition. Collectively, our structures capture the initial α-catenin interaction with F-actin before the sensing of force, which is a crucial event in cell adhesion and human disease.
履歴
登録2022年7月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月5日-
マップ公開2023年7月5日-
更新2023年7月5日-
現状2023年7月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27717.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27717.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.48 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-1.5094465 - 2.311435
平均 (標準偏差)0.0003541947 (±0.033544786)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 266.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_27717_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_27717_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Monomeric alpha-catenin (residues 1-906)

全体名称: Monomeric alpha-catenin (residues 1-906)
要素
  • 複合体: Monomeric alpha-catenin (residues 1-906)
    • タンパク質・ペプチド: alpha-catenin

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超分子 #1: Monomeric alpha-catenin (residues 1-906)

超分子名称: Monomeric alpha-catenin (residues 1-906) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100.3 KDa

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分子 #1: alpha-catenin

分子名称: alpha-catenin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPLGSMTAVH AGNINFKWDP KSLEIRTLAV ERLLEPLVTQ VTTLVNTNSK GPSNKKRGRS KKAHVLAASV EQATENFLEK GDKIAKESQF LKEELVAAVE DVRKQGDLMK AAAGEFADDP CSSVKRGNMV RAARALLSAV TRLLILADMA DVYKLLVQLK VVEDGILKLR ...文字列:
GPLGSMTAVH AGNINFKWDP KSLEIRTLAV ERLLEPLVTQ VTTLVNTNSK GPSNKKRGRS KKAHVLAASV EQATENFLEK GDKIAKESQF LKEELVAAVE DVRKQGDLMK AAAGEFADDP CSSVKRGNMV RAARALLSAV TRLLILADMA DVYKLLVQLK VVEDGILKLR NAGNEQDLGI QYKALKPEVD KLNIMAAKRQ QELKDVGHRD QMAAARGILQ KNVPILYTAS QACLQHPDVA AYKANRDLIY KQLQQAVTGI SNAAQATASD DASQHQGGGG GELAYALNNF DKQIIVDPLS FSEERFRPSL EERLESIISG AALMADSSCT RDDRRERIVA ECNAVRQALQ DLLSEYMGNA GRKERSDALN SAIDKMTKKT RDLRRQLRKA VMDHVSDSFL ETNVPLLVLI EAAKNGNEKE VKEYAQVFRE HANKLIEVAN LACSISNNEE GVKLVRMSAS QLEALCPQVI NAALALAAKP QSKLAQENMD LFKEQWEKQV RVLTDAVDDI TSIDDFLAVS ENHILEDVNK CVIALQEKDV DGLDRTAGAI RGRAARVIHV VTSEMDNYEP GVYTEKVLEA TKLLSNTVMP RFTEQVEAAV EALSSDPAQP MDENEFIDAS RLVYDGIRDI RKAVLMIRTP EELDDSDFET EDFDVRSRTS VQTEDDQLIA GQSARAIMAQ LPQEQKAKIA EQVASFQEEK SKLDAEVSKW DDSGNDIIVL AKQMCMIMME MTDFTRGKGP LKNTSDVISA AKKIAEAGSR MDKLGRTIAD HCPDSACKQD LLAYLQRIAL YCHQLNICSK VKAEVQNLGG ELVVSGVDSA MSLIQAAKNL MNAVVQTVKA SYVASTKYQK SQGMASLNLP AVSWKMKAPE KKPLVKREKQ DETQTKIKRA SQKKHVNPVQ ALSEFKAMDS I

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClSodium Chloride
20.0 mMTrisTris
0.2 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 294.15 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系位相板: OTHER
エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 0.1 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: M-domain and F-actin binding domain of AlphaFold model.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / 使用した粒子像数: 154710
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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