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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-25028 | |||||||||
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タイトル | Synechocystis PCC 6803 Phycobilisome core from up-down rod conformation | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Complex / light harvesting / pigment / PHOTOSYNTHESIS | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 付加脱離酵素(リアーゼ) / phycobilisome / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis / lyase activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア) / Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Sauer PV / Sutter M | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2022 タイトル: Structures of a phycobilisome in light-harvesting and photoprotected states. 著者: María Agustina Domínguez-Martín / Paul V Sauer / Henning Kirst / Markus Sutter / David Bína / Basil J Greber / Eva Nogales / Tomáš Polívka / Cheryl A Kerfeld / 要旨: Phycobilisome (PBS) structures are elaborate antennae in cyanobacteria and red algae. These large protein complexes capture incident sunlight and transfer the energy through a network of embedded ...Phycobilisome (PBS) structures are elaborate antennae in cyanobacteria and red algae. These large protein complexes capture incident sunlight and transfer the energy through a network of embedded pigment molecules called bilins to the photosynthetic reaction centres. However, light harvesting must also be balanced against the risks of photodamage. A known mode of photoprotection is mediated by orange carotenoid protein (OCP), which binds to PBS when light intensities are high to mediate photoprotective, non-photochemical quenching. Here we use cryogenic electron microscopy to solve four structures of the 6.2 MDa PBS, with and without OCP bound, from the model cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803. The structures contain a previously undescribed linker protein that binds to the membrane-facing side of PBS. For the unquenched PBS, the structures also reveal three different conformational states of the antenna, two previously unknown. The conformational states result from positional switching of two of the rods and may constitute a new mode of regulation of light harvesting. Only one of the three PBS conformations can bind to OCP, which suggests that not every PBS is equally susceptible to non-photochemical quenching. In the OCP-PBS complex, quenching is achieved through the binding of four 34 kDa OCPs organized as two dimers. The complex reveals the structure of the active form of OCP, in which an approximately 60 Å displacement of its regulatory carboxy terminal domain occurs. Finally, by combining our structure with spectroscopic properties, we elucidate energy transfer pathways within PBS in both the quenched and light-harvesting states. Collectively, our results provide detailed insights into the biophysical underpinnings of the control of cyanobacterial light harvesting. The data also have implications for bioengineering PBS regulation in natural and artificial light-harvesting systems. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_25028.map.gz | 19.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-25028-v30.xml emd-25028.xml | 21.2 KB 21.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_25028.png | 85.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-25028.cif.gz | 6.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25028 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25028 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_25028_validation.pdf.gz | 445.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_25028_full_validation.pdf.gz | 444.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_25028_validation.xml.gz | 4.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_25028_validation.cif.gz | 5.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25028 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25028 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_25028.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 104.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Phycobilisome from Synechocystis PCC 6803
+超分子 #1: Phycobilisome from Synechocystis PCC 6803
+分子 #1: Allophycocyanin alpha chain
+分子 #2: Allophycocyanin beta chain
+分子 #3: Allophycocyanin subunit alpha-B
+分子 #4: Allophycocyanin subunit beta-18
+分子 #5: Phycobilisome 7.8 kDa linker polypeptide, allophycocyanin-associa...
+分子 #6: Phycobiliprotein ApcE
+分子 #7: Phycobilisome rod-core linker polypeptide CpcG
+分子 #8: Sll1873 protein
+分子 #9: PHYCOCYANOBILIN
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 3.8 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Manual blotting. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE |
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得られたモデル | PDB-7sc7: |