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- EMDB-22334: Human parainfluenza virus fusion complex glycoproteins imaged in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22334
タイトルHuman parainfluenza virus fusion complex glycoproteins imaged in action on authentic viral surfaces: Subtomogram average of hemagglutinin-neuraminidase (HN) and fusion (F) protein complex prior to receptor engagement
マップデータCryo-electron tomography and subtomogram averaging of the HN and F complex on the surface of HPIV3
試料
  • ウイルス: Human respirovirus 3 (ウイルス)
生物種Human respirovirus 3 (ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17.18 Å
データ登録者Marcink TC / des Georges A / Porotto M / Moscona A
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)RO1AI031971 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)RO1AI121349 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)RO1AI114736 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM133598 米国
引用ジャーナル: mBio / 年: 2020
タイトル: Hijacking the Fusion Complex of Human Parainfluenza Virus as an Antiviral Strategy.
著者: T C Marcink / E Yariv / K Rybkina / V Más / F T Bovier / A des Georges / A L Greninger / C A Alabi / M Porotto / N Ben-Tal / A Moscona /
要旨: The receptor binding protein of parainfluenza virus, hemagglutinin-neuraminidase (HN), is responsible for actively triggering the viral fusion protein (F) to undergo a conformational change leading ...The receptor binding protein of parainfluenza virus, hemagglutinin-neuraminidase (HN), is responsible for actively triggering the viral fusion protein (F) to undergo a conformational change leading to insertion into the target cell and fusion of the virus with the target cell membrane. For proper viral entry to occur, this process must occur when HN is engaged with host cell receptors at the cell surface. It is possible to interfere with this process through premature activation of the F protein, distant from the target cell receptor. Conformational changes in the F protein and adoption of the postfusion form of the protein prior to receptor engagement of HN at the host cell membrane inactivate the virus. We previously identified small molecules that interact with HN and induce it to activate F in an untimely fashion, validating a new antiviral strategy. To obtain highly active pretriggering candidate molecules we carried out a virtual modeling screen for molecules that interact with sialic acid binding site II on HN, which we propose to be the site responsible for activating F. To directly assess the mechanism of action of one such highly effective new premature activating compound, PAC-3066, we use cryo-electron tomography on authentic intact viral particles for the first time to examine the effects of PAC-3066 treatment on the conformation of the viral F protein. We present the first direct observation of the conformational rearrangement induced in the viral F protein. Paramyxoviruses, including human parainfluenza virus type 3, are internalized into host cells by fusion between viral and target cell membranes. The receptor binding protein, hemagglutinin-neuraminidase (HN), upon binding to its cell receptor, triggers conformational changes in the fusion protein (F). This action of HN activates F to reach its fusion-competent state. Using small molecules that interact with HN, we can induce the premature activation of F and inactivate the virus. To obtain highly active pretriggering compounds, we carried out a virtual modeling screen for molecules that interact with a sialic acid binding site on HN that we propose to be the site involved in activating F. We use cryo-electron tomography of authentic intact viral particles for the first time to directly assess the mechanism of action of this treatment on the conformation of the viral F protein and present the first direct observation of the induced conformational rearrangement in the viral F protein.
履歴
登録2020年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月16日-
マップ公開2020年9月16日-
更新2020年9月16日-
現状2020年9月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22334.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22334.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-electron tomography and subtomogram averaging of the HN and F complex on the surface of HPIV3
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.68 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.4 / ムービー #1: 1.4
最小 - 最大-4.533323 - 7.232372
平均 (標準偏差)-0.16588095 (±0.87065214)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ888888
Spacing888888
セルA=B=C: 323.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.683.683.68
M x/y/z888888
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z323.840323.840323.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS888888
D min/max/mean-4.5337.232-0.166

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human respirovirus 3

全体名称: Human respirovirus 3 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human respirovirus 3 (ウイルス)

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超分子 #1: Human respirovirus 3

超分子名称: Human respirovirus 3 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 11216 / 生物種: Human respirovirus 3 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
Host system生物種: Chlorocebus sabaeus (オナガザル)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - Film thickness: 3.0 nm / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / 平均露光時間: 0.4 sec. / 平均電子線量: 3.42 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.509) / 使用したサブトモグラム数: 1096
抽出トモグラム数: 2 / 使用した粒子像数: 5153 / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.509)
CTF補正ソフトウェア - 名称: Appion (ver. 1.2.2)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.509)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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