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- EMDB-19948: Yeast 80S ribosome (wild type) PRE-translocation-hybrid P/E A/A* ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19948
タイトルYeast 80S ribosome (wild type) PRE-translocation-hybrid P/E A/A* (PRE-H2) dataset 2/2
マップデータMap combined from 2 independent halves and post-processed by DeepEMhancer with binary mask normalization mode using refinement mask.
試料
  • 複合体: Yeast 80S ribosome PRE-translocation-hybrid P/E A/A* (PRE-H2)
キーワードribosome / urm / ncs2ncs6 / elp / elongator / tRNA modification / tRNA thiolation / tRNA recognition / TRANSLATION
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Koziej L / Glatt S
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)101001394European Union
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Suboptimal codon pairs trigger ribosome collisions and cellular quality control responses in tRNA modification mutants.
著者: Jie Wu / Cristian Eggers / Olga Sin / Łukasz Koziej / Hector Mancilla / Fabienne Mollet / Hans R Schöler / Hannes C A Drexler / Tristan Ranff / Christian Fufezan / Claudine Kraft / ...著者: Jie Wu / Cristian Eggers / Olga Sin / Łukasz Koziej / Hector Mancilla / Fabienne Mollet / Hans R Schöler / Hannes C A Drexler / Tristan Ranff / Christian Fufezan / Claudine Kraft / Sebastian Glatt / Jan M Bruder / Sebastian A Leidel /
要旨: Transfer RNA (tRNA) modifications tune translation rates and codon optimality, thereby optimizing co-translational protein folding. However, the mechanisms by which tRNA modifications modulate codon ...Transfer RNA (tRNA) modifications tune translation rates and codon optimality, thereby optimizing co-translational protein folding. However, the mechanisms by which tRNA modifications modulate codon optimality and trigger phenotypes remain unclear. Here, we show that ribosomes stall at specific modification-dependent codon pairs in wobble uridine modification (U34) mutants. This triggers ribosome collisions and a coordinated hierarchical response of cellular quality control pathways. High-resolution ribosome profiling reveals an unexpected functional diversity of U34 modifications during decoding. For instance, 5-carbamoylmethyluridine (ncm5U) exhibits distinct effects at the A and P sites. Importantly, ribosomes only slow down at a fraction of codons decoded by hypomodified tRNA, and the decoding speed of most codons remains unaffected. However, the translation speed of a codon largely depends on the identity of A- and P-site codons. Stalling at modification-dependent codon pairs induces ribosome collisions, triggering ribosome-associated quality control (RQC) and preventing protein aggregation by degrading aberrant nascent peptides and messenger RNAs. Inactivation of RQC stimulates the expression of molecular chaperones that remove protein aggregates. Our results demonstrate that loss of tRNA modifications primarily disrupts translation rates of suboptimal codon pairs, showing the coordinated regulation and adaptability of cellular surveillance systems. These systems ensure efficient and accurate protein synthesis and maintain protein homeostasis.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Codon Pair-Specific Translation Defects Trigger Ribosome-Associated Quality Control to Avoid Proteotoxic Stress
著者: Koziej L / Glatt S
履歴
登録2024年3月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月8日-
マップ公開2025年10月8日-
更新2026年1月21日-
現状2026年1月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19948.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19948.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map combined from 2 independent halves and post-processed by DeepEMhancer with binary mask normalization mode using refinement mask.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 600 pix.
= 507.36 Å		0.85 Å/pix.
x 600 pix.
= 507.36 Å		0.85 Å/pix.
x 600 pix.
= 507.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8456 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.009265251 - 2.7277536
平均 (標準偏差)0.006781197 (±0.06726236)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 507.36002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19948_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_19948_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map combined from 2 independent halves. Not post-processed.

ファイルemd_19948_additional_1.map
注釈Map combined from 2 independent halves. Not post-processed.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Combined half maps post-processed using sharpening B factor 38.8.

ファイルemd_19948_additional_2.map
注釈Combined half maps post-processed using sharpening B factor 38.8.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19948_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19948_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Yeast 80S ribosome PRE-translocation-hybrid P/E A/A* (PRE-H2)

全体名称: Yeast 80S ribosome PRE-translocation-hybrid P/E A/A* (PRE-H2)
要素
  • 複合体: Yeast 80S ribosome PRE-translocation-hybrid P/E A/A* (PRE-H2)

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超分子 #1: Yeast 80S ribosome PRE-translocation-hybrid P/E A/A* (PRE-H2)

超分子名称: Yeast 80S ribosome PRE-translocation-hybrid P/E A/A* (PRE-H2)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#54 / 詳細: wild type strain
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BY4741
分子量理論値: 3.3 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HCltris(hydroxymethyl)aminomethane
50.0 mMNH4Clammonium chloride
50.0 mMKClpotassium chloride
7.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMDTTdithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Concentration of the sample: 20 A260 (absorbance at 260 nm, 10 mm path), 10 A280 (absorbance at 280 nm, 10 mm path)

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10009 / 平均露光時間: 1.82 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 105000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1764637 / 詳細: Template Picking
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio
最終 再構成使用したクラス数: 8 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / ソフトウェア - 詳細: Homogenous Refinement / 使用した粒子像数: 338070
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / ソフトウェア - 詳細: Ab-initio
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / ソフトウェア - 詳細: Homogenous Refinement
最終 3次元分類クラス数: 10 / 平均メンバー数/クラス: 45000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / ソフトウェア - 詳細: 3D Class
詳細: Focused/Masked 3D classification without angular assignment
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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