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- EMDB-18991: Sub-tomogram average of the C. elegans ATP synthase dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18991
タイトルSub-tomogram average of the C. elegans ATP synthase dimer
マップデータPost-processed sub-tomogram averaging map of the C. elegans ATP synthase dimer at a nominal resolution of 38.6 Angstrom.
試料
  • 複合体: C. elegans mitochondrial ATP synthase dimer
キーワードSupercomplex / dimer / enzyme / respiration. / MEMBRANE PROTEIN
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 38.6 Å
データ登録者Buzzard EJ / McLaren M / Gold VAM
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/T008741/1 英国
引用ジャーナル: Biochem J / 年: 2024
タイトル: The consequence of ATP synthase dimer angle on mitochondrial morphology studied by cryo-electron tomography.
著者: Emma Buzzard / Mathew McLaren / Piotr Bragoszewski / Andrea Brancaccio / Holly Ford / Bertram Daum / Patricia Kuwabara / Ian Collinson / Vicki Gold /
要旨: Mitochondrial ATP synthases form rows of dimers, which induce membrane curvature to give cristae their characteristic lamellar or tubular morphology. The angle formed between the central stalks of ...Mitochondrial ATP synthases form rows of dimers, which induce membrane curvature to give cristae their characteristic lamellar or tubular morphology. The angle formed between the central stalks of ATP synthase dimers varies between species. Using cryo-electron tomography and sub-tomogram averaging, we determined the structure of the ATP synthase dimer from the nematode worm C. elegans and show that the dimer angle differs from previously determined structures. The consequences of this species-specific difference at the dimer interface were investigated by comparing C. elegans and S. cerevisiae mitochondrial morphology. We reveal that C. elegans has a larger ATP synthase dimer angle with more lamellar (flatter) cristae when compared to yeast. The underlying cause of this difference was investigated by generating an atomic model of the C. elegans ATP synthase dimer by homology modelling. A comparison of our C. elegans model to an existing S. cerevisiae structure reveals the presence of extensions and rearrangements in C. elegans subunits associated with maintaining the dimer interface. We speculate that increasing dimer angles could provide an advantage for species that inhabit variable-oxygen environments by forming flatter more energetically efficient cristae.
履歴
登録2023年11月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月17日-
マップ公開2024年1月17日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18991.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18991.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed sub-tomogram averaging map of the C. elegans ATP synthase dimer at a nominal resolution of 38.6 Angstrom.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.58 Å/pix.
x 140 pix.
= 501.2 Å		3.58 Å/pix.
x 140 pix.
= 501.2 Å		3.58 Å/pix.
x 140 pix.
= 501.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.58 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0429
最小 - 最大-0.12787773 - 0.2490444
平均 (標準偏差)0.0040603867 (±0.027478052)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 501.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18991_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1 from relion refinement job used...

ファイルemd_18991_half_map_1.map
注釈Half map 1 from relion refinement job used to generate final post-processed map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2 from relion refinement job used...

ファイルemd_18991_half_map_2.map
注釈Half map 2 from relion refinement job used to generate final post-processed map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : C. elegans mitochondrial ATP synthase dimer

全体名称: C. elegans mitochondrial ATP synthase dimer
要素
  • 複合体: C. elegans mitochondrial ATP synthase dimer

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超分子 #1: C. elegans mitochondrial ATP synthase dimer

超分子名称: C. elegans mitochondrial ATP synthase dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 株: N2 (Bristol) / 器官: Whole organism / 組織: Whole organism / Organelle: Mitochondria / 細胞中の位置: Inner mitochondrial membrane

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
220.0 mMC6H14O6Mannitol
70.0 mMC12H22O11Sucrose
5.0 mMC4H11NO3Tris-HCL
1.0 mMC14H24N2O10EGTA
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Mitochondria isolated from C. elegans underwent 2-3 freeze-thaw cycles, to break open the mitochondria and release the cristae. Tomography was completed using these crista membranes.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 3 / 平均露光時間: 2.8 sec. / 平均電子線量: 1.36 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 38.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用したサブトモグラム数: 1755
抽出トモグラム数: 50 / 使用した粒子像数: 3234
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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