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- EMDB-18883: Cryo-EM structure of the D87G lysozyme amyloid fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18883
タイトルCryo-EM structure of the D87G lysozyme amyloid fibril
マップデータ
試料
  • 複合体: LysD87G amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Lysozyme C
キーワードLysozyme / amyloid fibril / misfolding disease / cryo-EM / ALys amyloidosis / amyloidogenic variant / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / Amyloid fiber formation / inflammatory response / Neutrophil degranulation / : / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Karimi-Farsijani S / Sharma K / Schmidt M / Faendrich M
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of a lysozyme-derived amyloid fibril from hereditary amyloidosis.
著者: Sara Karimi-Farsijani / Kartikay Sharma / Marijana Ugrina / Lukas Kuhn / Peter Benedikt Pfeiffer / Christian Haupt / Sebastian Wiese / Ute Hegenbart / Stefan O Schönland / Nadine Schwierz / ...著者: Sara Karimi-Farsijani / Kartikay Sharma / Marijana Ugrina / Lukas Kuhn / Peter Benedikt Pfeiffer / Christian Haupt / Sebastian Wiese / Ute Hegenbart / Stefan O Schönland / Nadine Schwierz / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich /
要旨: Systemic ALys amyloidosis is a debilitating protein misfolding disease that arises from the formation of amyloid fibrils from C-type lysozyme. We here present a 2.8 Å cryo-electron microscopy ...Systemic ALys amyloidosis is a debilitating protein misfolding disease that arises from the formation of amyloid fibrils from C-type lysozyme. We here present a 2.8 Å cryo-electron microscopy structure of an amyloid fibril, which was isolated from the abdominal fat tissue of a patient who expressed the D87G variant of human lysozyme. We find that the fibril possesses a stable core that is formed by all 130 residues of the fibril precursor protein. There are four disulfide bonds in each fibril protein that connect the same residues as in the globularly folded protein. As the conformation of lysozyme in the fibril is otherwise fundamentally different from native lysozyme, our data provide a structural rationale for the need of protein unfolding in the development of systemic ALys amyloidosis.
履歴
登録2023年11月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月20日-
マップ公開2024年11月20日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18883.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18883.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.10786271 - 0.20275515
平均 (標準偏差)0.00008136288 (±0.003099878)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 312.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_18883_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18883_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18883_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : LysD87G amyloid fibril

全体名称: LysD87G amyloid fibril
要素
  • 複合体: LysD87G amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Lysozyme C

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超分子 #1: LysD87G amyloid fibril

超分子名称: LysD87G amyloid fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Lysozyme C

分子名称: Lysozyme C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Variant D87G / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.662658 KDa
配列文字列:
KVFERCELAR TLKRLGMDGY RGISLANWMC LAKWESGYNT RATNYNAGDR STDYGIFQIN SRYWCNDGKT PGAVNACHLS CSALLQGNI ADAVACAKRV VRDPQGIRAW VAWRNRCQNR DVRQYVQGCG V

UniProtKB: Lysozyme C

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 詳細: pure water
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 49.36 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.78 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 120356
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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