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- EMDB-17104: AApoAII amyloid fibril Morphology II (ex vivo) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17104
タイトルAApoAII amyloid fibril Morphology II (ex vivo)
マップデータAApoAII fibril density map
試料
  • 複合体: AApoAII amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Apolipoprotein A-II
キーワードamyloid / protein fibril / systemic amyloidosis / misfolding disease / helical
機能・相同性
機能・相同性情報


triglyceride-rich lipoprotein particle remodeling / lipase inhibitor activity / high-density lipoprotein particle receptor binding / spherical high-density lipoprotein particle / high-density lipoprotein particle binding / apolipoprotein receptor binding / lipoprotein metabolic process / chylomicron / phosphatidylcholine binding / high-density lipoprotein particle remodeling ...triglyceride-rich lipoprotein particle remodeling / lipase inhibitor activity / high-density lipoprotein particle receptor binding / spherical high-density lipoprotein particle / high-density lipoprotein particle binding / apolipoprotein receptor binding / lipoprotein metabolic process / chylomicron / phosphatidylcholine binding / high-density lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle / high-density lipoprotein particle assembly / cholesterol transport / low-density lipoprotein particle remodeling / cholesterol binding / cholesterol metabolic process / cholesterol homeostasis / blood microparticle
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A-II (ApoA-II) / Apolipoprotein A-II (ApoA-II) superfamily / Apolipoprotein A-II (ApoA-II)
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein A-II
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Andreotti G / Schmidt M / Faendrich M
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)FA 456/27-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FA 456/28-1 ドイツ
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Insights into the Structural Basis of Amyloid Resistance Provided by Cryo-EM Structures of AApoAII Amyloid Fibrils.
著者: Giada Andreotti / Julian Baur / Marijana Ugrina / Peter Benedikt Pfeiffer / Max Hartmann / Sebastian Wiese / Hiroki Miyahara / Keiichi Higuchi / Nadine Schwierz / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich /
要旨: Amyloid resistance is the inability or the reduced susceptibility of an organism to develop amyloidosis. In this study we have analysed the molecular basis of the resistance to systemic AApoAII ...Amyloid resistance is the inability or the reduced susceptibility of an organism to develop amyloidosis. In this study we have analysed the molecular basis of the resistance to systemic AApoAII amyloidosis, which arises from the formation of amyloid fibrils from apolipoprotein A-II (ApoA-II). The disease affects humans and animals, including SAMR1C mice that express the C allele of ApoA-II protein, whereas other mouse strains are resistant to development of amyloidosis due to the expression of other ApoA-II alleles, such as ApoA-IIF. Using cryo-electron microscopy, molecular dynamics simulations and other methods, we have determined the structures of pathogenic AApoAII amyloid fibrils from SAMR1C mice and analysed the structural effects of ApoA-IIF-specific mutational changes. Our data show that these changes render ApoA-IIF incompatible with the specific fibril morphologies, with which ApoA-II protein can become pathogenic in vivo.
履歴
登録2023年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月21日-
マップ公開2024年2月21日-
更新2024年2月21日-
現状2024年2月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17104.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈AApoAII fibril density map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00853
最小 - 最大-0.020960873 - 0.049297713
平均 (標準偏差)0.000043093016 (±0.0009962575)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 312.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17104_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Extended AApoAII fibril density map

ファイルemd_17104_additional_1.map
注釈Extended AApoAII fibril density map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_17104_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_17104_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : AApoAII amyloid fibril

全体名称: AApoAII amyloid fibril
要素
  • 複合体: AApoAII amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Apolipoprotein A-II

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超分子 #1: AApoAII amyloid fibril

超分子名称: AApoAII amyloid fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: AApoAII amyloid fibrils extracted from SAMR1C mice.
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: SAMR1C / 器官: liver

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分子 #1: Apolipoprotein A-II

分子名称: Apolipoprotein A-II / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: SAMR1C / 器官: liver
分子量理論値: 8.746728 KDa
配列文字列:
QADGQDMQSL FTQYFQSMTE YGKDLVEKAK TSEIQSQAKA YFEKTHEQLT PLVRSAGTSL VNFFSSLMNL EEKPAPAA

UniProtKB: Apolipoprotein A-II

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 詳細: Water
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 294.15 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 42.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.38 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.71 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.2) / 使用した粒子像数: 26946
Segment selection選択した数: 28656 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.2)
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8oq4:
AApoAII amyloid fibril Morphology II (ex vivo)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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