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- EMDB-14168: Amyloid fibril from the antimicrobial peptide aurein 3.3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14168
タイトルAmyloid fibril from the antimicrobial peptide aurein 3.3
マップデータ
試料
  • 複合体: aurein 3.3
    • タンパク質・ペプチド: Aurein-3.3
キーワードantimicrobial peptide / amyloid / filament / cross-beta / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性Aurein antibiotic peptide family / Aurein-like antibiotic peptide / defense response to bacterium / extracellular region / Aurein-3.3
機能・相同性情報
生物種Ranoidea raniformis (カエル)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Buecker R / Seuring C
資金援助5件
OrganizationGrant number国
Other governmentLOM2018
Israel Science Foundation2111/20
Israel Ministry of Science and Technology3-15517
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF)2017280
Joachim Herz StiftungAdd-on Fellowship
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The Cryo-EM structures of two amphibian antimicrobial cross-β amyloid fibrils.
著者: Robert Bücker / Carolin Seuring / Cornelia Cazey / Katharina Veith / Maria García-Alai / Kay Grünewald / Meytal Landau /
要旨: The amyloid-antimicrobial link hypothesis is based on antimicrobial properties found in human amyloids involved in neurodegenerative and systemic diseases, along with amyloidal structural properties ...The amyloid-antimicrobial link hypothesis is based on antimicrobial properties found in human amyloids involved in neurodegenerative and systemic diseases, along with amyloidal structural properties found in antimicrobial peptides (AMPs). Supporting this hypothesis, we here determined the fibril structure of two AMPs from amphibians, uperin 3.5 and aurein 3.3, by cryogenic electron microscopy (cryo-EM), revealing amyloid cross-β fibrils of mated β-sheets at atomic resolution. Uperin 3.5 formed a 3-blade symmetrical propeller of nine peptides per fibril layer including tight β-sheet interfaces. This cross-β cryo-EM structure complements the cross-α fibril conformation previously determined by crystallography, substantiating a secondary structure switch mechanism of uperin 3.5. The aurein 3.3 arrangement consisted of six peptides per fibril layer, all showing kinked β-sheets allowing a rounded compactness of the fibril. The kinked β-sheets are similar to LARKS (Low-complexity, Amyloid-like, Reversible, Kinked Segments) found in human functional amyloids.
履歴
登録2022年1月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月29日-
マップ公開2022年6月29日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14168.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14168.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 134.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 328 pix.
= 278.8 Å		0.85 Å/pix.
x 328 pix.
= 278.8 Å		0.85 Å/pix.
x 328 pix.
= 278.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.029938202 - 0.06529757
平均 (標準偏差)0.00008247845 (±0.002902022)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ328328328
Spacing328328328
セルA=B=C: 278.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14168_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_14168_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_14168_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14168_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : aurein 3.3

全体名称: aurein 3.3
要素
  • 複合体: aurein 3.3
    • タンパク質・ペプチド: Aurein-3.3

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超分子 #1: aurein 3.3

超分子名称: aurein 3.3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Ranoidea raniformis (カエル) / Synthetically produced: Yes
分子量理論値: 22.3 kDa/nm

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分子 #1: Aurein-3.3

分子名称: Aurein-3.3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ranoidea raniformis (カエル)
分子量理論値: 1.800171 KDa
配列文字列:
GLFDIVKKIA GHIVSSI

UniProtKB: Aurein-3.3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: wait time 15s after application, blot time 4s.
詳細Concentration refers to peptide monomer before fibrillation

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5514 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 / 詳細: Collected in movie-mode; 40 frames per exposure.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.1 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 0.35000000000000003 µm
照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.892 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.136 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 使用した粒子像数: 35289
Segment selection選択した数: 174291 / 詳細: 4 unique helical units per segment
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: Ab-initio initial model from stochastic gradient descent with fixed helical parameters estimated from two-dimensional class averages.
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細- Initial model building of a single helical layer using ChimeraX and Coot - Expansion to three layers, refinement in ISOLDE - Truncation of outer layers, re-expansion to three layers, refinement using phenix.real_space_refine
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 78.37 / 当てはまり具合の基準: CC
得られたモデル

PDB-7qv6:
Amyloid fibril from the antimicrobial peptide aurein 3.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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