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万見
- PDB-1lvz: METARHODOPSIN II BOUND STRUCTURE OF C-TERMINAL PEPTIDE OF ALPHA-S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lvz
タイトルMETARHODOPSIN II BOUND STRUCTURE OF C-TERMINAL PEPTIDE OF ALPHA-SUBUNIT OF TRANSDUCIN
要素Guanine nucleotide-binding protein G(T), alpha-1 subunit
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / alpha helix / rhodopsin-transducin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / detection of light stimulus involved in visual perception / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / acyl binding / phototransduction, visible light / phototransduction ...negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / detection of light stimulus involved in visual perception / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / acyl binding / phototransduction, visible light / phototransduction / response to light stimulus / photoreceptor inner segment / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / photoreceptor disc membrane / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / GTPase activity / protein kinase binding / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
G-protein alpha subunit, group I / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Koenig, B.W. / Kontaxis, G. / Mitchell, D.C. / Louis, J.M. / Litman, B.J. / Bax, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure and orientation of a G protein fragment in the receptor bound state from residual dipolar couplings.
著者: Koenig, B.W. / Kontaxis, G. / Mitchell, D.C. / Louis, J.M. / Litman, B.J. / Bax, A.
履歴
登録2002年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX Determination Method: Author Determined

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(T), alpha-1 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,2931
ポリマ－1,2931
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Guanine nucleotide-binding protein G(T), alpha-1 subunit / Transducin alpha-1 chain


分子量: 1293.470 Da / 分子数: 1 / 断片: S2 Peptide, Residues 339-349 / 変異: K340R, C346S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNAT1 / プラスミド: GEV-S2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04695

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D 1H-15N HSQC (w/o 1H decoupling)
1322D 1H-13C CT-HSQC (w/o 1H decoupling)
NMR実験の詳細Text: sample was studied in dark adapted state and after photo activation of rhodopsin by illuminating the sample for 60s with a focussed microscope light, chemical shifts of S2 peptide are identical ...Text: sample was studied in dark adapted state and after photo activation of rhodopsin by illuminating the sample for 60s with a focussed microscope light, chemical shifts of S2 peptide are identical in both states, TrNOEs and TrDCs are difference values between the dark and light-activated states. orientation of the bound peptide relative to the membrane normal was determined from residual dipolar couplings. the membrane normal that belongs to model 1 runs parallel to the y-axis of the coordinate frame in which the deposited s2 peptide coordinates are specified.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.6mM S2 peptide U-15N, 0.063mM rhodopsin as part of intact disk membranes from bovine retina; buffer: 10 mM HEPES, 20mM KCl, 0.05mM DTPA90% H2O/10% D2O
22.6mM S2 peptide U-15N, 13C, 0.063mM rhodopsin as part of intact disk membranes from bovine retina; buffer: 10 mM HEPES, 20mM KCl, 0.05mM DTPA90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 10 mM HEPES, 20 mM KCl / pH: 6.6 / 圧: ambient / 温度: 283 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX7501
Bruker DMXBrukerDMX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1Delaglio解析
X-PLORNIHA.T. Brunger構造決定
X-PLORNIHA.T. Brunger, N. Tjandra, C.D. Schwieters, J. Kuszewski, G.M. Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 121 NOE-derived distance constraints, 12 NOE-derived dihedral angle restraints, and 38 residual dipolar couplings
代表構造選択基準: lowest energy structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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